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- 基本情報
基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 6oua | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | Cryo-EM structure of the yeast Ctf3 complex | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|  要素 | 
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|  キーワード | CELL CYCLE / kinetochore / chromosome / cryo-em | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 |  機能・相同性情報 attachment of spindle microtubules to kinetochore / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / DNA replication initiation / meiotic cell cycle / chromosome segregation / kinetochore / cell division / nucleus 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 生物種 |   Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.18 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|  データ登録者 | Hinshaw, S.M. / Harrison, S.C. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 |  米国, 1件 
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|  引用 |  ジャーナル: Elife / 年: 2019 タイトル: The structure of the yeast Ctf3 complex. 著者: Stephen M Hinshaw / Andrew N Dates / Stephen C Harrison /  要旨: Kinetochores are the chromosomal attachment points for spindle microtubules. They are also signaling hubs that control major cell cycle transitions and coordinate chromosome folding. Most well- ...Kinetochores are the chromosomal attachment points for spindle microtubules. They are also signaling hubs that control major cell cycle transitions and coordinate chromosome folding. Most well-studied eukaryotes rely on a conserved set of factors, which are divided among two loosely-defined groups, for these functions. Outer kinetochore proteins contact microtubules or regulate this contact directly. Inner kinetochore proteins designate the kinetochore assembly site by recognizing a specialized nucleosome containing the H3 variant Cse4/CENP-A. We previously determined the structure, resolved by cryo-electron microscopy (cryo-EM), of the yeast Ctf19 complex (Ctf19c, homologous to the vertebrate CCAN), providing a high-resolution view of inner kinetochore architecture (Hinshaw and Harrison, 2019). We now extend these observations by reporting a near-atomic model of the Ctf3 complex, the outermost Ctf19c sub-assembly seen in our original cryo-EM density. The model is sufficiently well-determined by the new data to enable molecular interpretation of Ctf3 recruitment and function. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 履歴 | 
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- 構造の表示
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| ムービー | 
 
  ムービービューア | 
|---|---|
| 構造ビューア | 分子:  Molmil  Jmol/JSmol | 
- ダウンロードとリンク
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- ダウンロード
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| PDBx/mmCIF形式 |  6oua.cif.gz | 137.5 KB | 表示 |  PDBx/mmCIF形式 | 
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 |  pdb6oua.ent.gz | 99.5 KB | 表示 |  PDB形式 | 
| PDBx/mmJSON形式 |  6oua.json.gz | ツリー表示 |  PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 |  その他のダウンロード | 
-検証レポート
| 文書・要旨 |  6oua_validation.pdf.gz | 893.6 KB | 表示 |  wwPDB検証レポート | 
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 |  6oua_full_validation.pdf.gz | 900.3 KB | 表示 | |
| XML形式データ |  6oua_validation.xml.gz | 28.4 KB | 表示 | |
| CIF形式データ |  6oua_validation.cif.gz | 41.9 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ |  https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ou/6oua  ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ou/6oua | HTTPS FTP | 
-関連構造データ
- リンク
リンク
- 集合体
集合体
| 登録構造単位 |  
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|---|---|
| 1 | 
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- 要素
要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 84617.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現)   Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 発現宿主:   Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12748 | 
|---|---|
| #2: タンパク質 | 分子量: 21438.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現)   Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 発現宿主:   Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12262 | 
| #3: タンパク質 | 分子量: 27874.799 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現)   Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 発現宿主:   Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P47167 | 
| Has protein modification | N | 
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 | 
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 | 
- 試料調製
試料調製
| 構成要素 | 名称: Ctf3 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT | 
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種:   Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | 
| 由来(組換発現) | 生物種:   Escherichia coli (大腸菌) | 
| 緩衝液 | pH: 8.5 | 
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Recombinant protein frozen in vitreous ice | 
| 試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: C-flat-2/2 | 
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE | 
- 電子顕微鏡撮影
電子顕微鏡撮影
| 実験機器 |  モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company | 
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS | 
| 電子銃 | 電子線源:  FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM | 
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 105000 X / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm | 
| 試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER | 
| 撮影 | 電子線照射量: 50.7 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 | 
- 解析
解析
| ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化 | ||||||||||||
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| EMソフトウェア | 
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| 画像処理 | 詳細: Counting mode | ||||||||||||
| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||
| 対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 4.18 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 71632 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
| 原子モデル構築 | 空間: REAL | 
 ムービー
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 PDBj
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