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- PDB-6o4z: Structure of HLA-A2:01 with peptide MM92 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o4z
タイトルStructure of HLA-A2:01 with peptide MM92
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • MHC class I antigen
  • MM92
キーワードIMMUNE SYSTEM / MHC class 1 molecule / antigen presentation / peptide interaction / PEPTIDE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


forebrain astrocyte development / negative regulation of epithelial cell differentiation / regulation of synaptic transmission, GABAergic / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / type I pneumocyte differentiation / Rac protein signal transduction / skeletal muscle cell differentiation / positive regulation of Rac protein signal transduction / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants ...forebrain astrocyte development / negative regulation of epithelial cell differentiation / regulation of synaptic transmission, GABAergic / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / type I pneumocyte differentiation / Rac protein signal transduction / skeletal muscle cell differentiation / positive regulation of Rac protein signal transduction / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / RUNX3 regulates p14-ARF / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / SHC-related events triggered by IGF1R / glial cell proliferation / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR2 / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Erythropoietin activates RAS / protein-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / positive regulation of glial cell proliferation / homeostasis of number of cells within a tissue / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / striated muscle cell differentiation / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / Signaling by FGFR1 in disease / GRB2 events in ERBB2 signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Insulin receptor signalling cascade / small monomeric GTPase / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / G protein activity / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / VEGFR2 mediated cell proliferation / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / negative regulation of receptor binding / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / FCERI mediated MAPK activation / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / RAF activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / Constitutive Signaling by EGFRvIII / negative regulation of forebrain neuron differentiation / MAP2K and MAPK activation / visual learning / Signaling by ERBB2 ECD mutants / regulation of erythrocyte differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / Signaling by ERBB2 KD Mutants / MHC class I peptide loading complex / Signaling by SCF-KIT / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / cytoplasmic side of plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains ...Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Small GTPase / Ras family / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Rab subfamily of small GTPases / Beta-2-Microglobulin / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Small GTP-binding protein domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / GTPase KRas / Beta-2-microglobulin / MHC class I antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Actinomyces radingae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Ying, G. / Bitra, A. / Zajonc, D.M.
引用ジャーナル: Front Immunol / 年: 2019
タイトル: Anin silico-in vitroPipeline Identifying an HLA-A*02:01+KRAS G12V+Spliced Epitope Candidate for a Broad Tumor-Immune Response in Cancer Patients.
著者: Mishto, M. / Mansurkhodzhaev, A. / Ying, G. / Bitra, A. / Cordfunke, R.A. / Henze, S. / Paul, D. / Sidney, J. / Urlaub, H. / Neefjes, J. / Sette, A. / Zajonc, D.M. / Liepe, J.
履歴
登録2019年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MHC class I antigen
B: Beta-2-microglobulin
C: MM92
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,86813
ポリマ－44,3573
非ポリマー51010
水4,540252
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5980 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area18050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.134, 79.689, 57.442
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 116.270, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 MHC class I antigen


分子量: 31725.088 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-A / プラスミド: plasmid / 詳細 (発現宿主): PET22B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: U5YJM1, UniProt: A0A140T913*PLUS
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11748.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / 詳細 (発現宿主): PET22B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61769

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド MM92


分子量: 884.136 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Actinomyces radingae (バクテリア) / 参照: UniProt: P01116*PLUS

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非ポリマー , 4種, 262分子

#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 252 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.64 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 30% PEG 4000, 0.1M TRIS-HCL PH 8.0, 0.2M LITHIUM SULFATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→40 Å / Num. obs: 70589 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Rpim(I) all: 0.027 / Rrim(I) all: 0.052 / Χ2: 0.926 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.5-1.533.20.48945710.7720.3220.5890.5595.3
1.53-1.573.60.39146610.8630.2390.460.48797.7
1.57-1.623.60.3347010.8950.2010.3880.50797.7
1.62-1.663.60.26947210.9270.1660.3180.53198
1.66-1.723.60.21246870.9550.130.250.58698.3
1.72-1.783.60.16547300.970.1020.1950.58298.6
1.78-1.853.40.12646310.980.0790.1490.65896.3
1.85-1.933.40.10446120.9870.0660.1240.92595.8
1.93-2.043.80.07147440.9940.0420.0830.89398.9
2.04-2.163.70.05847970.9880.0350.0670.98799.3
2.16-2.333.70.05447420.9960.0320.0631.19298.9
2.33-2.563.50.04247310.9970.0260.051.23298.1
2.56-2.943.50.03546750.9980.0210.0411.44396.9
2.94-3.73.70.02747900.9990.0160.0321.60198.8
3.7-403.40.02147960.9990.0130.0251.63997.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5ENW

5enw


解像度: 1.5→28.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 1.265 / SU ML: 0.047 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.067 / ESU R Free: 0.066
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1931 1954 2.8 %RANDOM
Rwork0.1745 ---
obs0.175 68611 97.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 58.17 Å2 / Biso mean: 17.324 Å2 / Biso min: 8.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→28.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3083 0 29 252 3364
Biso mean--34.52 31.29 -
残基数----382
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0133290
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172860
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.261.6524495
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3351.5796612
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7215404
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.77220.896201
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.26215509
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7791530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0610.2408
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023791
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02783
LS精密化 シェル解像度: 1.501→1.54 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 152 -
Rwork0.25 4757 -
all-4909 -
obs--92.68 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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