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- PDB-6o34: Crystal Structure Analysis of PIN1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o34
タイトルCrystal Structure Analysis of PIN1
要素
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
  • peptideペプチド
キーワードISOMERASE (異性化酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / postsynaptic cytosol / mitogen-activated protein kinase kinase binding / regulation of mitotic nuclear division / negative regulation of SMAD protein signal transduction ...cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / postsynaptic cytosol / mitogen-activated protein kinase kinase binding / regulation of mitotic nuclear division / negative regulation of SMAD protein signal transduction / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of amyloid-beta formation / cytoskeletal motor activity / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / phosphoserine residue binding / protein peptidyl-prolyl isomerization / positive regulation of protein dephosphorylation / ciliary basal body / regulation of cytokinesis / negative regulation of protein binding / プロリルイソメラーゼ / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / phosphoprotein binding / synapse organization / regulation of protein phosphorylation / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / regulation of protein stability / tau protein binding / neuron differentiation / negative regulation of protein catabolic process / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / ISG15 antiviral mechanism / beta-catenin binding / positive regulation of GTPase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of protein binding / midbody / 遺伝子発現の調節 / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein stabilization / response to hypoxia / nuclear speck / positive regulation of protein phosphorylation / 細胞周期 / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Chitinase A; domain 3 - #40 / WWドメイン / WW/rsp5/WWP domain signature. ...Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Chitinase A; domain 3 - #40 / WWドメイン / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / Chitinase A; domain 3 / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WWドメイン / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Single Sheet / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.57 Å
データ登録者Seo, H.-S. / Dhe-Paganon, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure Analysis of PIN1
著者: Seo, H.-S. / Dhe-Paganon, S.
履歴
登録2019年2月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月4日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_src_gen ...entity / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.src_method / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_torsion / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
B: peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5585
ポリマ－18,9552
非ポリマー6033
水1,67593
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2570 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area8100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.951, 48.951, 137.421
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase Pin1 / PPIase Pin1 / Rotamase Pin1


分子量: 18297.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIN1 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13526, プロリルイソメラーゼ
#2: タンパク質・ペプチド peptide / ペプチド


分子量: 657.784 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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非ポリマー , 4種, 96分子

#3: 化合物 ChemComp-2PE / NONAETHYLENE GLYCOL / 3,6,9,12,15,18,21,24-オクタオキサヘキサコサン-1,26-ジオ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 414.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H38O10 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.32 % / Mosaicity: 0.127 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 100 mM HEPES, pH 7.2, 3.0 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月14日
放射モノクロメーター: Cryogenically-cooled single crystal Si(220) side bounce
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.57→68.71 Å / Num. obs: 24333 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 42 % / Biso Wilson estimate: 19.628 Å2 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.286 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.57-1.616.21.41884011612.64210.51898.1
4.26-68.7839.1205509414100.030.188100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia2データスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1PIN

1pin


解像度: 1.57→46.113 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.47
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2513 1162 4.79 %
Rwork0.2033 --
obs0.2056 24247 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 117.65 Å2 / Biso mean: 38.6968 Å2 / Biso min: 14.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.57→46.113 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1211 0 36 93 1340
Biso mean--47.45 43.75 -
残基数----150
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5697-1.64120.3081350.25942817295299
1.6412-1.72770.32371480.240127882936100
1.7277-1.8360.31811280.23128502978100
1.836-1.97770.25281480.216328442992100
1.9777-2.17670.26791630.214528443007100
2.1767-2.49170.25381500.210528823032100
2.4917-3.13920.26221360.21129403076100
3.1392-46.1330.22341540.18331203274100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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