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- PDB-6ntt: X-ray Crystal Structure of Soybean Trypsin Inhibitor (Kunitz) Com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ntt
タイトルX-ray Crystal Structure of Soybean Trypsin Inhibitor (Kunitz) Complexed with 1,5-Disulfonyl Naphthalene
要素Trypsin inhibitor A
キーワードPLANT PROTEIN / silver bullets / ligands / symmetry / oligomer / crystallization / buffer
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type endopeptidase inhibitor activity
類似検索 - 分子機能
Soybean trypsin inhibitor (Kunitz) protease inhibitors family signature. / Proteinase inhibitor I3, Kunitz legume / Trypsin and protease inhibitor / Soybean trypsin inhibitor (Kunitz) family of protease inhibitors / Kunitz inhibitor STI-like superfamily / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
naphthalene-1,5-disulfonic acid / Trypsin inhibitor A
類似検索 - 構成要素
生物種Glycine max (ダイズ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者McPherson, A.
引用ジャーナル: Cryst.Growth Des. / 年: 2019
タイトル: Lattice Interactions in Crystals of Soybean Trypsin Inhibitor (Kunitz) Produced by Inclusion of 1,5-Disulfonylnaphthalene
著者: McPherson, A. / Day, J. / Larson, S.B.
履歴
登録2019年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trypsin inhibitor A
B: Trypsin inhibitor A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,5138
ポリマ－48,0632
非ポリマー1,4516
水4,053225
1
A: Trypsin inhibitor A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5153
ポリマ－24,0311
非ポリマー4842
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Trypsin inhibitor A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9985
ポリマ－24,0311
非ポリマー9674
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.880, 64.680, 69.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.52, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASP / Beg label comp-ID: ASP / End auth comp-ID: ASP / End label comp-ID: ASP / Refine code: _ / Auth seq-ID: 1 - 177 / Label seq-ID: 25 - 201

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Trypsin inhibitor A / Kunitz-type trypsin inhibitor A


分子量: 24031.252 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Glycine max (ダイズ) / 遺伝子: KTI3 / 発現宿主: Glycine max (ダイズ) / 参照: UniProt: P01070
#2: 化合物 ChemComp-21D / naphthalene-1,5-disulfonic acid


分子量: 288.297 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H8O6S2
#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID


分子量: 195.237 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 225 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % / 解説: thin plates
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Lyophilized protein dissolved in water to 25 mg/ml. Sitting drop vapor diffusion against reservoirs of 25% PEG 3350 with 0.10 M MES buffer ph 6.5. 3 ul drops composed of equal amounts of ...詳細: Lyophilized protein dissolved in water to 25 mg/ml. Sitting drop vapor diffusion against reservoirs of 25% PEG 3350 with 0.10 M MES buffer ph 6.5. 3 ul drops composed of equal amounts of protein stock solution and reservoir supplemented with 0.10 M 1,5-Disulfonyl Naphthalene. Crystallization time about 2 weeks.
PH範囲: 6.3 - 6.7

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→32.61 Å / Num. obs: 13649 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 83 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Rrim(I) all: 0.136 / Rsym value: 0.124 / Net I/av σ(I): 5.3 / Net I/σ(I): 4.7
反射 シェル解像度: 2.4→2.45 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.481 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rrim(I) all: 0.538 / % possible all: 85

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AVU

1avu


解像度: 2.4→32.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 32.498 / SU ML: 0.391 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.697 / ESU R Free: 0.378 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30595 656 4.9 %RANDOM
Rwork0.20924 ---
obs0.21376 12813 93.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 68.999 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.29 Å20 Å2-2.2 Å2
2---1.71 Å20 Å2
3---3.46 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.4→32.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2739 0 90 225 3054
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0132971
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.0172680
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2841.6244053
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.11.5996237
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.1915350
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.4623.161155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.30415474
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4781518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0490.2363
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023658
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.02608
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0743.9231403
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0743.9221402
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.3025.8761746
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.3025.8771747
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2844.4421568
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.2834.4261566
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.7316.5872306
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.94674.6810703
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.94674.69310704
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 4513 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.18 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.411 57 -
Rwork0.298 943 -
obs--92.68 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.052-0.95660.38954.55351.16684.87280.0393-0.0819-0.1890.1194-0.0080.07110.40360.0557-0.03120.3244-0.0369-0.01720.0164-0.02680.279312.73913.37144.071
25.4807-0.2567-0.80714.66452.56745.2568-0.0275-0.17910.8272-0.11650.0624-0.1266-0.5494-0.1011-0.03480.3634-0.0145-0.08160.0189-0.04490.321929.71143.03257.795
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 177
2X-RAY DIFFRACTION2B-8 - 177

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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