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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6oqu | ||||||
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タイトル | E. coli ATP synthase State 1d | ||||||
![]() | (ATP synthase ...) x 8 | ||||||
![]() | MEMBRANE PROTEIN / E coli ATP Synthase / ion channel / ATPase | ||||||
機能・相同性 | ![]() proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / membrane => GO:0016020 ...proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / membrane => GO:0016020 / hydrolase activity / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | ||||||
![]() | Stewart, A.G. / Sobti, M. / Walshe, J.L. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structures provide insight into how E. coli FF ATP synthase accommodates symmetry mismatch. 著者: Meghna Sobti / James L Walshe / Di Wu / Robert Ishmukhametov / Yi C Zeng / Carol V Robinson / Richard M Berry / Alastair G Stewart / ![]() ![]() 要旨: FF ATP synthase functions as a biological rotary generator that makes a major contribution to cellular energy production. It comprises two molecular motors coupled together by a central and a ...FF ATP synthase functions as a biological rotary generator that makes a major contribution to cellular energy production. It comprises two molecular motors coupled together by a central and a peripheral stalk. Proton flow through the F motor generates rotation of the central stalk, inducing conformational changes in the F motor that catalyzes ATP production. Here we present nine cryo-EM structures of E. coli ATP synthase to 3.1-3.4 Å resolution, in four discrete rotational sub-states, which provide a comprehensive structural model for this widely studied bacterial molecular machine. We observe torsional flexing of the entire complex and a rotational sub-step of F associated with long-range conformational changes that indicates how this flexibility accommodates the mismatch between the 3- and 10-fold symmetries of the F and F motors. We also identify density likely corresponding to lipid molecules that may contribute to the rotor/stator interaction within the F motor. | ||||||
履歴 |
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ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 806.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 664.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 20170MC ![]() 6oqrC ![]() 6oqsC ![]() 6oqtC ![]() 6oqvC ![]() 6oqwC ![]() 6pqvC ![]() 6vwkC ![]() 6wnqC ![]() 6wnrC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-ATP synthase ... , 8種, 22分子 WCBAXYHGFEDJLMNOPQRISa
#1: タンパク質 | 分子量: 19289.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli / 遺伝子: atpH, HMPREF1611_00658 / 発現宿主: ![]() ![]() | ||||||||||||
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#2: タンパク質 | 分子量: 55281.871 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli / 遺伝子: atpA, AD31_4476 / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A073FQ32, UniProt: P0ABB0*PLUS, H+-transporting two-sector ATPase #3: タンパク質 | 分子量: 17257.889 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli / 遺伝子: atpF, AD31_4478 / 発現宿主: ![]() ![]() #4: タンパク質 | | 分子量: 15087.244 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli / 遺伝子: atpC, CCU01_030215 / 発現宿主: ![]() ![]() #5: タンパク質 | | 分子量: 31539.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli / 遺伝子: atpG, BN16_43751 / 発現宿主: ![]() ![]() #6: タンパク質 | 分子量: 51664.574 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli / 遺伝子: atpD, CDCO157_4410 / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A0F6CB56, UniProt: P0ABB4*PLUS, H+-transporting two-sector ATPase #7: タンパク質 | 分子量: 8259.064 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #8: タンパク質 | | 分子量: 30324.096 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
-非ポリマー , 4種, 12分子 ![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
#9: 化合物 | #10: 化合物 | ChemComp-MG / #11: 化合物 | #12: 化合物 | ChemComp-PO4 / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: E. coli ATP synthase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#8 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 0.558 MDa / 実験値: YES |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: unspecified |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 48 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: dev_3758: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 33239 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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