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万見
- PDB-6oo7: Cryo-EM structure of the C2-symmetric TRPV2/RTx complex in nanodiscs -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6oo7
タイトルCryo-EM structure of the C2-symmetric TRPV2/RTx complex in nanodiscs
要素TRPV2
キーワードMETAL TRANSPORT / ion channel / calcium channel / TRP channel
機能・相同性
機能・相同性情報


growth cone membrane / response to temperature stimulus / positive regulation of calcium ion import / calcium ion import across plasma membrane / positive regulation of axon extension / axonal growth cone / calcium channel activity / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cell body / cell surface / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1-4 / Transient receptor potential cation channel subfamily V / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
resiniferatoxin / Transient receptor potential cation channel subfamily V member 2
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Zubcevic, L. / Hsu, A.L. / Borgnia, M.J. / Lee, S.-Y.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R35NS097241 米国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)ZIC ES103326 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: Symmetry transitions during gating of the TRPV2 ion channel in lipid membranes.
著者: Lejla Zubcevic / Allen L Hsu / Mario J Borgnia / Seok-Yong Lee /
要旨: The Transient Receptor Potential Vanilloid 2 (TRPV2) channel is a member of the temperature-sensing thermoTRPV family. Recent advances in cryo-electronmicroscopy (cryo-EM) and X-ray crystallography ...The Transient Receptor Potential Vanilloid 2 (TRPV2) channel is a member of the temperature-sensing thermoTRPV family. Recent advances in cryo-electronmicroscopy (cryo-EM) and X-ray crystallography have provided many important insights into the gating mechanisms of thermoTRPV channels. Interestingly, crystallographic studies of ligand-dependent TRPV2 gating have shown that the TRPV2 channel adopts two-fold symmetric arrangements during the gating cycle. However, it was unclear if crystal packing forces played a role in stabilizing the two-fold symmetric arrangement of the channel. Here, we employ cryo-EM to elucidate the structure of full-length rabbit TRPV2 in complex with the agonist resiniferatoxin (RTx) in nanodiscs and amphipol. We show that RTx induces two-fold symmetric conformations of TRPV2 in both environments. However, the two-fold symmetry is more pronounced in the native-like lipid environment of the nanodiscs. Our data offers insights into a gating pathway in TRPV2 involving symmetry transitions.
履歴
登録2019年4月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20148
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRPV2
B: TRPV2
C: TRPV2
D: TRPV2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)357,4068
ポリマ－354,8914
非ポリマー2,5154
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area13770 Å2
ΔGint-139 kcal/mol
Surface area115150 Å2

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要素

#1: タンパク質
TRPV2


分子量: 88722.680 Da / 分子数: 4 / 変異: F470S, L505M, L508T, Q528E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: TRPV2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: G1SNM3
#2: 化合物
ChemComp-6EU / resiniferatoxin / RTX / レシニフェラトキシン


分子量: 628.708 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C37H40O9 / コメント: 毒素*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: TRPV2 / タイプ: COMPLEX
詳細: TRPV2 in complex with RTx reconstituted into nanodiscs
Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.300 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
細胞: Sf9
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMsodium chlorideNaCl1
250 mMTris1
32 uMresiniferatoxin1
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: TRPV2 in complex with RTx reconstituted into nanodiscs, monodisperse
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 296 K / 詳細: Blotted 3 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: OTHER / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 42 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
実像数: 2254

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
4RELION3CTF補正Gctf was used to perform CTF correction.
7Coot0.8.2モデルフィッティングModel was built into the density in Coot.
9RELION3初期オイラー角割当
11RELION3分類Classification was performed in RELION 3.0.
12RELION3３次元再構成
13PHENIX1.15モデル精密化Phenix real space refine was performed.
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 112622 / クラス平均像の数: 2 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeInitial refinement model-ID
15AN8

5an8

A5AN81
26BWJ

6bwj

A6BWJ2
36BWJ

6bwj

B6BWJ2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00817244
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.96623696
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.8839918
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0552800
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0073044

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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