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万見
- PDB-6o5k: Murine TRIM28 Bbox1 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o5k
タイトルMurine TRIM28 Bbox1 domain
要素Transcription intermediary factor 1-beta
キーワードTRANSCRIPTION / B-box KAP1 TIF1beta Krab-ZFP Co-repressor
機能・相同性
機能・相同性情報


Generic Transcription Pathway / convergent extension involved in axis elongation / : / Krueppel-associated box domain binding / epigenetic programming of gene expression / embryonic placenta morphogenesis / positive regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / suppression of viral release by host / genomic imprinting / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate ...Generic Transcription Pathway / convergent extension involved in axis elongation / : / Krueppel-associated box domain binding / epigenetic programming of gene expression / embryonic placenta morphogenesis / positive regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / suppression of viral release by host / genomic imprinting / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / chromo shadow domain binding / protein sumoylation / epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of DNA repair / heterochromatin / embryo implantation / promoter-specific chromatin binding / RING-type E3 ubiquitin transferase / euchromatin / RNA polymerase II transcription regulator complex / positive regulation of protein import into nucleus / transcription corepressor activity / ubiquitin protein ligase activity / chromatin organization / transcription coactivator activity / in utero embryonic development / protein kinase activity / DNA repair / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transcription intermediary factor 1-beta / TIF1-beta, RING finger, HC subclass / : / : / zinc-RING finger domain / B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger ...Transcription intermediary factor 1-beta / TIF1-beta, RING finger, HC subclass / : / : / zinc-RING finger domain / B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Ring finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, FYVE/PHD-type / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription intermediary factor 1-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Sun, Y. / Keown, J.R. / Goldstone, D.C.
資金援助 ニュージーランド, 1件
組織認可番号国
Royal Society of New Zealand ニュージーランド
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2019
タイトル: A Dissection of Oligomerization by the TRIM28 Tripartite Motif and the Interaction with Members of the Krab-ZFP Family.
著者: Yunyuan Sun / Jeremy R Keown / Moyra M Black / Charlène Raclot / Nicholas Demarais / Didier Trono / Priscilla Turelli / David C Goldstone /
要旨: TRIM28 (also known as KAP1 or TIF1β) is the universal co-repressor of the Krüppel-associated box-containing zinc finger proteins (Krab-ZFPs), the largest family of transcription factors in mammals. ...TRIM28 (also known as KAP1 or TIF1β) is the universal co-repressor of the Krüppel-associated box-containing zinc finger proteins (Krab-ZFPs), the largest family of transcription factors in mammals. During early embryogenesis, TRIM28 mediates the transcriptional silencing of many endogenous retroviral elements and genomic imprinted sites. Silencing is initiated by the recruitment of TRIM28 to a target locus by members of the Krab-ZFP. Subsequently, TRIM28 functions as a scaffold protein to recruit chromatin modifying effectors featuring SETDB1, HP1 and the NuRD complex. Although many protein partners involved in silencing have been identified, the molecular basis of the protein interactions that mediate silencing remains largely unclear. In the present study, we identified the first Bbox domain (T28_B1 135-203) as a molecular interface responsible for the formation of higher-order oligomers of TRIM28. The structure of this domain reveals a new interface on the surface of the Bbox domain. Mutants disrupting the interface disrupt the formation of oligomers but have no observed effect on transcriptional silencing defining a single TRIM28 dimer as the functional unit for silencing. Using assembly-deficient mutants, we employed small-angle X-ray scattering and biophysical techniques to characterize binding to member of the Krab-ZFP family. This allows us to narrow and define the binding interface to the center of the coiled-coil region (residues 294-321) of TRIM28 and define mutants that abolish binding to the Krab-ZFP proteins.
履歴
登録2019年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription intermediary factor 1-beta
B: Transcription intermediary factor 1-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7816
ポリマ－15,5192
非ポリマー2624
水79344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area5600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.012, 51.459, 72.884
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: CYS / Beg label comp-ID: CYS / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: _ / Auth seq-ID: 154 - 195 / Label seq-ID: 23 - 64

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Transcription intermediary factor 1-beta / TIF1-beta / E3 SUMO-protein ligase TRIM28 / KRAB-A-interacting protein / KRIP-1 / RING-type E3 ...TIF1-beta / E3 SUMO-protein ligase TRIM28 / KRAB-A-interacting protein / KRIP-1 / RING-type E3 ubiquitin transferase TIF1-beta / Tripartite motif-containing protein 28


分子量: 7759.448 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Trim28, Kap1, Krip1, Tif1b / プラスミド: pET-49+(b)-MBP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): LOBSTR / 参照: UniProt: Q62318, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.33 % / 解説: Rod-like
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6 / 詳細: 2.7 M Ammonium sulfate, pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→42.04 Å / Num. obs: 17060 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.3 % / Biso Wilson estimate: 14.3 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.267 / Rpim(I) all: 0.072 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / 冗長度: 14.2 % / Rmerge(I) obs: 3.95 / Mean I/σ(I) obs: 0.97 / Num. unique obs: 817 / CC1/2: 0.391 / Rpim(I) all: 1.075 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0230精密化
XDSJan 10, 2014データ削減
Aimlessデータスケーリング
SHELXCD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.6→42.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 5.574 / SU ML: 0.076 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.083 / ESU R Free: 0.073 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20764 855 5 %RANDOM
Rwork0.18039 ---
obs0.18181 16157 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 25.632 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.17 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.84 Å2-0 Å2
3---1.32 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.6→42.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数666 0 4 44 714
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.014715
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.018580
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1941.683980
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9521.6541385
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.54597
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.83621.71435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.4115116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.554155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.2106
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02821
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02123
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9482.51369
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9412.505368
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.8473.757461
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.8463.761462
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2942.811346
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.2892.815347
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.4934.102515
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.00929.766768
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.93629.413758
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.65231295
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free28.791523
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded21.50951303
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 1207 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.12 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 60 -
Rwork0.332 1181 -
obs--99.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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