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- PDB-6o49: CRYSTAL STRUCTURE OF SMT FUSION PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o49
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF SMT FUSION PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE FROM BURKHOLDERIA PSEUDOMALLEI COMPLEXED WITH SF339
要素Ubiquitin-like protein SMT3,Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
キーワードISOMERASE / PROTEIN BINDING / PEPTIDYL / PROLINE / SSGCID / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of DNA replication proteins / septin ring ...SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of DNA replication proteins / septin ring / SUMOylation of SUMOylation proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / condensed nuclear chromosome / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / PML body / protein tag activity / protein folding / chromatin / identical protein binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LL7 / Ubiquitin-like protein SMT3 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Burkholderia pseudomallei (類鼻疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: CRYSTAL STRUCTURE OF SMT FUSION PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE FROM BURKHOLDERIA PSEUDOMALLEI COMPLEXED WITH SF339
著者: Iwasaki, J. / Lorimer, D.D. / Vivoli, M. / Harmer, N.J. / Kibble, E.A. / Peacock, C.S. / Abendroth, J. / Mayclin, S.J. / Dranow, D.M. / Pierce, P.G. / Fox III, D. / Lewis, M. / Bzdyl, N. / ...著者: Iwasaki, J. / Lorimer, D.D. / Vivoli, M. / Harmer, N.J. / Kibble, E.A. / Peacock, C.S. / Abendroth, J. / Mayclin, S.J. / Dranow, D.M. / Pierce, P.G. / Fox III, D. / Lewis, M. / Bzdyl, N. / Kristensen, S. / Schmidberger, J.W. / Bond, C.B. / Seufert, F. / Schmitz, J. / Norville, I.H. / Myler, P.J. / Holzgrabe, U. / Sarkar-Tyson, M.
履歴
登録2019年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.22024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like protein SMT3,Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
B: Ubiquitin-like protein SMT3,Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3099
ポリマ－46,0042
非ポリマー1,3067
水6,467359
1
A: Ubiquitin-like protein SMT3,Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6244
ポリマ－23,0021
非ポリマー6223
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ubiquitin-like protein SMT3,Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6865
ポリマ－23,0021
非ポリマー6844
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.860, 33.600, 98.140
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.210, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-like protein SMT3,Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase


分子量: 23001.830 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母), (組換発現) Burkholderia pseudomallei (strain 1710b) (類鼻疽菌)
株: ATCC 204508 / S288c, 1710b / 遺伝子: SMT3, YDR510W, D9719.15, BURPS1710b_A0907 / プラスミド: pET28-HisSMT
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q12306, UniProt: Q3JK38, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-LL7 / (2~{S})-~{N}-[3-oxidanylidene-3-[(3,4,5-trimethoxyphenyl)amino]propyl]-1-(phenylmethyl)sulfonyl-piperidine-2-carboxamide


分子量: 519.610 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H33N3O7S
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 359 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.56 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: BupsA.00130.a.D21 (CID4597, SMT tag on, Batch 1264062) at 10.37mg/ml (in 25mM Tris, pH8.0, 200mM NaCl, 1% glycerol, 1mM TCEP buffer) was incubated with 2mM SF339_S (BSI5671). Crystals were ...詳細: BupsA.00130.a.D21 (CID4597, SMT tag on, Batch 1264062) at 10.37mg/ml (in 25mM Tris, pH8.0, 200mM NaCl, 1% glycerol, 1mM TCEP buffer) was incubated with 2mM SF339_S (BSI5671). Crystals were produced by sitting drop vapor diffusion with an equal volume combination of the protein/ligand complex and a solution containing 100 mM MES pH 6.0, 200 mM Calcium chloride dehydrate, 20% PEG6000 (PACT B11). Crystal Tracking ID 297348b11, izs6-2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月12日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→48.13 Å / Num. obs: 31913 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 3.212 % / Biso Wilson estimate: 25.7 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rrim(I) all: 0.106 / Χ2: 0.967 / Net I/σ(I): 9.91
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / 冗長度: 2.98 % / Rmerge(I) obs: 0.398 / Mean I/σ(I) obs: 2.63 / Num. unique obs: 405 / CC1/2: 0.995 / Rrim(I) all: 0.054 / % possible all: 80.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: BE4 model

解像度: 1.85→48.13 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.83
Rfactor反射数%反射
Rfree0.211 1959 6.14 %
Rwork0.168 --
obs0.171 31909 97.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 81.89 Å2 / Biso mean: 27.18 Å2 / Biso min: 7.62 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→48.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2840 0 122 361 3323
Biso mean--22.24 34.17 -
残基数----379
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063070
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7664159
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.6331804
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055450
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005543
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3554 107 -
Rwork0.2792 1738 -
all-1845 -
obs--80 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5060.3262-0.17431.4045-0.3641.8910.0274-0.1618-0.00530.06920.01870.03690.0131-0.1844-0.04960.0980.0158-0.01430.1230.01480.0977-74.3612-30.1774164.2735
25.1295-1.07841.10223.37260.25934.24640.28130.40130.0887-0.429-0.2944-0.18440.02190.03530.0170.19180.02520.00620.1770.00560.1591-66.1058-21.3724122.0027
31.1946-0.2889-0.02232.5306-0.74951.23510.06830.2820.0261-0.3566-0.1734-0.1969-0.1377-0.12260.04820.21410.05070.00150.2255-0.01590.1106-67.8701-33.4198121.976
43.2904-0.31190.15081.33550.09781.3759-0.04740.07770.09970.0433-0.01270.055-0.0955-0.0320.04710.10230.0026-0.02410.06550.00080.1026-72.6352-40.3809141.1024
53.50780.75282.16965.92461.15142.3930.23440.10060.15750.0393-0.1743-0.1212-0.3932-0.3129-0.03290.34020.070.07460.3766-0.01360.1465-75.0781-50.4601185.6737
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid -4 through 113 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid -76 through -27 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid -26 through 16 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 17 through 113 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid -76 through -5 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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