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万見
- PDB-6nop: Structure of Cyanothece McdA(D38A)-ATP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nop
タイトルStructure of Cyanothece McdA(D38A)-ATP complex
要素Cobyrinic acid ac-diamide synthase
キーワードDNA BINDING PROTEIN / McdA / McdB / carboxysome / segregation / nucleoid DNA / Walker box / novel signature lysine
機能・相同性
機能・相同性情報


carbon fixation / nucleoid / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / hydrolase activity / DNA binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / AAA domain / AAA domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Maintenance of carboxysome distribution protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Cyanothece (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Schumacher, M.A.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2019
タイトル: Structures of maintenance of carboxysome distribution Walker-box McdA and McdB adaptor homologs.
著者: Schumacher, M.A. / Henderson, M. / Zhang, H.
履歴
登録2019年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年6月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Cobyrinic acid ac-diamide synthase
A: Cobyrinic acid ac-diamide synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,8056
ポリマ－59,7422
非ポリマー1,0634
水4,414245
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4330 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area21030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.658, 115.658, 76.648
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Cobyrinic acid ac-diamide synthase / Maintenance of carboxysome positioning A protein / MCDA


分子量: 29871.238 Da / 分子数: 2 / 変異: D38A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Cyanothece (バクテリア) / 遺伝子: PCC7424_5529 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7KMS4
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.27 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Peg 400, 0.1 M phosphate buffer

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年8月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→76.65 Å / Num. obs: 60006 / % possible obs: 92.3 % / 冗長度: 6.4 % / CC1/2: 1 / Rpim(I) all: 0.01 / Rsym value: 0.026 / Net I/σ(I): 31
反射 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 2.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 3959 / CC1/2: 0.903 / Rpim(I) all: 0.263 / Rsym value: 0.379 / % possible all: 80.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6NON

6non


解像度: 1.7→60.87 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.09
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2041 2011 3.35 %
Rwork0.1824 --
obs0.1831 59978 92.04 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / Bsol: 64.166 Å2 / ksol: 0.373 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 157.92 Å2 / Biso mean: 44.41 Å2 / Biso min: 21.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.4479 Å20 Å20 Å2
2---8.4479 Å2-0 Å2
3---16.8959 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→60.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3941 0 64 246 4251
Biso mean--30.55 46.39 -
残基数----522
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074101
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1415572
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074652
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005703
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1971519
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7-1.76080.29751320.28613827395962
1.7608-1.83130.28221680.26184837500577
1.8313-1.91460.26531900.23565462565288
1.9146-2.01560.23632070.20155920612794
2.0156-2.14190.21632140.18556233644799
2.1419-2.30730.18942170.178662396456100
2.3073-2.53940.24772170.183162646481100
2.5394-2.90690.22762250.186663216546100
2.9069-3.66230.19982170.181263446561100
3.6623-60.90940.17782240.169665206744100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -39.6962 Å / Origin y: 17.0273 Å / Origin z: -37.9031 Å
111213212223313233
T0.276 Å2-0.0342 Å2-0.0191 Å2-0.2374 Å20.0008 Å2--0.2787 Å2
L0.5189 °20.0749 °2-0.0702 °2-1.1383 °20.2624 °2--0.7754 °2
S0.1043 Å °-0.1109 Å °-0.0474 Å °0.0537 Å °-0.0159 Å °-0.3478 Å °0.0166 Å °0.138 Å °0.0607 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allB-6 - 257
2X-RAY DIFFRACTION1allA-2 - 257
3X-RAY DIFFRACTION1allF500
4X-RAY DIFFRACTION1allT501
5X-RAY DIFFRACTION1allD164 - 1
6X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 253

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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