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- PDB-6nvt: Crystal structure of TLA-1 extended spectrum Beta-lactamase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nvt
タイトルCrystal structure of TLA-1 extended spectrum Beta-lactamase
要素Beta-lactamase
キーワードHYDROLASE / Lactamase / Antibiotic / Resistance
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase / beta-lactamase activity / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Beta-lactamase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Rudino-Pinera, E. / Cifuentes-Castro, V.H. / Rodriguez-Almazan, C.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2020
タイトル: The crystal structure of ESBL TLA-1 in complex with clavulanic acid reveals a second acylation site.
著者: Cifuentes-Castro, V. / Rodriguez-Almazan, C. / Silva-Sanchez, J. / Rudino-Pinera, E.
履歴
登録2019年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-lactamase
B: Beta-lactamase
C: Beta-lactamase
D: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,14079
ポリマ－123,7904
非ポリマー5,35075
水18,6641036
1
A: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,36421
ポリマ－30,9471
非ポリマー1,41620
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,01015
ポリマ－30,9471
非ポリマー1,06214
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,46322
ポリマ－30,9471
非ポリマー1,51621
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,30321
ポリマ－30,9471
非ポリマー1,35620
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.060, 99.010, 99.700
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.040, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Beta-lactamase


分子量: 30947.395 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21(DE3) / 遺伝子: tla-1 / プラスミド: pJ411 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9X6W1, beta-lactamase
#2: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物...
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1036 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.71 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 2.4 M Ammonium sulfate, 100 mMSodium Phosphate dibasic/Citric acid

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.979131 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2017年3月30日 / 詳細: Sagitally focusing second crystal
放射モノクロメーター: Si (111) Rosenbaum-Rock double-crystal monochromator: water cooled
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979131 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→40 Å / Num. obs: 97662 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.01 % / Biso Wilson estimate: 39.639 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.077 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 4.08
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.08 / Num. unique obs: 12124 / CC1/2: 0.839 / Rrim(I) all: 0.647 / Rsym value: 0.579 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 開始モデル: 1.0E+25 / 解像度: 2.2→35.148 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2084 4857 4.98 %Random 5 percent
Rwork0.1813 92757 --
obs0.1826 97614 99.87 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 111.12 Å2 / Biso mean: 39.7915 Å2 / Biso min: 18.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→35.148 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8712 0 306 1039 10057
Biso mean--63.29 46.48 -
残基数----1104
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0279237
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.81112485
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.21405
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0131567
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.8177617
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2-2.2250.30541770.276430673244100
2.225-2.25120.28711620.271730783240100
2.2512-2.27860.31881680.260129973165100
2.2786-2.30750.27411540.251631703324100
2.3075-2.33780.26381600.246330453205100
2.3378-2.36980.26371460.238530833229100
2.3698-2.40370.24321510.235531193270100
2.4037-2.43960.29511680.232130493217100
2.4396-2.47770.29331910.235430743265100
2.4777-2.51830.24661890.226630243213100
2.5183-2.56170.29831520.220431303282100
2.5617-2.60830.31720.215531283300100
2.6083-2.65840.281570.215530013158100
2.6584-2.71260.22311610.220530833244100
2.7126-2.77160.25321680.218230943262100
2.7716-2.83610.22271590.22230943253100
2.8361-2.90690.24491610.217730673228100
2.9069-2.98550.25521460.210731353281100
2.9855-3.07330.24151550.211330973252100
3.0733-3.17240.21821580.198930733231100
3.1724-3.28570.19321310.186831343265100
3.2857-3.41720.18781350.17531583293100
3.4172-3.57260.20751820.159530683250100
3.5726-3.76070.16351580.143230613219100
3.7607-3.9960.17161780.135530973275100
3.996-4.30410.12411540.123931333287100
4.3041-4.73630.17741030.118931563259100
4.7363-5.41950.17031910.145731143305100
5.4195-6.81980.20071510.189431173268100
6.8198-35.1520.16352190.1663111333098

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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