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- PDB-6o5a: Crystal Structure of multi-drug resistant HIV-1 protease PR-S17 w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o5a
タイトルCrystal Structure of multi-drug resistant HIV-1 protease PR-S17 with a substrate analog p2-NC in P61
要素HIV-1 protease
キーワードHYDROLASE / Viral Protein / HIV PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-{(2S)-2-[(N-acetyl-L-threonyl-L-isoleucyl)amino]hexyl}-L-norleucyl-L-glutaminyl-N~5~-[amino(iminio)methyl]-L-ornithinamide / Chem-2NC / Protease
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Wang, Y.-F. / Agniswamy, J. / Weber, I.T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)GM062920 米国
引用ジャーナル: Acs Omega / 年: 2019
タイトル: Highly Drug-Resistant HIV-1 Protease Mutant PRS17 Shows Enhanced Binding to Substrate Analogues.
著者: Agniswamy, J. / Kneller, D.W. / Brothers, R. / Wang, Y.F. / Harrison, R.W. / Weber, I.T.
履歴
登録2019年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月17日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: pdbx_molecule_features
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 protease
B: HIV-1 protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4464
ポリマ－21,5832
非ポリマー8632
水2,252125
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4600 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area9770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.833, 63.833, 83.039
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 HIV-1 protease


分子量: 10791.594 Da / 分子数: 2 / 変異: M46L, G48V, C67A, V77I, A82S, I93L, C95A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: pol / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: I7BFC3
#2: 化合物 ChemComp-2NC / N-{(2S)-2-[(N-acetyl-L-threonyl-L-isoleucyl)amino]hexyl}-L-norleucyl-L-glutaminyl-N~5~-[amino(iminio)methyl]-L-ornithinamide / p2/NC


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 770.983 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C35H68N11O8
参照: N-{(2S)-2-[(N-acetyl-L-threonyl-L-isoleucyl)amino]hexyl}-L-norleucyl-L-glutaminyl-N~5~-[amino(iminio)methyl]-L-ornithinamide
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.64 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 35% TacsimateTM, pH 7.0 (Hampton Research Corp., Aliso Viejo, CA). Tacsimate contains 1.83 M malonic acid, 0.25 M ammonium citrate tribasic, 0.12 M succinic acid, 0.3 M DL-malic acid, 0.4 M ...詳細: 35% TacsimateTM, pH 7.0 (Hampton Research Corp., Aliso Viejo, CA). Tacsimate contains 1.83 M malonic acid, 0.25 M ammonium citrate tribasic, 0.12 M succinic acid, 0.3 M DL-malic acid, 0.4 M sodium acetate trihydrate, 0.5 M sodium formate, and 0.16 M ammonium tartrate dibasic.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.67→50 Å / Num. obs: 21945 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 28.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rpim(I) all: 0.029 / Χ2: 1 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル解像度: 1.67→1.73 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.444 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 1989 / CC1/2: 0.641 / Rpim(I) all: 0.34 / Χ2: 1.004 / % possible all: 89.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0222精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1SGU

1sgu


解像度: 1.67→33.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 5.245 / SU ML: 0.078 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.109 / ESU R Free: 0.109
詳細: initially refined by SHELX-2014 but moved to REFMAC during later cycles of refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21617 1076 4.9 %RANDOM
Rwork0.17554 ---
obs0.17753 20830 98.41 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 31.165 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.16 Å20.08 Å20 Å2
2--0.16 Å2-0 Å2
3----0.5 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.67→33.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1522 0 60 125 1707
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0141722
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0171706
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2381.7032362
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1241.6923997
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6385226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.622.60373
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.62215299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.971510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2245
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.021920
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02306
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0992.334838
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0992.335837
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.9013.491053
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.93.491054
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3142.805884
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.3132.805884
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.24.0511299
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.08227.4511671
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.06427.3081659
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.671→1.714 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 94 -
Rwork0.263 1349 -
obs--87.72 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.05410.14520.03320.8426-0.39540.6641-0.02920.02270.0183-0.09010.07890.02960.0712-0.0196-0.04970.0682-0.0124-0.00930.01490.01120.070323.98646.6067-5.7488
20.0844-0.1844-0.04150.9427-0.41920.6196-0.0344-0.0272-0.02590.08990.07880.0331-0.0656-0.013-0.04440.070.01170.01090.01380.00790.071324.0087-6.618711.7915
32.3847-0.3465-0.52251.51724.236511.9191-0.0890.00970.0039-0.04790.00270.0294-0.1512-0.02460.08630.0992-0.00390.00080.03640.02090.105519.17910.80133.1828
40.2624-0.10930.05471.1639-0.68740.5563-0.01460.0199-0.01440.00010.05890.0229-0.0007-0.061-0.04430.0457-0.00780.0040.0267-0.00690.03924.9655-0.02063.2909
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 99
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 99
3X-RAY DIFFRACTION3A201
4X-RAY DIFFRACTION4B101
5X-RAY DIFFRACTION4A301 - 364
6X-RAY DIFFRACTION4B201 - 261

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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