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- PDB-6nt2: type 1 PRMT in complex with the inhibitor GSK3368715 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nt2
タイトルtype 1 PRMT in complex with the inhibitor GSK3368715
要素Protein arginine N-methyltransferase 1
キーワードANTITUMOR PROTEIN / inhibitor / cmplex / methyl transferase / arginine
機能・相同性
機能・相同性情報


GATOR1 complex binding / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / N-methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / regulation of BMP signaling pathway / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / regulation of megakaryocyte differentiation / protein methyltransferase activity ...GATOR1 complex binding / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / N-methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / regulation of BMP signaling pathway / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / regulation of megakaryocyte differentiation / protein methyltransferase activity / protein methylation / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity / histone H3R26 methyltransferase activity / histone H3K37 methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H4K12 methyltransferase activity / histone H3K56 methyltransferase activity / cellular response to methionine / protein-arginine N-methyltransferase activity / methylosome / negative regulation of JNK cascade / S-adenosyl-L-methionine binding / methyl-CpG binding / positive regulation of p38MAPK cascade / histone H2AQ104 methyltransferase activity / cardiac muscle tissue development / Maturation of nucleoprotein / mitogen-activated protein kinase p38 binding / histone methyltransferase activity / negative regulation of megakaryocyte differentiation / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of TORC1 signaling / RNA splicing / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of translation / methyltransferase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / protein homooligomerization / RMTs methylate histone arginines / neuron projection development / Estrogen-dependent gene expression / in utero embryonic development / Extra-nuclear estrogen signaling / cell surface receptor signaling pathway / viral protein processing / chromatin remodeling / lysosomal membrane / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Chem-KZS / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein arginine N-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.48 Å
データ登録者Concha, N.O.
引用ジャーナル: Cancer Cell / 年: 2019
タイトル: Anti-tumor Activity of the Type I PRMT Inhibitor, GSK3368715, Synergizes with PRMT5 Inhibition through MTAP Loss.
著者: Fedoriw, A. / Rajapurkar, S.R. / O'Brien, S. / Gerhart, S.V. / Mitchell, L.H. / Adams, N.D. / Rioux, N. / Lingaraj, T. / Ribich, S.A. / Pappalardi, M.B. / Shah, N. / Laraio, J. / Liu, Y. / ...著者: Fedoriw, A. / Rajapurkar, S.R. / O'Brien, S. / Gerhart, S.V. / Mitchell, L.H. / Adams, N.D. / Rioux, N. / Lingaraj, T. / Ribich, S.A. / Pappalardi, M.B. / Shah, N. / Laraio, J. / Liu, Y. / Butticello, M. / Carpenter, C.L. / Creasy, C. / Korenchuk, S. / McCabe, M.T. / McHugh, C.F. / Nagarajan, R. / Wagner, C. / Zappacosta, F. / Annan, R. / Concha, N.O. / Thomas, R.A. / Hart, T.K. / Smith, J.J. / Copeland, R.A. / Moyer, M.P. / Campbell, J. / Stickland, K. / Mills, J. / Jacques-O'Hagan, S. / Allain, C. / Johnston, D. / Raimondi, A. / Porter Scott, M. / Waters, N. / Swinger, K. / Boriack-Sjodin, A. / Riera, T. / Shapiro, G. / Chesworth, R. / Prinjha, R.K. / Kruger, R.G. / Barbash, O. / Mohammad, H.P.
履歴
登録2019年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.32024年11月6日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 1
D: Protein arginine N-methyltransferase 1
B: Protein arginine N-methyltransferase 1
C: Protein arginine N-methyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,32236
ポリマ－170,0464
非ポリマー5,27632
水11,962664
1
A: Protein arginine N-methyltransferase 1
D: Protein arginine N-methyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,72219
ポリマ－85,0232
非ポリマー2,69917
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein arginine N-methyltransferase 1
C: Protein arginine N-methyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,60017
ポリマ－85,0232
非ポリマー2,57715
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)174.150, 174.150, 142.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12D
22C

NCSドメイン領域:

Refine code: 4

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111PROPROSERSERAA42 - 4942 - 49
211PROPROSERSERBC42 - 4942 - 49
121SERSERARGARGAA56 - 37156 - 371
221SERSERARGARGBC56 - 37156 - 371
112PROPROSERSERDB42 - 4942 - 49
212PROPROSERSERCD42 - 4942 - 49
122SERSERARGARGDB56 - 37156 - 371
222SERSERARGARGCD56 - 37156 - 371

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.99955, -0.029967, -0.001397), (-0.029966, 0.99955, -0.001131), (0.00143, -0.001089, -0.999998)2.27898, 0.02178, 31.58835
3given(-0.999739, -0.022509, 0.003992), (-0.022524, 0.999739, -0.003891), (-0.003903, -0.00398, -0.999985)2.06152, -0.0443, 31.70713

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ADBC

#1: タンパク質
Protein arginine N-methyltransferase 1 / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT1 / Interferon receptor 1-bound protein 4


分子量: 42511.551 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRMT1, HMT2, HRMT1L2, IR1B4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q99873, type I protein arginine methyltransferase

-
非ポリマー , 5種, 696分子

#2: 化合物
ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


分子量: 384.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物
ChemComp-KZS / N~1~-({5-[4,4-bis(ethoxymethyl)cyclohexyl]-1H-pyrazol-4-yl}methyl)-N~1~,N~2~-dimethylethane-1,2-diamine / GSK3368715


分子量: 366.541 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H38N4O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物...
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 664 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.24 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: SAH and inhibitor were added to PRMT1 to a final concentration of 1.5mM each (3% DMSO). The complex was incubated at 4deg C before crystallization. 1uL protein-ligand complex was mixed with 1 ...詳細: SAH and inhibitor were added to PRMT1 to a final concentration of 1.5mM each (3% DMSO). The complex was incubated at 4deg C before crystallization. 1uL protein-ligand complex was mixed with 1 uL of reservoir solution containing 0.3M sodium formate, 0.1M HEPES, 8% PEG 10,000, pH 6.5, and 0.2 uL 30% sodium dextran sulfate Mr=5,000). The droplets were incubated against 500uL reservoir solution for 1-2 days before crystals were observed.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.48→38.94 Å / Num. obs: 77777 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.9 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.179 / Rpim(I) all: 0.06 / Rrim(I) all: 0.189 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.48→2.51 Å / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.961 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 57208 / CC1/2: 0.81 / Rpim(I) all: 0.319 / Rrim(I) all: 1.013 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.48→38.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 14.089 / SU ML: 0.167 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.332 / ESU R Free: 0.227 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22169 3909 5 %RANDOM
Rwork0.19026 ---
obs0.19183 73795 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 22.078 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.54 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.54 Å2-0 Å2
3----1.08 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.48→38.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10732 0 354 664 11750
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0211751
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0210783
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1961.97215908
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8513.00525042
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.93851388
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.50623.978548
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.001151994
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.6551556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.21738
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0212762
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022494
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.412.0865462
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.412.0865461
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.7683.1256844
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other0.7683.1256845
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.3262.2026289
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.3242.2026289
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other0.5953.2569053
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.08723.36112631
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.01523.19912535
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A5090medium positional0.250.5
22B5135medium positional0.290.5
11D5090medium thermal0.952
22C5135medium thermal0.822
LS精密化 シェル解像度: 2.48→2.544 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 279 -
Rwork0.26 5379 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5735-0.57810.07841.633-0.18740.68890.00790.0514-0.0347-0.0486-0.0040.00720.10460.0069-0.0040.0189-0.00060.00240.0221-0.00990.00664.432834.961535.307
20.55310.39660.031.5030.19160.75170.0018-0.0407-0.04780.0432-0.00020.03210.0794-0.0361-0.00160.01090.00060.0060.02890.01240.0188-3.239134.9023-3.7733
30.7266-0.4509-0.10941.51870.03680.90410.01660.05990.0416-0.0612-0.03570.0168-0.0699-0.04060.0190.01920.0026-0.00470.01880.00770.0069-4.673249.9557-34.2822
40.72960.4582-0.06211.5474-0.13960.84110.0279-0.04790.04060.0892-0.0186-0.0024-0.07720.0077-0.00920.0187-0.00770.00250.0192-0.00820.00475.431450.182165.8117
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A42 - 371
2X-RAY DIFFRACTION2B42 - 371
3X-RAY DIFFRACTION3C42 - 371
4X-RAY DIFFRACTION4D42 - 371

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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