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Yorodumi- PDB-6nsu: Crystallographic Capture of Quinolinate Synthase (NadA) from Pyro... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6nsu | |||||||||||||||
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Title | Crystallographic Capture of Quinolinate Synthase (NadA) from Pyrococcus horikoshii in its Substrates and Product-Bound States | |||||||||||||||
Components | Quinolinate synthase A | |||||||||||||||
Keywords | TRANSFERASE | |||||||||||||||
Function / homology | Function and homology information quinolinate synthase / quinolinate synthetase A activity / 'de novo' NAD biosynthetic process from aspartate / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | |||||||||||||||
Biological species | Pyrococcus horikoshii (archaea) | |||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 2.15 Å | |||||||||||||||
Authors | Esakova, O.A. / Grove, T.L. / Silakov, A. / Yennawar, N.H. / Booker, S.J. | |||||||||||||||
Funding support | United States, 4items
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Citation | Journal: J.Am.Chem.Soc. / Year: 2019 Title: An Unexpected Species Determined by X-ray Crystallography that May Represent an Intermediate in the Reaction Catalyzed by Quinolinate Synthase. Authors: Esakova, O.A. / Silakov, A. / Grove, T.L. / Warui, D.M. / Yennawar, N.H. / Booker, S.J. | |||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6nsu.cif.gz | 136.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6nsu.ent.gz | 107.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6nsu.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ns/6nsu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ns/6nsu | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6nsoC 6or8C 6oraC 4zkz 5fev C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 34190.027 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pyrococcus horikoshii (strain ATCC 700860 / DSM 12428 / JCM 9974 / NBRC 100139 / OT-3) (archaea) Strain: ATCC 700860 / DSM 12428 / JCM 9974 / NBRC 100139 / OT-3 Gene: nadA, PH0013 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: O57767, quinolinate synthase |
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#2: Chemical | ChemComp-SF4 / |
#3: Chemical | ChemComp-DYA / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.1 M MES, pH 6.5, 12% PEG 20000, 0.2 mM FAD, 5 mM Aspartate |
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-B / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jun 23, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.15→48.75 Å / Num. obs: 13168 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 7.2 % / Net I/σ(I): 15.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.15→2.19 Å |
-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 2.15→48.733 Å / SU ML: 0.33 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 27.55
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.15→48.733 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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