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万見
- PDB-6nvm: Crystal structure of 23S rRNA methyltransferase ErmE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nvm
タイトルCrystal structure of 23S rRNA methyltransferase ErmE
要素rRNA adenine N-6-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / ErmE / rRNA methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


23S rRNA (adenine2085-N6)-dimethyltransferase / 23S rRNA (adenine(2085)-N(6))-dimethyltransferase activity / rRNA (adenine-N6,N6-)-dimethyltransferase activity / response to antibiotic / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Ribosomal RNA adenine methylase transferase, conserved site / Ribosomal RNA adenine methylase transferase, N-terminal / Ribosomal RNA adenine dimethylases signature. / Ribosomal RNA adenine dimethylases / Ribosomal RNA adenine methyltransferase KsgA/Erm / Ribosomal RNA adenine dimethylase / rRNA adenine N(6)-methyltransferase family profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
rRNA adenine N-6-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharopolyspora erythraea (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Stsiapanava, A. / Selmer, M.
資金援助 スウェーデン, 2件
組織認可番号国
Swedish Research Council2017-03827 スウェーデン
Swedish Research Council2016-06264 スウェーデン
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2019
タイトル: Crystal structure of ErmE - 23S rRNA methyltransferase in macrolide resistance.
著者: Stsiapanava, A. / Selmer, M.
履歴
登録2019年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.year
改定 1.22019年11月20日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: rRNA adenine N-6-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9232
ポリマ－34,8271
非ポリマー961
水3,729207
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area180 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area12160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.040, 76.040, 104.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-437-

HOH

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要素

#1: タンパク質 rRNA adenine N-6-methyltransferase / NMT / Erythromycin resistance protein / Macrolide-lincosamide-streptogramin B resistance protein


分子量: 34826.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The first residue in the coordinate sequence is Asn42. Thus, the numbering of residues in the sample sequence begins with Met, which follows the His-tag
由来: (組換発現) Saccharopolyspora erythraea (バクテリア)
遺伝子: ermE, SACE_0733 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): AI
参照: UniProt: P07287, 23S rRNA (adenine2085-N6)-dimethyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.12 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 2% (v/v) Tacsimate pH 5.0, 0.1 M Sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6 and 16% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→37.549 Å / Num. obs: 31708 / % possible obs: 99.91 % / 冗長度: 15 % / Biso Wilson estimate: 34.07 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.096 / Net I/σ(I): 19.04
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.77 / Num. unique obs: 3116 / CC1/2: 0.324 / % possible all: 99.84

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.75→37.549 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.98
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2185 1829 5.77 %
Rwork0.192 --
obs0.1935 31695 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→37.549 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1949 0 5 207 2161
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042096
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5862855
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.5261287
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045309
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004379
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.79740.38711380.37452244X-RAY DIFFRACTION100
1.7974-1.85020.34651390.34082270X-RAY DIFFRACTION100
1.8502-1.910.32691370.30352234X-RAY DIFFRACTION100
1.91-1.97820.3791390.29542263X-RAY DIFFRACTION100
1.9782-2.05740.25661400.2362275X-RAY DIFFRACTION100
2.0574-2.1510.23871380.21892261X-RAY DIFFRACTION100
2.151-2.26440.2381410.2082275X-RAY DIFFRACTION100
2.2644-2.40630.21111390.18332285X-RAY DIFFRACTION100
2.4063-2.5920.22681410.18082289X-RAY DIFFRACTION100
2.592-2.85280.21191400.18062297X-RAY DIFFRACTION100
2.8528-3.26540.20381420.18292328X-RAY DIFFRACTION100
3.2654-4.11330.18521440.15942346X-RAY DIFFRACTION100
4.1133-37.55750.20031510.18252499X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.64760.4421-0.11371.0575-0.73261.61340.0119-0.0023-0.0321-0.0018-0.0373-0.08920.13620.120500.2630.0128-0.0060.29170.00440.30016.759149.994223.3341
21.31220.4925-0.54670.5259-0.48030.4499-0.070.4105-0.0174-0.19910.11970.05220.0102-0.1168-00.3453-0.0102-0.02480.44840.02720.340415.231869.6875-0.502
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resi 42-216A42 - 216
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resi 217-285A217 - 285

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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