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- PDB-6nww: Crystal structure of the RRM domain of S. pombe Puf1 in the P2121... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nww
タイトルCrystal structure of the RRM domain of S. pombe Puf1 in the P212121 space group
要素Pumilio domain-containing protein C56F2.08c
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RRM domain
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / P-body / cytoplasmic stress granule / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Npl3, RNA recognition motif 1 / Pumilio homology domain / Pumilio homology domain (PUM-HD) profile. / Pumilio-family RNA binding repeat / Pumilio RNA-binding repeat profile. / Pumilio RNA-binding repeat / Pumilio-like repeats / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. ...Npl3, RNA recognition motif 1 / Pumilio homology domain / Pumilio homology domain (PUM-HD) profile. / Pumilio-family RNA binding repeat / Pumilio RNA-binding repeat profile. / Pumilio RNA-binding repeat / Pumilio-like repeats / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Pumilio domain-containing protein C56F2.08c
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Qiu, C. / Hall, T.M.T.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2019
タイトル: Distinct RNA-binding modules in a single PUF protein cooperate to determine RNA specificity.
著者: Qiu, C. / Dutcher, R.C. / Porter, D.F. / Arava, Y. / Wickens, M. / Hall, T.M.T.
履歴
登録2019年2月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pumilio domain-containing protein C56F2.08c
B: Pumilio domain-containing protein C56F2.08c
C: Pumilio domain-containing protein C56F2.08c
D: Pumilio domain-containing protein C56F2.08c
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5196
ポリマ－35,4484
非ポリマー712
水4,053225
1
A: Pumilio domain-containing protein C56F2.08c
B: Pumilio domain-containing protein C56F2.08c
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,7593
ポリマ－17,7242
非ポリマー351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1740 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area7610 Å2
手法PISA
2
C: Pumilio domain-containing protein C56F2.08c
D: Pumilio domain-containing protein C56F2.08c
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,7593
ポリマ－17,7242
非ポリマー351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1650 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area7760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.692, 63.896, 79.544
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Pumilio domain-containing protein C56F2.08c / Puf1


分子量: 8861.899 Da / 分子数: 4 / 断片: RRM domain (UNP residues 1-79) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
遺伝子: SPBC56F2.08c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60059
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 225 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.6
詳細: 0.3 M sodium chloride, 0.1 M citric acid, 20% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2017年1月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→50 Å / Num. obs: 17513 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Χ2: 1.044 / Net I/σ(I): 9.2 / Num. measured all: 63326
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.06-2.12.20.2068380.965195.1
2.1-2.132.80.2038461.069199.2
2.13-2.173.20.2068821.034199.9
2.17-2.223.60.1798871.032199.9
2.22-2.273.70.1648741.0491100
2.27-2.323.70.1788771.111100
2.32-2.383.70.1488841.099199.9
2.38-2.443.70.1268621.0591100
2.44-2.513.70.1248901.174199.8
2.51-2.63.80.1258831.152199.7
2.6-2.693.80.1148791.017199.2
2.69-2.83.70.1088751.076199.2
2.8-2.923.80.0848811.011198.9
2.92-3.083.80.0778871.095198.7
3.08-3.273.80.0718771.056198
3.27-3.523.80.0628820.917197.6
3.52-3.883.90.0558690.954196.2
3.88-4.443.80.068800.998195.4
4.44-5.593.90.0538721.045194.1
5.59-503.80.0548880.948188.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 6NX5

6nx5


解像度: 2.06→24.49 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 21.16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2251 1686 9.98 %
Rwork0.1722 --
obs0.1776 16888 94.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 88.44 Å2 / Biso mean: 20.9228 Å2 / Biso min: 1.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.06→24.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2300 0 2 225 2527
Biso mean--18.35 25.5 -
残基数----306
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0584-2.11890.27641280.19261171129989
2.1189-2.18730.23581330.17931256138994
2.1873-2.26540.2321400.16441251139195
2.2654-2.3560.26291430.17321256139995
2.356-2.46320.22831420.16811253139596
2.4632-2.59290.25221380.18161263140196
2.5929-2.75520.24791410.18391277141895
2.7552-2.96750.23211400.18691273141397
2.9675-3.26560.24821460.18411293143997
3.2656-3.73670.2121450.15741307145297
3.7367-4.70230.17581440.14871296144095
4.7023-24.49160.21081460.18111306145291
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0359-0.0124-0.15794.1052-0.76312.7466-0.04390.04140.00480.05310.02830.0603-0.15880.0487-0.00220.13230.01310.00240.09-0.03010.0731-29.022.990830.9009
22.85460.0740.44132.4674-0.36781.9257-0.01810.0252-0.1184-0.0177-0.0112-0.04790.09590.07460.0190.0911-0.00220.0180.0855-0.01550.0478-27.02268.715811.4326
33.2961-0.4225-0.34093.0262-0.29731.9924-0.06280.14480.05830.0371-0.0317-0.0282-0.10230.10790.09340.0914-0.0153-0.01280.0690.0070.0588-2.5178-14.917330.7812
44.0273-1.3199-0.73064.9794-1.23013.6148-0.01310.2418-0.1097-0.1837-0.149-0.00240.222-0.12330.13960.1569-0.02090.02380.17940.02190.1065-1.4126-9.018311.2215
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 0 through 75)A0 - 75
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 0 through 75)B0 - 75
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid -2 through 75)C-2 - 75
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 0 through 75)D0 - 75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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