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万見
- PDB-6ou9: Asymmetric focused reconstruction of human norovirus GI.7 Houston... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ou9
タイトルAsymmetric focused reconstruction of human norovirus GI.7 Houston strain VLP asymmetric unit in T=3 symmetry
要素Major capsid protein
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE / Caliciviridae / Calicivirus / Norovirus / GI.7
機能・相同性
機能・相同性情報


virion component / host cell cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Positive stranded ssRNA viruses / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Viral coat protein subunit / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein
類似検索 - 構成要素
生物種Norovirus Hu/GI.7/TCH-060/USA/2003 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Jung, J. / Grant, T. / Thomas, D.R. / Diehnelt, C.W. / Grigorieff, N. / Joshua-Tor, L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019
タイトル: High-resolution cryo-EM structures of outbreak strain human norovirus shells reveal size variations.
著者: James Jung / Timothy Grant / Dennis R Thomas / Chris W Diehnelt / Nikolaus Grigorieff / Leemor Joshua-Tor /
要旨: Noroviruses are a leading cause of foodborne illnesses worldwide. Although GII.4 strains have been responsible for most norovirus outbreaks, the assembled virus shell structures have been available ...Noroviruses are a leading cause of foodborne illnesses worldwide. Although GII.4 strains have been responsible for most norovirus outbreaks, the assembled virus shell structures have been available in detail for only a single strain (GI.1). We present high-resolution (2.6- to 4.1-Å) cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of GII.4, GII.2, GI.7, and GI.1 human norovirus outbreak strain virus-like particles (VLPs). Although norovirus VLPs have been thought to exist in a single-sized assembly, our structures reveal polymorphism between and within genogroups, with small, medium, and large particle sizes observed. Using asymmetric reconstruction, we were able to resolve a Zn metal ion adjacent to the coreceptor binding site, which affected the structural stability of the shell. Our structures serve as valuable templates for facilitating vaccine formulations.
履歴
登録2019年5月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 2.02019年11月20日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity ...atom_site / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conf / struct_ref / struct_ref_seq / struct_sheet_range
Item: _atom_site.label_seq_id / _entity.formula_weight ..._atom_site.label_seq_id / _entity.formula_weight / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
改定 2.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20198
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Major capsid protein
A: Major capsid protein
C: Major capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,3023
ポリマ－174,3023
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area9620 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area60690 Å2

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要素

#1: タンパク質 Major capsid protein


分子量: 58100.730 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Norovirus Hu/GI.7/TCH-060/USA/2003 (ウイルス)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: G8FL04

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Norovirus Hu/GI.7/TCH-060/USA/2003 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 10.45 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Norovirus Hu/GI.7/TCH-060/USA/2003 (ウイルス)
株: GI.7
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
天然宿主生物種: Homo sapiens
ウイルス殻名称: VP1 / 直径: 420 nm / 三角数 (T数): 3
緩衝液pH: 5.75
試料濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified / グリッドの材料: COPPER
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 295 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1400 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 7 sec. / 電子線照射量: 70 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 1973
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS
画像スキャン動画フレーム数/画像: 35

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cisTEM1.0.0粒子像選択
2EPU1.1画像取得
4cisTEM1.0.0CTF補正
7MOLREPCCPEMモデルフィッティング
8Coot0.8.9モデルフィッティング
10PHENIX1.14モデル精密化
11cisTEM1.0.0初期オイラー角割当
12cisTEM1.0.0最終オイラー角割当
13cisTEM1.0.0分類
14cisTEM1.0.0３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
粒子像の選択選択した粒子像数: 38535
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 461160 / アルゴリズム: FOURIER SPACE
詳細: Symmetry expansion and signal subtraction of the icosahedral asymmetric units from the whole particle images, follow by asymmetric focused reconstruction towards the apex of the spike domain
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 4RPB

4rpb


PDB chain-ID: A / Accession code: 4RPB / Pdb chain residue range: 225-532 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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