[日本語] English
万見
- PDB-6nty: 2.1 A resolution structure of the Musashi-2 (Msi2) RNA recognitio... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nty
タイトル2.1 A resolution structure of the Musashi-2 (Msi2) RNA recognition motif 1 (RRM1) domain
要素RNA-binding protein Musashi homolog 2
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA binding / RRM1 domain / Musashi-2
機能・相同性
機能・相同性情報


stem cell development / poly(U) RNA binding / RHOBTB2 GTPase cycle / central nervous system development / regulation of translation / intracellular membrane-bounded organelle / mRNA binding / RNA binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RNA-binding protein Musashi homologue, RNA recognition motif 2 / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / RNA-binding protein Musashi homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Lovell, S. / Kashipathy, M.M. / Battaile, K.P. / Lan, L. / Xiaoqing, W. / Cooper, A. / Gao, F.P. / Xu, L.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA191785 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30GM110761 米国
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2020
タイトル: Crystal and solution structures of human oncoprotein Musashi-2 N-terminal RNA recognition motif 1.
著者: Lan, L. / Xing, M. / Kashipathy, M. / Douglas, J. / Gao, P. / Battaile, K. / Hanzlik, R. / Lovell, S. / Xu, L.
履歴
登録2019年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年3月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32020年5月6日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RNA-binding protein Musashi homolog 2
B: RNA-binding protein Musashi homolog 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3733
ポリマ－21,2782
非ポリマー951
水66737
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, This protein construct is dimeric in solution but is a functional monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1640 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area8520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)30.795, 57.370, 41.315
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.320, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 RNA-binding protein Musashi homolog 2 / Musashi-2


分子量: 10639.242 Da / 分子数: 2
断片: RNA recognition motif 1 (RRM1) Domain (UNP residues 21-111)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MSI2 / プラスミド: pTBSG / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96DH6
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 25 % / 解説: needle cluster
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 2.4 M ammonium phosphate dibasic, 0.1 M Tris

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→40.51 Å / Num. obs: 8271 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.3 % / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/σ(I): 6.5 / Num. measured all: 27686 / Scaling rejects: 6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.1-2.163.20.8016750.559199.3
8.91-40.513.20.0731210.996198.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.15 Å32.57 Å
Translation2.15 Å32.57 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.6.3データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5C8U

5c8u


解像度: 2.1→33.092 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.01 / 位相誤差: 33.68
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2797 440 5.33 %
Rwork0.2054 --
obs0.2096 8254 99.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 68.59 Å2 / Biso mean: 36.8584 Å2 / Biso min: 18.76 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→33.092 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1201 0 5 37 1243
Biso mean--60.59 37.5 -
残基数----162
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1-2.40380.28451340.21952587272199
2.4038-3.02820.31891520.25225962748100
3.0282-33.09620.2641540.18432631278599

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る