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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6ov8 | ||||||
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タイトル | 2.6 Angstrom Resolution Crystal Structure of Aminopeptidase B from Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655 | ||||||
要素 | Peptidase B | ||||||
キーワード | HYDROLASE / Structural Genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID / Aminopeptidase B | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 PepB aminopeptidase / peptide catabolic process / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / peptidase activity / manganese ion binding / proteolysis / identical protein binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.61 Å | ||||||
データ登録者 | Minasov, G. / Shuvalova, L. / Wawrzak, Z. / Kiryukhina, O. / Grimshaw, S. / Kwon, K. / Satchell, K.J.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID) | ||||||
引用 | ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2020 タイトル: Comparison of metal-bound and unbound structures of aminopeptidase B proteins from Escherichia coli and Yersinia pestis. 著者: Minasov, G. / Lam, M.R. / Rosas-Lemus, M. / Slawek, J. / Woinska, M. / Shabalin, I.G. / Shuvalova, L. / Palsson, B.O. / Godzik, A. / Minor, W. / Satchell, K.J.F. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2019 タイトル: Structural comparison of p-hydroxybenzoate hydroxylase (PobA) from Pseudomonas putida with PobA from other Pseudomonas spp. and other monooxygenases. 著者: Lazar, J.T. / Shuvalova, L. / Rosas-Lemus, M. / Kiryukhina, O. / Satchell, K.J.F. / Minasov, G. #2: ジャーナル: Febs J. / 年: 2020 タイトル: Structural and biochemical analysis of Bacillus anthracis prephenate dehydrogenase reveals an unusual mode of inhibition by tyrosine via the ACT domain. 著者: Shabalin, I.G. / Gritsunov, A. / Hou, J. / Slawek, J. / Miks, C.D. / Cooper, D.R. / Minor, W. / Christendat, D. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6ov8.cif.gz | 967.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6ov8.ent.gz | 809.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6ov8.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6ov8_validation.pdf.gz | 2.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6ov8_full_validation.pdf.gz | 2.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6ov8_validation.xml.gz | 88.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6ov8_validation.cif.gz | 124.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ov/6ov8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ov/6ov8 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 46924.324 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) 株: K12 / 遺伝子: pepB, yfhI, b2523, JW2507 / Variant: MG1655 / プラスミド: pMCSG53 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): magic / 参照: UniProt: P37095, PepB aminopeptidase #2: 化合物 | ChemComp-ZN / #3: 化合物 | ChemComp-MN / #4: 化合物 | ChemComp-CL / #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.96 % |
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結晶化 | 温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 詳細: Protein: 8.2 mg/ml, 0.5M Sodium chloride, 0.01M Tris pH 8.3, 1mM Zn, 1mM Mn Screen: Classics II (F10), 0.2M Sodium chloride, 0.1M BIS-TRIS pH 5.5, 25% (w/v) PEG 3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.9787 Å |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2019年4月12日 / 詳細: C(111) |
放射 | モノクロメーター: Be / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9787 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 85965 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 38.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.136 / Rpim(I) all: 0.059 / Rrim(I) all: 0.149 / Rsym value: 0.136 / Χ2: 1.19 / Net I/σ(I): 14.4 |
反射 シェル | 解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.79 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 4231 / CC1/2: 0.837 / Rpim(I) all: 0.341 / Rrim(I) all: 0.861 / Rsym value: 0.79 / Χ2: 1.001 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 6OAD 解像度: 2.61→29.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 22.881 / SU ML: 0.242 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 2.558 / ESU R Free: 0.314 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 41.039 Å2
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精密化ステップ | サイクル: 1 / 解像度: 2.61→29.76 Å
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拘束条件 |
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