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- PDB-6nui: Human Guanylate Kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nui
タイトルHuman Guanylate Kinase
要素Guanylate kinase
キーワードTRANSFERASE / purine metabolism / ATP:GMP-phosphotransferase / GMP kinase / unliganded
機能・相同性
機能・相同性情報


dGDP biosynthetic process / dATP metabolic process / : / GDP biosynthetic process / glycoprotein transport / GDP-mannose metabolic process / guanylate kinase / purine nucleotide metabolic process / dGMP metabolic process / Abacavir metabolism ...dGDP biosynthetic process / dATP metabolic process / : / GDP biosynthetic process / glycoprotein transport / GDP-mannose metabolic process / guanylate kinase / purine nucleotide metabolic process / dGMP metabolic process / Abacavir metabolism / guanylate kinase activity / nucleobase-containing small molecule interconversion / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / ATP metabolic process / photoreceptor inner segment / xenobiotic metabolic process / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Guanylate kinase / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Sabo, T.M. / Khan, N. / Ban, D. / Trigo-Mourino, P. / Carneiro, M.G. / Trent, J.O. / Konrad, M. / Lee, D.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Solution structure and functional investigation of human guanylate kinase reveals allosteric networking and a crucial role for the enzyme in cancer.
著者: Khan, N. / Shah, P.P. / Ban, D. / Trigo-Mourino, P. / Carneiro, M.G. / DeLeeuw, L. / Dean, W.L. / Trent, J.O. / Beverly, L.J. / Konrad, M. / Lee, D. / Sabo, T.M.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Solution structure and functional investigation of human guanylate kinase reveals allosteric networking and a crucial role for the enzyme in cancer
著者: Khan, N. / Shah, P.P. / Ban, D. / Trigo-Mourino, P. / Carneiro, M.G. / DeLeeuw, L. / Dean, W.L. / Trent, J.O. / Beverly, L.J. / Konrad, M. / Lee, D. / Sabo, T.M.
履歴
登録2019年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.22019年8月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanylate kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8921
ポリマ－21,8921
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: SAXS, gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13300 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1target function

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要素

#1: タンパク質 Guanylate kinase / GMP kinase


分子量: 21891.730 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GUK1, GMK / プラスミド: pET-14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41(DE3) / 参照: UniProt: Q16774, guanylate kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic33D 1H-15N NOESY
121isotropic32D 1H-15N HSQC
131isotropic33D HNCA
141isotropic13D HN(CA)CB
152isotropic43D 1H-13C NOESY
162isotropic42D 1H-13C HSQC
172isotropic23D (H)CCH-TOCSY
182isotropic42D 1H-13C HSQC aromatic
192isotropic43D 1H-13C NOESY aromatic
1101isotropic23D HNCO
1113anisotropic52D IPAP

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution120 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 3 mM sodium azide, 1 mM TCEP, 90% H2O/10% D2O15N,13C_sample90% H2O/10% D2O
solution220 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 3 mM sodium azide, 1 mM TCEP, 100% D2O15N,13C_sample100% D2O
solution320 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 3 mM sodium azide, 1 mM TCEP, 12 mg/mL Pf1 phage, 90% H2O/10% D2O15N_rdc_sample90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
20 mMsodium phosphatenatural abundance1
100 mMsodium chloridenatural abundance1
3 mMsodium azidenatural abundance1
1 mMTCEPnatural abundance1
20 mMsodium phosphatenatural abundance2
100 mMsodium chloridenatural abundance2
3 mMsodium azidenatural abundance2
1 mMTCEPnatural abundance2
20 mMsodium phosphatenatural abundance3
100 mMsodium chloridenatural abundance3
3 mMsodium azidenatural abundance3
1 mMTCEPnatural abundance3
12 mg/mLPf1 phagenatural abundance3
試料状態イオン強度: 100 mM / Label: conditions_1 / pH: 7.2 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE7001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III7002
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8003
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III9504
Bruker AVANCE NEOBrukerAVANCE NEO6005

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3.97Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CARAKeller and Wuthrichデータ解析
TopSpinBruker Biospincollection
AmberCase, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 6
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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