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- PDB-6o8b: Crystal structure of STING CTD in complex with TBK1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o8b
タイトルCrystal structure of STING CTD in complex with TBK1
要素
  • Serine/threonine-protein kinase TBK1
  • Stimulator of interferon genes protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / Adaptor / Kinase / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


IRF3 mediated activation of type 1 IFN / STING complex / STAT6-mediated induction of chemokines / positive regulation of xenophagy / protein localization to endoplasmic reticulum / positive regulation of TORC2 signaling / dendritic cell proliferation / 2',3'-cyclic GMP-AMP binding / regulation of type I interferon production / T follicular helper cell differentiation ...IRF3 mediated activation of type 1 IFN / STING complex / STAT6-mediated induction of chemokines / positive regulation of xenophagy / protein localization to endoplasmic reticulum / positive regulation of TORC2 signaling / dendritic cell proliferation / 2',3'-cyclic GMP-AMP binding / regulation of type I interferon production / T follicular helper cell differentiation / cyclic-di-GMP binding / STING mediated induction of host immune responses / serine/threonine protein kinase complex / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / IRF3-mediated induction of type I IFN / Interleukin-37 signaling / proton channel activity / cGAS/STING signaling pathway / pattern recognition receptor signaling pathway / reticulophagy / TNFR1-induced proapoptotic signaling / TRAF6 mediated IRF7 activation / toll-like receptor 4 signaling pathway / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / type I interferon-mediated signaling pathway / cellular response to exogenous dsRNA / protein complex oligomerization / positive regulation of interferon-alpha production / autophagosome membrane / positive regulation of macroautophagy / peptidyl-threonine phosphorylation / autophagosome assembly / canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of type I interferon production / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / cellular response to interferon-beta / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of defense response to virus by host / signaling adaptor activity / positive regulation of autophagy / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / antiviral innate immune response / positive regulation of TORC1 signaling / activation of innate immune response / autophagosome / cytoplasmic vesicle membrane / protein serine/threonine kinase binding / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / positive regulation of interferon-beta production / secretory granule membrane / Regulation of TNFR1 signaling / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / phosphoprotein binding / macroautophagy / peptidyl-serine phosphorylation / response to virus / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / peroxisome / TRAF3-dependent IRF activation pathway / regulation of inflammatory response / protein phosphatase binding / defense response to virus / DNA-binding transcription factor binding / mitochondrial outer membrane / Potential therapeutics for SARS / nucleic acid binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / protein phosphorylation / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / endosome / defense response to Gram-positive bacterium / ciliary basal body / cilium / inflammatory response / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / innate immune response / protein serine kinase activity / intracellular membrane-bounded organelle / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #420 / TANK binding kinase 1, ubiquitin-like domain / TANK-binding kinase 1, coiled-coil domain 1 / TANK-binding kinase 1 coiled-coil domain 1 / TANK binding kinase 1 ubiquitin-like domain / : / : / STING transmembrane domain / : / : ...Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #420 / TANK binding kinase 1, ubiquitin-like domain / TANK-binding kinase 1, coiled-coil domain 1 / TANK-binding kinase 1 coiled-coil domain 1 / TANK binding kinase 1 ubiquitin-like domain / : / : / STING transmembrane domain / : / : / Stimulator of interferon genes protein / Stimulator of interferon genes protein, C-terminal domain superfamily / STING ligand-binding domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BX7 / Stimulator of interferon genes protein / Serine/threonine-protein kinase TBK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Li, P. / Zhao, B. / Du, F.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Welch FoundationA-1931-20170325 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: A conserved PLPLRT/SD motif of STING mediates the recruitment and activation of TBK1.
著者: Zhao, B. / Du, F. / Xu, P. / Shu, C. / Sankaran, B. / Bell, S.L. / Liu, M. / Lei, Y. / Gao, X. / Fu, X. / Zhu, F. / Liu, Y. / Laganowsky, A. / Zheng, X. / Ji, J.Y. / West, A.P. / Watson, R.O. / Li, P.
履歴
登録2019年3月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22019年6月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Stimulator of interferon genes protein
E: Stimulator of interferon genes protein
A: Serine/threonine-protein kinase TBK1
B: Serine/threonine-protein kinase TBK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)205,4626
ポリマ－204,2794
非ポリマー1,1832
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7520 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area61390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)250.690, 250.690, 239.241
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Stimulator of interferon genes protein / hSTING / Endoplasmic reticulum interferon stimulator / ERIS / Mediator of IRF3 activation / hMITA / ...hSTING / Endoplasmic reticulum interferon stimulator / ERIS / Mediator of IRF3 activation / hMITA / Transmembrane protein 173


分子量: 25675.973 Da / 分子数: 2 / 変異: T376E, F378M,S379W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TMEM173, ERIS, MITA, STING / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q86WV6
#2: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase TBK1 / NF-kappa-B-activating kinase / T2K / TANK-binding kinase 1


分子量: 76463.344 Da / 分子数: 2 / 変異: D135N, S172E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TBK1, NAK
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9UHD2, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-BX7 / N-(3-{[5-iodo-4-({3-[(thiophen-2-ylcarbonyl)amino]propyl}amino)pyrimidin-2-yl]amino}phenyl)pyrrolidine-1-carboxamide


分子量: 591.468 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H26IN7O2S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.86 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.8 M (NH4)2SO4, 0.1 M BIS-TRIS pH 5.5 and 1% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月15日
放射モノクロメーター: Double-crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→82.058 Å / Num. obs: 60675 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.152 / Rpim(I) all: 0.063 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 3.4→3.49 Å / Rmerge(I) obs: 2 / Num. unique obs: 4434 / Rpim(I) all: 0.86 / % possible all: 5.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
iMOSFLMデータ削減
pointlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4IM2

4im2


解像度: 3.4→82.058 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.88
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2578 3022 5.02 %
Rwork0.2435 --
obs0.2442 60195 98.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→82.058 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10829 0 68 0 10897
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00211131
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.57715029
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.4456720
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041651
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031919
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.4-3.45310.38751130.37472546X-RAY DIFFRACTION98
3.4531-3.50970.35761270.34662601X-RAY DIFFRACTION99
3.5097-3.57030.38551320.33862595X-RAY DIFFRACTION100
3.5703-3.63520.35921200.34522614X-RAY DIFFRACTION100
3.6352-3.70510.31911540.3322581X-RAY DIFFRACTION100
3.7051-3.78070.37631590.33212570X-RAY DIFFRACTION100
3.7807-3.86290.32221390.31082594X-RAY DIFFRACTION100
3.8629-3.95280.27931380.29962556X-RAY DIFFRACTION99
3.9528-4.05170.25951190.28952608X-RAY DIFFRACTION98
4.0517-4.16120.29571400.27512558X-RAY DIFFRACTION98
4.1612-4.28360.27361360.26082570X-RAY DIFFRACTION98
4.2836-4.42190.27171430.24952540X-RAY DIFFRACTION97
4.4219-4.57990.25841490.2412578X-RAY DIFFRACTION98
4.5799-4.76330.23671470.24472561X-RAY DIFFRACTION98
4.7633-4.980.22481510.22092548X-RAY DIFFRACTION98
4.98-5.24250.22231390.23042609X-RAY DIFFRACTION98
5.2425-5.57090.24551440.24262605X-RAY DIFFRACTION98
5.5709-6.0010.26291320.25372618X-RAY DIFFRACTION99
6.001-6.60460.23741420.25742608X-RAY DIFFRACTION97
6.6046-7.55970.25631460.24552643X-RAY DIFFRACTION98
7.5597-9.52220.19671290.17932660X-RAY DIFFRACTION97
9.5222-82.08140.22561230.17932810X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.03414.58680.34283.53640.27936.2204-0.59710.13560.1482-0.59450.42431.37810.1027-0.66970.64942.38750.3914-0.61011.83280.04692.1617-138.615361.0654-31.7953
27.4471.82180.43881.1378-2.11948.6058-0.30890.16180.70250.91030.7271-0.38320.0355-0.1474-0.25991.5329-0.224-0.1090.9439-0.1621.7572-103.188571.3266-2.595
35.64242.17930.2349.86421.90135.3238-0.11450.03450.6898-0.0992-0.1130.3982-0.9032-0.47860.3911.04750.0835-0.05230.7208-0.03720.7367-116.196664.53393.0108
41.49231.68760.55565.12350.23093.16520.0607-0.28370.12861.0323-0.45320.09970.3577-0.4320.33031.19330.05410.08380.7724-0.08890.6695-118.534749.23688.6622
53.62921.59581.33035.325-0.994.4226-0.5586-1.7736-0.2491.0942-0.19311.10830.0262-1.28450.73451.45430.01260.40631.2533-0.25491.0952-131.967740.427910.0344
61.2718-0.9464-0.03155.12810.9550.59120.15060.0146-0.33270.1085-0.2218-0.01360.6114-0.10760.08291.6082-0.02760.1870.59160.02960.8612-118.43611.8767-14.5929
75.1805-2.12390.26744.1175-0.08930.96680.2350.70240.4094-1.0617-0.36830.24950.20530.04090.16571.50970.18470.21450.84620.13690.831-115.266954.418-42.5801
83.15290.44130.66394.7011-1.31053.5040.08440.74140.5188-1.4331-0.2028-0.41140.38360.80750.07321.73940.37130.51221.04740.07611.1079-92.870738.9937-40.7304
91.044-1.5076-0.08035.38731.22961.2560.08070.0618-0.2344-0.05050.042-0.72910.54630.497-0.05841.48980.33830.21540.91050.10031.3231-88.987917.2599-15.7028
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'D' and (resid 369 through 379 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'E' and (resid 368 through 379 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid -5 through 40 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 41 through 129 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 130 through 246 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 247 through 656 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid -2 through 165 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 166 through 378 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 379 through 654 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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