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- PDB-6ntx: Respiratory syncytial virus fusion protein N-terminal heptad repe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ntx
タイトルRespiratory syncytial virus fusion protein N-terminal heptad repeat domain+VIQKI
要素(Fusion glycoprotein F0) x 2
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / Fusion protein / fusion inhibitor / six-helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated induction of syncytium formation / Translation of respiratory syncytial virus mRNAs / RSV-host interactions / Maturation of hRSV A proteins / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / host cell Golgi membrane / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope ...symbiont-mediated induction of syncytium formation / Translation of respiratory syncytial virus mRNAs / RSV-host interactions / Maturation of hRSV A proteins / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / host cell Golgi membrane / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / symbiont entry into host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #300 / Precursor fusion glycoprotein F0, Paramyxoviridae / Fusion glycoprotein F0 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Fusion glycoprotein F0 / Fusion glycoprotein F0 / Fusion glycoprotein F0 / Fusion glycoprotein F0
類似検索 - 構成要素
生物種Human respiratory syncytial virus A (ウイルス)
Human respirovirus 3 (ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Outlaw, V.K. / Kreitler, D.F. / Gellman, S.H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1F32GM122263 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1R01AI114736 米国
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2019
タイトル: Dual Inhibition of Human Parainfluenza Type 3 and Respiratory Syncytial Virus Infectivity with a Single Agent.
著者: Outlaw, V.K. / Bottom-Tanzer, S. / Kreitler, D.F. / Gellman, S.H. / Porotto, M. / Moscona, A.
履歴
登録2019年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fusion glycoprotein F0
B: Fusion glycoprotein F0
C: Fusion glycoprotein F0
D: Fusion glycoprotein F0


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5194
ポリマ－19,5194
非ポリマー00
水36020
1
A: Fusion glycoprotein F0
C: Fusion glycoprotein F0

A: Fusion glycoprotein F0
C: Fusion glycoprotein F0

A: Fusion glycoprotein F0
C: Fusion glycoprotein F0


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2786
ポリマ－29,2786
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area11390 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area10970 Å2
手法PISA
2
B: Fusion glycoprotein F0
D: Fusion glycoprotein F0

B: Fusion glycoprotein F0
D: Fusion glycoprotein F0

B: Fusion glycoprotein F0
D: Fusion glycoprotein F0


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2786
ポリマ－29,2786
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-y+2,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_675-x+y+1,-x+2,z1
Buried area9130 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area9440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.967, 51.967, 299.092
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Space group name HallR32"
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-505-

HOH

21D-504-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: HIS / Beg label comp-ID: HIS / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Auth seq-ID: 159 - 196 / Label seq-ID: 2 - 39

Dom-IDComponent-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
11(chain 'A' and (resid 159 or (resid 160 and (name...AA
22(chain 'B' and (resid 159 through 185 or (resid 186...BB

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要素

#1: タンパク質 Fusion glycoprotein F0


分子量: 5564.542 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 157-207 / 由来タイプ: 合成
詳細: This compound is derived from the the RSV-A2 fusion glycoprotein N-terminal heptad repeat domain residues 158-208. It is acetylated at the N-terminus and amidated at the C-terminus.
由来: (合成) Human respiratory syncytial virus A (ウイルス)
参照: UniProt: A0A1U8ZTH8, UniProt: P03420*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Fusion glycoprotein F0


分子量: 4194.895 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 449-484 / Mutation: E459V, A463I, D466Q, Q479K, K480I / 由来タイプ: 合成
詳細: VIQKI is a synthetic peptide derived from residues 449-484 of the HPIV3 fusion glycoprotein C-terminal heptad repeat domain with substitutions E459V, A463I, D466Q, Q479K and K480I. It is ...詳細: VIQKI is a synthetic peptide derived from residues 449-484 of the HPIV3 fusion glycoprotein C-terminal heptad repeat domain with substitutions E459V, A463I, D466Q, Q479K and K480I. It is acetylated at the N-terminus and amidated at the C-terminus.
由来: (合成) Human respirovirus 3 (ウイルス) / 参照: UniProt: A0A1V0BZ41, UniProt: P06828*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.22 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 30 mM NaF, 30 mM NaBr, 30 mM NaI, 12.5% (v/v) 2-methyl-2,4-pentanediol, 12.5% (v/v) PEG 1000, 12.5% (w/v) PEG 3350 in 100 mM NaHEPES/MOPS buffer (pH 7.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 6000 / 検出器: CCD / 日付: 2016年8月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→44.1 Å / Num. obs: 8394 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19.8 % / Biso Wilson estimate: 39.9 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rpim(I) all: 0.03028 / Rrim(I) all: 0.1297 / Rsym value: 0.1259 / Net I/σ(I): 15.34
反射 シェル解像度: 2.2→2.279 Å / 冗長度: 16.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.43 / Num. unique obs: 829 / CC1/2: 0.863 / Rpim(I) all: 0.3936 / Rrim(I) all: 1.645 / Rsym value: 1.596 / % possible all: 99.64

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
SADABSデータスケーリング
PROTEUM2データ削減
SAINTデータ削減
PHASER位相決定
XPREPデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3KPE

3kpe


解像度: 2.2→28.76 Å / SU ML: 0.2663 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.5828
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2846 837 10 %
Rwork0.2315 --
obs0.2367 8371 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 56.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→28.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1027 0 0 20 1047
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01461029
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.28041392
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0598182
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0113174
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.105364
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.340.29661360.27231223X-RAY DIFFRACTION99.93
2.34-2.520.26161360.22371221X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.770.29711390.21751246X-RAY DIFFRACTION99.93
2.77-3.170.28671370.22681236X-RAY DIFFRACTION99.93
3.17-40.21471420.20971277X-RAY DIFFRACTION99.86
4-28.760.33221470.2461331X-RAY DIFFRACTION99.13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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