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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nqx
タイトルFlagellar protein FcpA from Leptospira biflexa / primitive monoclinic form
要素Flagellar coiling protein A
キーワードPROTEIN FIBRIL / flagellar filament
機能・相同性Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Leptospira biflexa serovar Patoc (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Mechaly, A. / Larrieux, N. / Trajtenberg, F. / Buschiazzo, A.
引用
ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: An asymmetric sheath controls flagellar supercoiling and motility in the Leptospira spirochete
著者: Gibson, K. / Trajtenberg, F. / Brady, M. / San Martin, F. / Mechaly, A. / Wunder, E. / Picardeau, M. / Ko, A. / Buschiazzo, A. / Sindelar, C.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2017
タイトル: Crystallization of FcpA from Leptospira, a novel flagellar protein that is essential for pathogenesis.
著者: Fabiana San Martin / Ariel E Mechaly / Nicole Larrieux / Elsio A Wunder / Albert I Ko / Mathieu Picardeau / Felipe Trajtenberg / Alejandro Buschiazzo /
要旨: The protein FcpA is a unique component of the flagellar filament of spirochete bacteria belonging to the genus Leptospira. Although it plays an essential role in translational motility and ...The protein FcpA is a unique component of the flagellar filament of spirochete bacteria belonging to the genus Leptospira. Although it plays an essential role in translational motility and pathogenicity, no structures of FcpA homologues are currently available in the PDB. Its three-dimensional structure will unveil the novel motility mechanisms that render pathogenic Leptospira particularly efficient at invading and disseminating within their hosts, causing leptospirosis in humans and animals. FcpA from L. interrogans was purified and crystallized, but despite laborious attempts no useful X ray diffraction data could be obtained. This challenge was solved by expressing a close orthologue from the related saprophytic species L. biflexa. Three different crystal forms were obtained: a primitive and a centred monoclinic form, as well as a hexagonal variant. All forms diffracted X-rays to suitable resolutions for crystallographic analyses, with the hexagonal type typically reaching the highest limits of 2.0 Å and better. A variation of the quick-soaking procedure resulted in an iodide derivative that was instrumental for single-wavelength anomalous diffraction methods.
履歴
登録2019年1月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar coiling protein A
B: Flagellar coiling protein A
C: Flagellar coiling protein A
D: Flagellar coiling protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,09510
ポリマ－129,5434
非ポリマー5536
水19811
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7900 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area50710 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)85.475, 96.465, 121.138
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.190, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Flagellar coiling protein A


分子量: 32385.668 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 34-300 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leptospira biflexa serovar Patoc (strain Patoc 1 / ATCC 23582 / Paris) (バクテリア)
株: Patoc 1 / ATCC 23582 / Paris / 遺伝子: LEPBI_I0267 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta-gami 2 (DE3) / 参照: UniProt: B0STJ8
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 4000, TrisHCl / PH範囲: 7.5-8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→48.23 Å / Num. obs: 39975 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 102.81 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.059 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.95-3.073.50.65144850.8420.4050.76899.7
10.64-48.233.20.0168740.9990.0110.0296.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.1.27データスケーリング
BUSTER2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
TRUNCATEデータ削減
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.95→42.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU R Cruickshank DPI: 0.588 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.514 / SU Rfree Blow DPI: 0.281 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.294
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 2005 5.02 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.198 39955 99.4 %-
原子変位パラメータBiso max: 257.97 Å2 / Biso mean: 115.24 Å2 / Biso min: 42.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.9357 Å20 Å22.5751 Å2
2---23.243 Å20 Å2
3---12.3072 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.41 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.95→42.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7924 0 36 11 7971
Biso mean--95.98 67.89 -
残基数----945
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2995SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1394HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it8195HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1005SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact9180SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d8195HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg11037HARMONIC21
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.4
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.26
LS精密化 シェル解像度: 2.95→2.97 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3235 42 5.25 %
Rwork0.2802 758 -
all0.2828 800 -
obs--99.87 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.00860.20991.64160.53770.80323.23750.0845-0.78460.3017-0.0974-0.09360.0709-0.0856-0.52320.0091-0.337-0.07810.06590.054-0.0153-0.0887-23.7189106.63863.4262
22.20010.64480.37181.74270.88282.1783-0.07520.52930.2728-0.4574-0.036-0.0004-0.3831-0.06970.1111-0.23360.00880.03960.20170.0716-0.2749-35.771876.193128.5842
32.89450.5547-0.09740.92070.05772.06570.053-0.208-0.00020.0643-0.18520.06350.1316-0.48550.1322-0.3014-0.10010.08050.1368-0.0992-0.2048-55.759760.487446.9995
42.53410.70950.90370.87912.27214.35450.56220.2211-0.70880.2213-0.42320.03021.3068-0.7871-0.1390.2792-0.23890.0271-0.1518-0.2801-0.3878-70.058228.273614.2234
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A37 - 292
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B63 - 291
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C37 - 292
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D67 - 291

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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