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- PDB-6nvq: Crystal structure of the VASH1-SVBP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nvq
タイトルCrystal structure of the VASH1-SVBP complex
要素
  • Small vasohibin-binding protein
  • Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1
キーワードHYDROLASE / TYROSINE CARBOXYPEPTIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of metallopeptidase activity / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / regulation of cellular senescence / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / negative regulation of lymphangiogenesis / peptidase activator activity / labyrinthine layer blood vessel development / negative regulation of endothelial cell migration / axon development ...regulation of metallopeptidase activity / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / regulation of cellular senescence / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / negative regulation of lymphangiogenesis / peptidase activator activity / labyrinthine layer blood vessel development / negative regulation of endothelial cell migration / axon development / negative regulation of endothelial cell proliferation / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / protein secretion / regulation of angiogenesis / metallocarboxypeptidase activity / negative regulation of protein ubiquitination / negative regulation of angiogenesis / response to wounding / apical part of cell / actin binding / microtubule binding / angiogenesis / cytoskeleton / regulation of cell cycle / cell cycle / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular space / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / Small vasohibin-binding protein / Vasohibin / Coiled-coil domain-containing protein 23
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1 / Small vasohibin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Adamopoulos, A. / Perrakis, A. / Heidebrecht, T.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2019
タイトル: Crystal structure of the tubulin tyrosine carboxypeptidase complex VASH1-SVBP.
著者: Adamopoulos, A. / Landskron, L. / Heidebrecht, T. / Tsakou, F. / Bleijerveld, O.B. / Altelaar, M. / Nieuwenhuis, J. / Celie, P.H.N. / Brummelkamp, T.R. / Perrakis, A.
履歴
登録2019年2月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1
B: Small vasohibin-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,4454
ポリマ－44,2602
非ポリマー1842
水1,36976
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS, monomer with disordered N and C termini in both chains
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2750 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area14180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.453, 128.929, 45.222
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1 / Tubulin carboxypeptidase 1 / Tyrosine carboxypeptidase 1 / TTCP 1 / Vasohibin-1


分子量: 35835.816 Da / 分子数: 1 / 変異: C169A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VASH1, KIAA1036, VASH
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q7L8A9, tubulinyl-Tyr carboxypeptidase
#2: タンパク質 Small vasohibin-binding protein / Coiled coil domain-containing protein 23


分子量: 8424.617 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SVBP, CCDC23
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8N300
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.8 / 詳細: 19% PEG 3000, 0.1M Tris-HCl, 0.2M calcium chloride / PH範囲: 8-8.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.966 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.966 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→47.61 Å / Num. obs: 24696 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 4.9 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 1.538 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 3536 / CC1/2: 0.518 / % possible all: 51.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
CRANK2位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→47.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 11.353 / SU ML: 0.138 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.171 / ESU R Free: 0.144 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21428 1259 5.1 %RANDOM
Rwork0.19751 ---
obs0.19839 23437 99.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å
原子変位パラメータBiso mean: 57.224 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.58 Å20 Å20 Å2
2---1.87 Å20 Å2
3---2.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→47.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2228 0 12 76 2316
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0132297
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172186
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.221.6553096
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1151.5795062
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2645272
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.31120.511137
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.72215420
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.2691524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.050.2284
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022527
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02513
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1533.9091088
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.153.9051087
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0395.8531357
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.0385.8581358
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2134.4171209
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.2134.4211210
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.8416.4321739
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.61544.3892445
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.61644.4312446
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 80 -
Rwork0.337 1739 -
obs--99.4 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
114.531210.9523.62698.40922.90551.14020.0012-0.2233-0.13950.0578-0.24350.16160.1689-0.23010.24230.3794-0.12230.07320.361-0.06340.4743-16.698521.0062-7.5133
28.19831.26361.71424.2449-2.49777.2329-0.01260.10350.1617-0.4455-0.11440.0543-0.3112-0.15090.1270.13170.04190.01730.0215-0.02280.1486-2.528827.3467-7.2409
37.76532.39551.28935.0818-1.39920.9596-0.1195-0.1852-0.07040.0509-0.0386-0.41-0.0784-0.03030.15810.31430.0065-0.03190.27390.00010.244510.727435.0764-2.7356
46.02040.4108-0.40175.21971.44118.10450.0255-0.15250.66340.2625-0.07070.0896-0.7505-0.08770.04520.21780.1056-0.0140.0987-0.0660.3122-6.487136.0752-2.1256
50.9937-0.59060.67253.2916-1.971.61840.12710.03040.0654-0.1405-0.20820.12410.0804-0.10460.08110.02950.03620.01820.1679-0.10020.2249-1.19116.54023.1864
63.99591.6140.60424.07490.94911.35910.1314-0.46660.2030.388-0.1203-0.1697-0.1030.059-0.0110.0806-0.040.0160.0802-0.06610.14759.794118.915719.5408
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B26 - 32
2X-RAY DIFFRACTION2B33 - 47
3X-RAY DIFFRACTION3B48 - 53
4X-RAY DIFFRACTION4C60 - 94
5X-RAY DIFFRACTION5C95 - 167
6X-RAY DIFFRACTION6C168 - 304

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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