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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nxv
タイトルCrystal structure of the theta class glutathione S-transferase from the citrus canker pathogen Xanthomonas axonopodis pv. citri, apo form
要素Glutathione S-transferase
キーワードTRANSFERASE / theta class GST / glutathione S-transferase / citrus canker / plant pathogen / dehalogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


transferase activity
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin ...Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione S-transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Xanthomonas axonopodis pv. citri (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Hilario, E. / De Keyser, S. / Fan, L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institute of Food and Agriculture (NIFA, United States)CA-R-BCH-5051-H 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2020
タイトル: Structural and biochemical characterization of a glutathione transferase from the citrus canker pathogen Xanthomonas.
著者: Hilario, E. / De Keyser, S. / Fan, L.
履歴
登録2019年2月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase
B: Glutathione S-transferase
C: Glutathione S-transferase
D: Glutathione S-transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,56732
ポリマ－91,4044
非ポリマー1,16328
水4,414245
1
A: Glutathione S-transferase
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, The molecular mass of XacGST protein was determined by SDS-PAGE gels showing the apparent molecular mass around 23 kDa. The quaternary structure of XacGST was estimated by ...根拠: gel filtration, The molecular mass of XacGST protein was determined by SDS-PAGE gels showing the apparent molecular mass around 23 kDa. The quaternary structure of XacGST was estimated by size exclusion chromatography using a HiPrep 16/60 Sephacryl S-100 HR column. XacGST was eluted at an elution volume of 58 mL, which corresponds to a molecular mass about 23 kDa (monomeric) when compared with the molecular weight markers used to calibrate the same column at same flowrate and temperature.
  • 23.1 kDa, 1 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0647
ポリマ－22,8511
非ポリマー2136
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glutathione S-transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0716
ポリマ－22,8511
非ポリマー2205
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Glutathione S-transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,33311
ポリマ－22,8511
非ポリマー48310
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Glutathione S-transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0998
ポリマ－22,8511
非ポリマー2487
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.159, 105.500, 124.320
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
Glutathione S-transferase


分子量: 22850.918 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xanthomonas axonopodis pv. citri (strain 306) (バクテリア)
株: 306 / 遺伝子: gst, XAC3819 / プラスミド: pETSUMO / 詳細 (発現宿主): pETSUMO-XAC3819 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3)pLys-S / 参照: UniProt: Q8PG02
#2: 化合物...
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.66 % / 解説: Needle-like crystal
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: 0.1M Bis-Tris, pH 7.1, 0.2M magnesium chloride, 26% PEG 3,350. Crystals appear in 2-3 days and grow up to 6-7 days
PH範囲: 7.0 - 7.25 / Temp details: constant

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Oxford Cobra CryoSystem / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2018年6月9日 / 詳細: Varimax Confocal Max-Flux
放射モノクロメーター: Osmic Varimax HF ArcSec / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→80.439 Å / Num. all: 30033 / Num. obs: 30033 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 5.3 % / Rpim(I) all: 0.063 / Rrim(I) all: 0.148 / Rsym value: 0.121 / Net I/av σ(I): 5.9 / Net I/σ(I): 8.9 / Num. measured all: 159325
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.9-305.30.1218.9300330.9940.0630.14898.6
2.75-2.95.40.686242820.7520.3560.84297.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.9 Å29.81 Å
Translation3.9 Å29.81 Å
Phasing dm手法: Solvent flattening and Histogram matching / 反射: 29943
Phasing dm shell
解像度 (Å)Delta phi finalFOM 反射
11.04-10025.30.899502
8.74-11.0431.20.942510
7.54-8.7432.70.921556
6.73-7.54360.887623
6.13-6.7331.40.889679
5.67-6.1330.60.894737
5.3-5.6727.20.907790
4.99-5.324.80.914840
4.73-4.9922.90.91870
4.51-4.7321.30.904928
4.32-4.5119.30.923959
4.15-4.32210.913991
4-4.15220.9051035
3.86-420.10.9051075
3.74-3.8618.70.9061105
3.62-3.7419.90.9091117
3.52-3.6220.30.8991195
3.43-3.5222.60.891198
3.34-3.43220.8951224
3.26-3.3422.70.8841263
3.18-3.2622.40.8821280
3.11-3.18220.8941314
3.05-3.1125.90.8771370
2.99-3.0523.80.881337
2.93-2.9927.60.8651415
2.87-2.93280.8551419
2.82-2.8731.70.8241429
2.75-2.8235.70.8072182

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
直接法7.0.068位相決定
PHENIX1.14-3260精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
iMOSFLM7.2.2データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6NV6

6nv6


解像度: 2.75→29.813 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.87
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2413 1444 4.82 %
Rwork0.1937 --
obs0.196 29941 98.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 142.1 Å2 / Biso mean: 47.9007 Å2 / Biso min: 23.7 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.75→29.813 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5798 0 41 262 6101
Biso mean--77.89 49.07 -
残基数----760
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.75-2.84820.34351430.26652788293198
2.8482-2.96220.3021410.24072781292298
2.9622-3.09690.28411500.22862799294998
3.0969-3.25990.28641430.2072802294598
3.2599-3.46390.26791330.1952826295998
3.4639-3.73090.23021460.17532827297399
3.7309-4.10550.2151570.16232843300098
4.1055-4.69760.2111400.16212857299799
4.6976-5.91090.20841550.19122914306999
5.9109-29.81490.24891360.21423060319699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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