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- PDB-6o13: E. coli cysteine desulfurase SufS H123A with a Cys-ketimine inter... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o13
タイトルE. coli cysteine desulfurase SufS H123A with a Cys-ketimine intermediate
要素Cysteine desulfurase
キーワードTRANSFERASE / LYASE / cysteine desulfurase / SufS / persulfide / PLP
機能・相同性
機能・相同性情報


selenium compound metabolic process / Hydrolases; Acting on carbon-sulfur bonds; Acting on carbon-sulfur bonds / cysteine sulfinate desulfinase activity / selenocysteine lyase / selenocysteine lyase activity / sulfur compound metabolic process / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / cysteine metabolic process / iron-sulfur cluster assembly ...selenium compound metabolic process / Hydrolases; Acting on carbon-sulfur bonds; Acting on carbon-sulfur bonds / cysteine sulfinate desulfinase activity / selenocysteine lyase / selenocysteine lyase activity / sulfur compound metabolic process / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / cysteine metabolic process / iron-sulfur cluster assembly / pyridoxal phosphate binding / hydrolase activity / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cysteine desulfurase, SufS / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase ...Cysteine desulfurase, SufS / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cys-ketimine / Cysteine desulfurase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.203 Å
データ登録者Dunkle, J.A. / Frantom, P.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM112919 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Direct observation of intermediates in the SufS cysteine desulfurase reaction reveals functional roles of conserved active-site residues.
著者: Blahut, M. / Wise, C.E. / Bruno, M.R. / Dong, G. / Makris, T.M. / Frantom, P.A. / Dunkle, J.A. / Outten, F.W.
履歴
登録2019年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年8月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine desulfurase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7993
ポリマ－44,4141
非ポリマー3862
水1,60389
1
A: Cysteine desulfurase
ヘテロ分子

A: Cysteine desulfurase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,5996
ポリマ－88,8272
非ポリマー7714
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area7090 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area27050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.012, 126.012, 137.214
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-644-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Cysteine desulfurase / Selenocysteine beta-lyase / SCL / Selenocysteine lyase / Selenocysteine reductase


分子量: 44413.523 Da / 分子数: 1 / 変異: H123A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: sufS, csdB, ynhB, b1680, JW1670 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P77444, cysteine desulfurase, selenocysteine lyase
#2: 化合物 ChemComp-CKT / Cys-ketimine / (2Z)-2-[({3-hydroxy-2-methyl-5-[(phosphonooxy)methyl]pyridin-4-yl}methyl)imino]-3-sulfanylpropanoic acid


分子量: 350.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H15N2O7PS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 79.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 4-4.5 M sodium chloride, 100 mM MES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月6日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→56.354 Å / Num. obs: 56346 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 14.821 % / Biso Wilson estimate: 67.23 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Rrim(I) all: 0.117 / Χ2: 1.018 / Net I/σ(I): 12.71 / Num. measured all: 835082
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.2-2.3415.0962.0481.14134946898089390.612.11999.5
2.34-2.514.1021.2511.92119205845484530.7851.297100
2.5-2.715.5740.664.06123005789878980.9350.682100
2.7-2.9515.5090.3417.97112841727672760.9840.352100
2.95-3.314.9680.16914.8799147662566240.9950.175100
3.3-3.8113.9840.10123.3482354588958890.9970.104100
3.81-4.6715.3190.08831.6676717500850080.9970.091100
4.67-6.5914.2290.08932.6556191395139490.9970.09399.9
6.59-56.35413.280.06633.0830676231723100.9980.06899.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1JF9

1jf9


解像度: 2.203→56.354 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1986 1995 3.54 %
Rwork0.1873 102873 -
obs0.1877 56316 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 122.98 Å2 / Biso mean: 65.7185 Å2 / Biso min: 45.68 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.203→56.354 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3114 0 23 89 3226
Biso mean--60.75 67.24 -
残基数----405
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 27

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2027-2.23060.36141410.35233687382898
2.2306-2.25990.35181470.326338483995100
2.2599-2.29090.33491450.313938283973100
2.2909-2.32360.30611350.307337873922100
2.3236-2.35830.30491230.293338453968100
2.3583-2.39510.32281700.290937683938100
2.3951-2.43440.29621450.285138043949100
2.4344-2.47640.31081240.285538403964100
2.4764-2.52140.25961600.296538203980100
2.5214-2.56990.33831260.279338123938100
2.5699-2.62240.27691350.265438273962100
2.6224-2.67940.27811170.23838193936100
2.6794-2.74170.24071550.231138243979100
2.7417-2.81030.24031590.212137513910100
2.8103-2.88620.24031240.21938193943100
2.8862-2.97120.2471140.218838643978100
2.9712-3.06710.23891520.228237903942100
3.0671-3.17670.25781420.224538253967100
3.1767-3.30380.23851390.209638033942100
3.3038-3.45420.22871350.204238233958100
3.4542-3.63630.19581420.196838253967100
3.6363-3.8640.18161380.173738163954100
3.864-4.16230.18371310.164738133944100
4.1623-4.5810.14171390.142738213960100
4.581-5.24350.17421370.146838193956100
5.2435-6.60460.14591490.166937963945100
6.6046-56.37270.14531500.138337993949100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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