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- PDB-6o4y: Structure of HLA-A2:01 with peptide MM91 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o4y
タイトルStructure of HLA-A2:01 with peptide MM91
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • MHC class I antigen
  • Peptide MM91
キーワードIMMUNE SYSTEM / MHC class 1 molecule / antigen presentation / peptide interaction / PEPTIDE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


forebrain astrocyte development / negative regulation of epithelial cell differentiation / type I pneumocyte differentiation / regulation of synaptic transmission, GABAergic / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / Rac protein signal transduction / positive regulation of Rac protein signal transduction / skeletal muscle cell differentiation / Signaling by RAS GAP mutants ...forebrain astrocyte development / negative regulation of epithelial cell differentiation / type I pneumocyte differentiation / regulation of synaptic transmission, GABAergic / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / Rac protein signal transduction / positive regulation of Rac protein signal transduction / skeletal muscle cell differentiation / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / RUNX3 regulates p14-ARF / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / glial cell proliferation / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Erythropoietin activates RAS / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / protein-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / positive regulation of glial cell proliferation / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / homeostasis of number of cells within a tissue / Signaling by FGFR2 in disease / striated muscle cell differentiation / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FGFR1 in disease / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / : / : / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / VEGFR2 mediated cell proliferation / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / small monomeric GTPase / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / FCERI mediated MAPK activation / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / RAF activation / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MHC class I peptide loading complex / response to molecule of bacterial origin / Signaling by SCF-KIT / HFE-transferrin receptor complex / Constitutive Signaling by EGFRvIII / MAP2K and MAPK activation / T cell mediated cytotoxicity / Signaling by ERBB2 ECD mutants / visual learning / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases ...Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Small GTPase / Ras family / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / Rab subfamily of small GTPases / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Small GTP-binding protein domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Major histocompatibility complex, class I, A / GTPase KRas / Beta-2-microglobulin / MHC class I antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.58 Å
データ登録者Ying, G. / Bitra, A. / Zajonc, D.M.
引用ジャーナル: Front Immunol / 年: 2019
タイトル: Anin silico-in vitroPipeline Identifying an HLA-A*02:01+KRAS G12V+Spliced Epitope Candidate for a Broad Tumor-Immune Response in Cancer Patients.
著者: Mishto, M. / Mansurkhodzhaev, A. / Ying, G. / Bitra, A. / Cordfunke, R.A. / Henze, S. / Paul, D. / Sidney, J. / Urlaub, H. / Neefjes, J. / Sette, A. / Zajonc, D.M. / Liepe, J.
履歴
登録2019年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MHC class I antigen
B: Beta-2-microglobulin
C: Peptide MM91
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,68410
ポリマ－44,3153
非ポリマー3687
水5,477304
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5580 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area18060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.990, 80.861, 56.933
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.320, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 MHC class I antigen


分子量: 31725.088 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-A / 詳細 (発現宿主): PET22B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: U5YJM1, UniProt: A0A140T913*PLUS
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11748.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / プラスミド: PET22B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61769

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド Peptide MM91


分子量: 842.057 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01116*PLUS

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非ポリマー , 3種, 311分子

#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 304 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.34 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 30% PEG 4000, 0.1M TRIS-HCL PH 8.5, 0.2M LITHIUM SULFATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.58→40 Å / Num. obs: 58659 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.064 / Χ2: 0.927 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.58-1.622.80.3541140.8350.2420.4290.46888.4
1.62-1.673.20.32145020.8920.2080.3850.48696.8
1.67-1.723.50.27145530.9320.170.3210.50697.6
1.72-1.793.50.22144790.9470.1390.2620.50796.8
1.79-1.863.40.16444390.970.1050.1960.54795.4
1.86-1.943.40.12144670.9810.0770.1440.63995.4
1.94-2.043.60.0945910.990.0550.1060.65898.3
2.04-2.173.60.0745650.9920.0430.0830.74798.5
2.17-2.343.50.05945720.9930.0370.070.80297.6
2.34-2.583.50.04944870.9960.030.0580.83196
2.58-2.953.70.04346380.9960.0260.051.01999.1
2.95-3.713.50.0445640.9960.0250.0471.65396.9
3.71-403.60.04546880.9950.0270.0532.79798.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5ENW

5enw


解像度: 1.58→32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 1.696 / SU ML: 0.058 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.083 / ESU R Free: 0.082
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2049 1710 2.9 %RANDOM
Rwork0.1793 ---
obs0.18 56646 96.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 56.94 Å2 / Biso mean: 18.843 Å2 / Biso min: 10.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20.01 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.58→32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3099 0 22 304 3425
Biso mean--31.63 30.19 -
残基数----382
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0133270
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172852
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2991.6524451
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.331.586602
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6115395
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.33521.1200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.38315516
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.3491529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0610.2402
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023750
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02773
LS精密化 シェル解像度: 1.58→1.621 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 129 -
Rwork0.268 3881 -
all-4010 -
obs--89.93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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