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万見
- PDB-6o0b: Structural and Mechanistic Insights into CO2 Activation by Nitrog... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o0b
タイトルStructural and Mechanistic Insights into CO2 Activation by Nitrogenase Iron Protein
要素Nitrogenase iron protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / Nitrogenase / Iron protein / Iron-sulfur cluster
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrogenase / nitrogenase activity / nitrogen fixation / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Nitrogenase iron protein NifH / NifH/frxC family / NifH/chlL conserved site / 4Fe-4S iron sulfur cluster binding proteins, NifH/frxC family / NifH/frxC family signature 2. / NifH/frxC family signature 1. / NIFH_FRXC family profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase ...Nitrogenase iron protein NifH / NifH/frxC family / NifH/chlL conserved site / 4Fe-4S iron sulfur cluster binding proteins, NifH/frxC family / NifH/frxC family signature 2. / NifH/frxC family signature 1. / NIFH_FRXC family profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IRON/SULFUR CLUSTER / Nitrogenase iron protein
類似検索 - 構成要素
生物種Azotobacter vinelandii (窒素固定)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Rettberg, L.A. / Stiebritz, M.T. / Kang, W. / Lee, C.C. / Ribbe, M.W. / Hu, Y.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)CHE-1651398 米国
引用ジャーナル: Chemistry / 年: 2019
タイトル: Structural and Mechanistic Insights into CO2Activation by Nitrogenase Iron Protein.
著者: Rettberg, L.A. / Stiebritz, M.T. / Kang, W. / Lee, C.C. / Ribbe, M.W. / Hu, Y.
履歴
登録2019年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitrogenase iron protein
B: Nitrogenase iron protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1863
ポリマ－62,8342
非ポリマー3521
水4,540252
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3390 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area21980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.071, 93.045, 60.796
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.875, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb

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要素

#1: タンパク質 Nitrogenase iron protein / Nitrogenase Fe protein / Nitrogenase component II / Nitrogenase reductase


分子量: 31417.045 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Azotobacter vinelandii (strain DJ / ATCC BAA-1303) (窒素固定)
株: DJ / ATCC BAA-1303 / 遺伝子: nifH, Avin_01380 / 発現宿主: Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定) / 参照: UniProt: C1DGZ6, nitrogenase
#2: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 252 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.39 %
結晶化温度: 295 K / 手法: liquid diffusion / pH: 8 / 詳細: PEG 4000, sodium chloride, Tris, Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97557 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97557 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→38.27 Å / Num. obs: 81373 / % possible obs: 98.14 % / 冗長度: 6 % / CC1/2: 0.995 / Rpim(I) all: 0.046 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 6.1 % / Num. unique obs: 5737 / CC1/2: 0.452 / Rpim(I) all: 1.321 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PHENIX1.16-3549精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1G1M

1g1m


解像度: 1.6→38.27 Å / SU ML: 0.198 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.7931
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2185 1988 2.45 %
Rwork0.2062 --
obs0.2065 81050 98.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 33.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→38.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4128 0 8 252 4388
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00724188
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.80395677
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0631679
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0053736
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.4542535
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.640.29211460.30545591X-RAY DIFFRACTION97.87
1.64-1.680.28051370.27265650X-RAY DIFFRACTION98.45
1.68-1.730.26741380.25965667X-RAY DIFFRACTION98.26
1.73-1.790.26751500.24495590X-RAY DIFFRACTION97.64
1.79-1.850.25131260.23945481X-RAY DIFFRACTION95.96
1.85-1.930.23491410.24665656X-RAY DIFFRACTION98.61
1.93-2.020.25081560.23445658X-RAY DIFFRACTION98.33
2.02-2.120.24671440.23425629X-RAY DIFFRACTION98.28
2.12-2.250.27181330.22545601X-RAY DIFFRACTION97.1
2.25-2.430.2261390.21865684X-RAY DIFFRACTION99.01
2.43-2.670.2341460.22215682X-RAY DIFFRACTION98.83
2.67-3.060.19921470.22635647X-RAY DIFFRACTION97.71
3.06-3.850.23931410.18945740X-RAY DIFFRACTION99.26
3.85-38.270.1631440.16225786X-RAY DIFFRACTION98.72

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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