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- PDB-6nnq: Non-covalent structure of SENP1 in complex with SUMO2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nnq
タイトルNon-covalent structure of SENP1 in complex with SUMO2
要素
  • Sentrin-specific protease 1
  • Small ubiquitin-related modifier 3
キーワードHYDROLASE/PROTEIN BINDING / SUMOylation / SUMO2 / SENP1 / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO-specific endopeptidase activity / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / deSUMOylase activity / protein desumoylation / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMOylation of immune response proteins / RHOF GTPase cycle / regulation of protein localization to nucleus / negative regulation of DNA binding ...SUMO-specific endopeptidase activity / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / deSUMOylase activity / protein desumoylation / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMOylation of immune response proteins / RHOF GTPase cycle / regulation of protein localization to nucleus / negative regulation of DNA binding / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / regulation of mRNA stability / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / apoptotic signaling pathway / SUMOylation of intracellular receptors / PML body / kinetochore / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / nuclear membrane / endopeptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / focal adhesion / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. ...Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 3 / Sentrin-specific protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.621 Å
データ登録者Ambaye, N.D.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2019
タイトル: Noncovalent structure of SENP1 in complex with SUMO2.
著者: Ambaye, N.D.
履歴
登録2019年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sentrin-specific protease 1
B: Small ubiquitin-related modifier 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5472
ポリマ－35,5472
非ポリマー00
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2200 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area14380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.732, 98.732, 101.805
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-733-

HOH

21A-738-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Sentrin-specific protease 1 / Sentrin/SUMO-specific protease SENP1


分子量: 26597.887 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 421-643 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SENP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9P0U3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 3 / SUMO-3 / SMT3 homolog 1 / SUMO-2 / Ubiquitin-like protein SMT3A / Smt3A


分子量: 8949.065 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 15-92 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO3, SMT3A, SMT3H1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55854
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% PEG 6000, 0.1M HEPES, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 293.15 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年1月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.62→45.24 Å / Num. obs: 15667 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.7 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 1.7
反射 シェル解像度: 2.62→2.74 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260)精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.621→33.354 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2766 775 4.95 %
Rwork0.229 --
obs0.2313 15656 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.621→33.354 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2492 0 0 48 2540
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022543
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5323418
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.111547
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041365
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003441
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6213-2.78550.38131080.32832435X-RAY DIFFRACTION100
2.7855-3.00040.38811140.31862447X-RAY DIFFRACTION100
3.0004-3.30210.28731490.28012422X-RAY DIFFRACTION100
3.3021-3.77940.30911230.23242461X-RAY DIFFRACTION100
3.7794-4.75940.25031460.18192476X-RAY DIFFRACTION100
4.7594-33.3570.22631350.20032640X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 30.0889 Å / Origin y: 9.0123 Å / Origin z: 1.0509 Å
111213212223313233
T0.2289 Å20.0559 Å20.0722 Å2-0.3251 Å20.0122 Å2--0.47 Å2
L1.5608 °2-0.4092 °2-0.0406 °2-1.8359 °2-0.6101 °2--2.5582 °2
S0.0244 Å °0.0807 Å °0.27 Å °-0.1105 Å °-0.1701 Å °-0.2296 Å °-0.1568 Å °-0.1029 Å °0.1506 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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