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- PDB-6otn: Crystal Structure of an N-terminal Fragment of Cancer Associated ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6otn
タイトルCrystal Structure of an N-terminal Fragment of Cancer Associated Tropomyosin 3.1 (Tpm3.1)
要素Tropomyosin alpha-3 chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / tropomyosin / fragment / coiled coil
機能・相同性
機能・相同性情報


muscle thin filament tropomyosin / Striated Muscle Contraction / RHOV GTPase cycle / Smooth Muscle Contraction / stress fiber / muscle contraction / actin filament organization / actin filament / actin filament binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants ...muscle thin filament tropomyosin / Striated Muscle Contraction / RHOV GTPase cycle / Smooth Muscle Contraction / stress fiber / muscle contraction / actin filament organization / actin filament / actin filament binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / actin cytoskeleton / cytoskeleton / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin
類似検索 - ドメイン・相同性
Tropomyosin alpha-3 chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Rynkiewicz, M.J. / Ghosh, A. / Lehman, W.J. / Janco, M. / Gunning, P.W.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1100202 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1079866 オーストラリア
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2019
タイトル: Molecular integration of the anti-tropomyosin compound ATM-3507 into the coiled coil overlap region of the cancer-associated Tpm3.1.
著者: Janco, M. / Rynkiewicz, M.J. / Li, L. / Hook, J. / Eiffe, E. / Ghosh, A. / Bocking, T. / Lehman, W.J. / Hardeman, E.C. / Gunning, P.W.
履歴
登録2019年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tropomyosin alpha-3 chain
B: Tropomyosin alpha-3 chain
C: Tropomyosin alpha-3 chain
D: Tropomyosin alpha-3 chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2375
ポリマ－37,1414
非ポリマー961
水1,29772
1
A: Tropomyosin alpha-3 chain
B: Tropomyosin alpha-3 chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6673
ポリマ－18,5712
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3550 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area10170 Å2
手法PISA
2
C: Tropomyosin alpha-3 chain
D: Tropomyosin alpha-3 chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5712
ポリマ－18,5712
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4040 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area10780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.201, 97.201, 93.100
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21(chain C and resid 6 through 74)
12chain B
22(chain D and resid 12 through 78)

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTHRLEULEUchain AAA6 - 747 - 75
21THRTHRLEULEU(chain C and resid 6 through 74)CC6 - 747 - 75
12ARGARGGLUGLUchain BBB12 - 7813 - 79
22ARGARGGLUGLU(chain D and resid 12 through 78)DD12 - 7813 - 79

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
Tropomyosin alpha-3 chain / Gamma-tropomyosin / Tropomyosin-3 / Tropomyosin-5 / hTM5


分子量: 9285.301 Da / 分子数: 4 / 変異: A80C / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The construct contains an N-terminal Ala-Ser followed by residues Ala2-Ala80 of Tpm3.1 with an A80C mutation
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TPM3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06753
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Crystals were grown in hanging drops by mixing purified N_82AA_Tpm3.1 at 20 mg/ml with an equal volume of reservoir solution (0.1 M BisTris pH 6.5, 0.2 M Li2SO4, 12% polyethylene glycol 3350)

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.979338 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年8月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979338 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→29.56 Å / Num. obs: 17984 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 15.3 % / Biso Wilson estimate: 48.34 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.086 / Net I/σ(I): 23.2 / Num. measured all: 274283 / Scaling rejects: 1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.4-2.4614.40.7911723711960.9110.2070.8193.490.9
10.72-29.5612.90.03931202420.9990.0110.0458.695.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.5.21データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IC2

1ic2


解像度: 2.4→29.56 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 29.36
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2658 1765 10.03 %
Rwork0.2348 --
obs0.238 17592 97.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 208.62 Å2 / Biso mean: 71.6032 Å2 / Biso min: 26.42 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→29.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2311 0 5 72 2388
Biso mean--107.92 53.49 -
残基数----282
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A695X-RAY DIFFRACTION10.121TORSIONAL
12C695X-RAY DIFFRACTION10.121TORSIONAL
21B660X-RAY DIFFRACTION10.121TORSIONAL
22D660X-RAY DIFFRACTION10.121TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.4-2.46320.34821070.2987104985
2.4632-2.53560.29191430.274113895
2.5356-2.61740.32611200.2622117896
2.6174-2.71090.3131360.2764119297
2.7109-2.81940.33211420.2682120098
2.8194-2.94760.36171290.2715121499
2.9476-3.10280.29541360.2724122299
3.1028-3.2970.34031380.27321245100
3.297-3.55120.30321350.25111244100
3.5512-3.90780.24771460.21361234100
3.9078-4.47160.20311390.18731276100
4.4716-5.62740.22671440.22611273100
5.6274-29.560.22711500.2136136299
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6237-0.4473-1.41072.79452.43726.8929-0.047-0.01450.0880.01580.05340.06220.3393-0.1962-0.04290.2705-0.02850.00140.38990.03050.466970.722849.107233.3974
20.42340.22390.40853.7323.66729.4434-0.10340.11750.0123-0.0648-0.41890.28950.4458-0.87070.29080.2767-0.03570.03130.42270.01670.433166.457843.938328.5752
31.56490.09730.32650.2556-0.34667.2206-0.01990.09330.1457-0.1588-0.2260.13890.0673-0.09290.13120.34950.0089-0.01570.25340.04860.381280.754252.164819.5083
41.25240.35331.08591.42713.16038.84550.10550.2437-0.1242-0.31950.3423-0.1222-0.83860.5227-0.31030.4138-0.02730.03110.37550.04540.424884.120254.3917.7615
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 6 through 74 )A6 - 74
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 12 through 78 )B12 - 78
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 6 through 80 )C6 - 80
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'D' and (resid 8 through 78 )D8 - 78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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