[日本語] English
万見
- PDB-6od7: Herpes simplex virus type 1 (HSV-1) pUL6 portal protein, dodecame... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6od7
タイトルHerpes simplex virus type 1 (HSV-1) pUL6 portal protein, dodecameric complex
要素Portal protein
キーワードVIRAL PROTEIN / DNA-translocation / portal / DNA-packaging / dodecamer
機能・相同性Herpesvirus portal protein / Herpesvirus UL6 like / chromosome organization / virion component / host cell nucleus / Capsid portal protein
機能・相同性情報
生物種Human herpesvirus 1 strain KOS (ヘルペスウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.6 Å
データ登録者Liu, Y.T. / Jih, J. / Dai, X.H. / Bi, G.Q. / Zhou, Z.H.
資金援助 中国, 米国, 9件
組織認可番号国
Other government2017YFA0505300 National Key R&D Program of China. 中国
Other government2016YFA0400900 National Key R&D Program of China. 中国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM071940 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE025567 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI094386 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)1S10RR23057 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1U24GM116792 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1338135 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM structures of herpes simplex virus type 1 portal vertex and packaged genome.
著者: Yun-Tao Liu / Jonathan Jih / Xinghong Dai / Guo-Qiang Bi / Z Hong Zhou /
要旨: Herpesviruses are enveloped viruses that are prevalent in the human population and are responsible for diverse pathologies, including cold sores, birth defects and cancers. They are characterized by ...Herpesviruses are enveloped viruses that are prevalent in the human population and are responsible for diverse pathologies, including cold sores, birth defects and cancers. They are characterized by a highly pressurized pseudo-icosahedral capsid-with triangulation number (T) equal to 16-encapsidating a tightly packed double-stranded DNA (dsDNA) genome. A key process in the herpesvirus life cycle involves the recruitment of an ATP-driven terminase to a unique portal vertex to recognize, package and cleave concatemeric dsDNA, ultimately giving rise to a pressurized, genome-containing virion. Although this process has been studied in dsDNA phages-with which herpesviruses bear some similarities-a lack of high-resolution in situ structures of genome-packaging machinery has prevented the elucidation of how these multi-step reactions, which require close coordination among multiple actors, occur in an integrated environment. To better define the structural basis of genome packaging and organization in herpes simplex virus type 1 (HSV-1), we developed sequential localized classification and symmetry relaxation methods to process cryo-electron microscopy (cryo-EM) images of HSV-1 virions, which enabled us to decouple and reconstruct hetero-symmetric and asymmetric elements within the pseudo-icosahedral capsid. Here we present in situ structures of the unique portal vertex, genomic termini and ordered dsDNA coils in the capsid spooled around a disordered dsDNA core. We identify tentacle-like helices and a globular complex capping the portal vertex that is not observed in phages, indicative of herpesvirus-specific adaptations in the DNA-packaging process. Finally, our atomic models of portal vertex elements reveal how the fivefold-related capsid accommodates symmetry mismatch imparted by the dodecameric portal-a longstanding mystery in icosahedral viruses-and inform possible DNA-sequence recognition and headful-sensing pathways involved in genome packaging. This work showcases how to resolve symmetry-mismatched elements in a large eukaryotic virus and provides insights into the mechanisms of herpesvirus genome packaging.
履歴
登録2019年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9862
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Portal protein
B: Portal protein
C: Portal protein
D: Portal protein
E: Portal protein
F: Portal protein
G: Portal protein
H: Portal protein
I: Portal protein
J: Portal protein
K: Portal protein
L: Portal protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)889,95012
ポリマ－889,95012
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area62630 Å2
ΔGint-222 kcal/mol
Surface area228140 Å2

-
要素

#1: タンパク質
Portal protein


分子量: 74162.523 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human herpesvirus 1 strain KOS (ヘルペスウイルス)
株: KOS / 参照: UniProt: H9E912

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Human herpesvirus 1 strain KOS / タイプ: VIRUS / 詳細: Cultured in Vero cells. / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 200 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Human herpesvirus 1 strain KOS (ヘルペスウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
ウイルス殻名称: Capsid / 直径: 1300 nm / 三角数 (T数): 16
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 凍結前の試料温度: 298 K
詳細: The sample was manually blotted and frozen with a homemade plunger.

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 14000 X / 倍率（補正後）: 24271 X / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 79 K
撮影平均露光時間: 13 sec. / 電子線照射量: 25 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 8000
画像スキャンサンプリングサイズ: 2.5 µm / 横: 1440 / 縦: 1440 / 動画フレーム数/画像: 26

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.13_2998精密化
PHENIX1.13_2998精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2Leginon画像取得
4CTFFIND3CTF補正
5RELION2.1CTF補正
8Coot0.8.6.1モデルフィッティング
10RELION2.1初期オイラー角割当
11RELION2.1最終オイラー角割当
13RELION2.1３次元再構成
14PHENIX1.13モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 45445
対称性点対称性: C12 (12回回転対称)
3次元再構成解像度: 5.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 39939 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 250 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
詳細: Ab initio models were built in Coot, and then iteratively refined between real space refinement in PHENIX and manual refinement in Coot.
精密化立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.008237500
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.144850988
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.06485604
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00886612
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.375822116

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る