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- PDB-6osj: Cryo-EM structure of the N-terminally acetylated full length alph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6osj
タイトルCryo-EM structure of the N-terminally acetylated full length alpha-synuclein fibrils (Ac1-140)
要素Alpha-synuclein
キーワードPROTEIN FIBRIL / Full length alpha-synuclein fibrils
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / : / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / mitochondrial membrane organization ...negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / : / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / mitochondrial membrane organization / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / regulation of synaptic vesicle recycling / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of protein localization to cell periphery / negative regulation of exocytosis / regulation of glutamate secretion / response to iron(II) ion / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / dopamine biosynthetic process / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / regulation of locomotion / synaptic vesicle priming / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / regulation of macrophage activation / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / negative regulation of microtubule polymerization / synaptic vesicle transport / positive regulation of receptor recycling / dopamine uptake involved in synaptic transmission / protein kinase inhibitor activity / dynein complex binding / regulation of dopamine secretion / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / cuprous ion binding / positive regulation of endocytosis / positive regulation of exocytosis / response to magnesium ion / synaptic vesicle exocytosis / enzyme inhibitor activity / kinesin binding / synaptic vesicle endocytosis / regulation of presynapse assembly / response to type II interferon / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of serotonin uptake / alpha-tubulin binding / supramolecular fiber organization / inclusion body / phospholipid metabolic process / cellular response to copper ion / axon terminus / cellular response to epinephrine stimulus / Hsp70 protein binding / response to interleukin-1 / regulation of microtubule cytoskeleton organization / SNARE binding / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / adult locomotory behavior / negative regulation of protein kinase activity / excitatory postsynaptic potential / fatty acid metabolic process / phosphoprotein binding / protein tetramerization / microglial cell activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / synapse organization / ferrous iron binding / protein destabilization / PKR-mediated signaling / phospholipid binding / receptor internalization / tau protein binding / long-term synaptic potentiation / synaptic vesicle membrane / positive regulation of inflammatory response / actin cytoskeleton / actin binding / growth cone / cell cortex / cellular response to oxidative stress / neuron apoptotic process / chemical synaptic transmission / molecular adaptor activity / negative regulation of neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / histone binding / amyloid fibril formation / lysosome / oxidoreductase activity / postsynapse / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of apoptotic process / Amyloid fiber formation / copper ion binding / response to xenobiotic stimulus / axon / neuronal cell body
類似検索 - 分子機能
Synuclein / Alpha-synuclein / Synuclein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Xiaodan, N. / Ryan, P.M. / Jiansen, J. / Jennifer, C.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI) 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2019
タイトル: Structural Insights into α-Synuclein Fibril Polymorphism: Effects of Parkinson's Disease-Related C-Terminal Truncations.
著者: Xiaodan Ni / Ryan P McGlinchey / Jiansen Jiang / Jennifer C Lee /
要旨: Lewy bodies, hallmarks of Parkinson's disease, contain C-terminally truncated (ΔC) α-synuclein (α-syn). Here, we report fibril structures of three N-terminally acetylated (Ac) α-syn constructs, ...Lewy bodies, hallmarks of Parkinson's disease, contain C-terminally truncated (ΔC) α-synuclein (α-syn). Here, we report fibril structures of three N-terminally acetylated (Ac) α-syn constructs, Ac1-140, Ac1-122, and Ac1-103, solved by cryoelectron microscopy. Both ΔC-α-syn variants exhibited faster aggregation kinetics, and Ac1-103 fibrils efficiently seeded the full-length protein, highlighting their importance in pathogenesis. Interestingly, fibril helical twists increased upon the removal of C-terminal residues and can be propagated through cross-seeding. Compared to that of Ac1-140, increased electron densities were seen in the N-terminus of Ac1-103, whereas the C-terminus of Ac1-122 appeared more structured. In accord, the respective termini of ΔC-α-syn exhibited increased protease resistance. Despite similar amyloid core residues, distinctive features were seen for both Ac1-122 and Ac1-103. Particularly, Ac1-103 has the tightest packed core with an additional turn, likely attributable to conformational changes in the N-terminal region. These molecular differences offer insights into the effect of C-terminal truncations on α-syn fibril polymorphism.
履歴
登録2019年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02019年9月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02019年9月25日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
Item: _pdbx_audit_support.country / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42025年6月4日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-20183
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20183
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-synuclein
B: Alpha-synuclein
C: Alpha-synuclein
D: Alpha-synuclein
E: Alpha-synuclein
F: Alpha-synuclein
G: Alpha-synuclein
H: Alpha-synuclein
I: Alpha-synuclein
J: Alpha-synuclein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,76110
ポリマ－144,76110
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Alpha-synuclein / Non-A beta component of AD amyloid / Non-A4 component of amyloid precursor / NACP


分子量: 14476.108 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNCA, NACP, PARK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P37840
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: The N-terminally acetylated full length alpha-synuclein Ac1-140
タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 1.3 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
らせん対称回転角度/サブユニット: 179.643 ° / 軸方向距離/サブユニット: 2.4 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 12132 / 対称性のタイプ: HELICAL
精密化立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0114230
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.1065720
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.9982470
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.072760
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.004700

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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