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- PDB-6om8: Caenorhabditis Elegans UDP-Glucose Dehydrogenase in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6om8
タイトルCaenorhabditis Elegans UDP-Glucose Dehydrogenase in complex with UDP-Xylose
要素UDP-glucose 6-dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / Dehydrogenase / OXIDOREDUCTASE / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of the active cofactor, UDP-glucuronate / reproductive process / vulval development / egg-laying behavior / UDP-glucose 6-dehydrogenase activity / UDP-glucose 6-dehydrogenase / UDP-glucuronate biosynthetic process / glycosaminoglycan biosynthetic process / embryo development ending in birth or egg hatching / morphogenesis of an epithelium ...Formation of the active cofactor, UDP-glucuronate / reproductive process / vulval development / egg-laying behavior / UDP-glucose 6-dehydrogenase activity / UDP-glucose 6-dehydrogenase / UDP-glucuronate biosynthetic process / glycosaminoglycan biosynthetic process / embryo development ending in birth or egg hatching / morphogenesis of an epithelium / NAD binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
UDP-glucose 6-dehydrogenase, eukaryotic type / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, N-terminal / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, dimerisation / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, C-terminal / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, C-terminal domain superfamily / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, central domain / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, UDP binding domain / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, NAD binding domain / UDP binding domain ...UDP-glucose 6-dehydrogenase, eukaryotic type / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, N-terminal / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, dimerisation / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, C-terminal / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, C-terminal domain superfamily / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, central domain / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, UDP binding domain / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, NAD binding domain / UDP binding domain / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-XYLOPYRANOSE / UDP-glucose 6-dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.449 Å
データ登録者Beattie, N.R. / McDonald, W.E. / Hicks Sirmans, T.N. / Wood, Z.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM11429 米国
引用ジャーナル: Acs Omega / 年: 2019
タイトル: Conservation of Atypical Allostery inC. elegansUDP-Glucose Dehydrogenase.
著者: Beattie, N.R. / Keul, N.D. / Hicks Sirmans, T.N. / McDonald, W.E. / Talmadge, T.M. / Taujale, R. / Kannan, N. / Wood, Z.A.
履歴
登録2019年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-glucose 6-dehydrogenase
B: UDP-glucose 6-dehydrogenase
C: UDP-glucose 6-dehydrogenase
D: UDP-glucose 6-dehydrogenase
E: UDP-glucose 6-dehydrogenase
F: UDP-glucose 6-dehydrogenase
G: UDP-glucose 6-dehydrogenase
H: UDP-glucose 6-dehydrogenase
I: UDP-glucose 6-dehydrogenase
J: UDP-glucose 6-dehydrogenase
K: UDP-glucose 6-dehydrogenase
L: UDP-glucose 6-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)646,61536
ポリマ－633,74412
非ポリマー12,87124
水21,5101194
1
A: UDP-glucose 6-dehydrogenase
B: UDP-glucose 6-dehydrogenase
C: UDP-glucose 6-dehydrogenase
D: UDP-glucose 6-dehydrogenase
E: UDP-glucose 6-dehydrogenase
F: UDP-glucose 6-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)323,30718
ポリマ－316,8726
非ポリマー6,43512
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area33570 Å2
ΔGint-231 kcal/mol
Surface area99880 Å2
手法PISA
2
G: UDP-glucose 6-dehydrogenase
H: UDP-glucose 6-dehydrogenase
ヘテロ分子

K: UDP-glucose 6-dehydrogenase
L: UDP-glucose 6-dehydrogenase
ヘテロ分子

I: UDP-glucose 6-dehydrogenase
J: UDP-glucose 6-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)323,30718
ポリマ－316,8726
非ポリマー6,43512
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
crystal symmetry operation4_855-x+3,-y+1/2,z+1/21
Buried area33570 Å2
ΔGint-238 kcal/mol
Surface area99380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)157.710, 168.170, 279.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

-
要素

#1: タンパク質
UDP-glucose 6-dehydrogenase / UDPGDH / Squashed vulva protein 4


分子量: 52812.008 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: sqv-4, F29F11.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q19905, UDP-glucose 6-dehydrogenase
#2: 化合物...
ChemComp-UDX / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-XYLOPYRANOSE / UDP-ALPHA-D-XYLOPYRANOSE / ウリジン5′-二りん酸β-(α-D-キシロピラノシル)


分子量: 536.276 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H22N2O16P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 10 mg/mL C. Elegans UDP-Glucose Dehydrogenase Citric acid buffer pH 5.0 200mM Lithium Chloride 4% PEG 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2017年6月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.449→52.698 Å / Num. obs: 266791 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 6.295 % / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 2.449→2.51 Å / Num. unique obs: 19914 / CC1/2: 0.455

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829)精密化
XDSデータスケーリング
Cootモデル構築
PHENIX位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2O3J

2o3j


解像度: 2.449→52.698 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.68
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2204 1847 0.69 %
Rwork0.1935 --
obs0.1937 266577 98.08 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.449→52.698 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数42852 0 816 1194 44862
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00844629
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.91160708
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.43216456
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0637019
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0057690
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4494-2.51560.3381420.30720176X-RAY DIFFRACTION98
2.5156-2.58960.38461430.296520686X-RAY DIFFRACTION100
2.5896-2.67320.31851390.283320553X-RAY DIFFRACTION100
2.6732-2.76870.29741470.262520578X-RAY DIFFRACTION100
2.7687-2.87960.28681460.25320566X-RAY DIFFRACTION100
2.8796-3.01060.25341250.24420553X-RAY DIFFRACTION100
3.0106-3.16930.2671620.235320490X-RAY DIFFRACTION99
3.1693-3.36790.24081430.228920406X-RAY DIFFRACTION99
3.3679-3.62780.21011420.203320230X-RAY DIFFRACTION98
3.6278-3.99280.26211340.184220092X-RAY DIFFRACTION97
3.9928-4.57030.17771450.152820027X-RAY DIFFRACTION96
4.5703-5.7570.18331410.149220052X-RAY DIFFRACTION96
5.757-52.71040.14611380.14220321X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 180.3146 Å / Origin y: 40.7553 Å / Origin z: 77.4531 Å
111213212223313233
T0.3494 Å2-0.0339 Å20.0128 Å2-0.3146 Å2-0.0147 Å2--0.3784 Å2
L0.0084 °2-0.0083 °2-0.0204 °2-0.0547 °20.0092 °2--0.1779 °2
S-0.0059 Å °-0.0024 Å °-0.0143 Å °-0.0138 Å °-0.0059 Å °-0.0379 Å °-0.0249 Å °0.0144 Å °0.0119 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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