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- PDB-6nn5: The structure of human liver pyruvate kinase, hLPYK-W527H -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nn5
タイトルThe structure of human liver pyruvate kinase, hLPYK-W527H
要素Pyruvate kinase PKLR
キーワードTRANSFERASE / pyruvate kinase / allosteric / glycolysis
機能・相同性
機能・相同性情報


pyruvate kinase complex / pyruvate biosynthetic process / SARS-CoV-1-host interactions / ChREBP activates metabolic gene expression / pyruvate kinase / pyruvate kinase activity / Pyruvate metabolism / monosaccharide binding / response to metal ion / Glycolysis ...pyruvate kinase complex / pyruvate biosynthetic process / SARS-CoV-1-host interactions / ChREBP activates metabolic gene expression / pyruvate kinase / pyruvate kinase activity / Pyruvate metabolism / monosaccharide binding / response to metal ion / Glycolysis / response to ATP / potassium ion binding / Regulation of gene expression in beta cells / response to glucose / response to cAMP / cellular response to epinephrine stimulus / response to nutrient / glycolytic process / cellular response to insulin stimulus / kinase activity / response to hypoxia / magnesium ion binding / extracellular exosome / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pyruvate kinase, C-terminal domain / Pyruvate kinase, active site / Pyruvate kinase active site signature. / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / Pyruvate kinase / Pyruvate kinase, barrel / Pyruvate kinase, insert domain superfamily / Pyruvate kinase, barrel domain / Pyruvate kinase, C-terminal / Pyruvate kinase, C-terminal domain superfamily ...Pyruvate kinase, C-terminal domain / Pyruvate kinase, active site / Pyruvate kinase active site signature. / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / Pyruvate kinase / Pyruvate kinase, barrel / Pyruvate kinase, insert domain superfamily / Pyruvate kinase, barrel domain / Pyruvate kinase, C-terminal / Pyruvate kinase, C-terminal domain superfamily / Pyruvate kinase, alpha/beta domain / Pyruvate kinase-like, insert domain superfamily / Phosphoenolpyruvate-binding domains / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pyruvate kinase PKLR
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.256 Å
データ登録者McFarlane, J.S. / Ronnebaum, T.A. / Meneely, K.M. / Fenton, A.W. / Lamb, A.L.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01GM115340 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01GM127655 米国
National Science Foundation (NSF, United States)CHE1403293 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)T32GM08545 米国
American Heart AssociationPRE33960374 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2019
タイトル: Changes in the allosteric site of human liver pyruvate kinase upon activator binding include the breakage of an intersubunit cation-pi bond.
著者: McFarlane, J.S. / Ronnebaum, T.A. / Meneely, K.M. / Chilton, A. / Fenton, A.W. / Lamb, A.L.
履歴
登録2019年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyruvate kinase PKLR
B: Pyruvate kinase PKLR
C: Pyruvate kinase PKLR
D: Pyruvate kinase PKLR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)235,79026
ポリマ－234,0644
非ポリマー1,72622
水3,531196
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22250 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area56900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.010, 204.624, 112.376
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-716-

HOH

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要素

#1: タンパク質
Pyruvate kinase PKLR / Pyruvate kinase 1 / Pyruvate kinase isozymes L/R / R-type/L-type pyruvate kinase / Red cell/liver ...Pyruvate kinase 1 / Pyruvate kinase isozymes L/R / R-type/L-type pyruvate kinase / Red cell/liver pyruvate kinase


分子量: 58516.098 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 34-574 / 変異: W527H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PKLR, PK1, PKL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30613, pyruvate kinase
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.27 %
解説: Crystals grew as rectangular prisms within two days and reached full size within two weeks.
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.325 M ammonium citrate dibasic, 16% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月11日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.256→102.312 Å / Num. obs: 84688 / % possible obs: 90.4 % / 冗長度: 6.6 % / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 2.256→2.327 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4IP7

4ip7


解像度: 2.256→54.182 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 35.36
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2644 4178 4.94 %
Rwork0.2254 --
obs0.2274 84583 64.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.256→54.182 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12701 0 112 196 13009
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01212991
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.26817521
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.4567956
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062018
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0082287
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2564-2.2820.3361780.25561469X-RAY DIFFRACTION36
2.282-2.30880.3183650.22781563X-RAY DIFFRACTION38
2.3088-2.3370.3003910.22491605X-RAY DIFFRACTION40
2.337-2.36660.272860.2311604X-RAY DIFFRACTION39
2.3666-2.39770.3327800.22921721X-RAY DIFFRACTION42
2.3977-2.43060.3292940.2411736X-RAY DIFFRACTION43
2.4306-2.46530.32111060.2381808X-RAY DIFFRACTION44
2.4653-2.50210.3343820.25741921X-RAY DIFFRACTION46
2.5021-2.54120.3181130.24991954X-RAY DIFFRACTION48
2.5412-2.58290.29771090.24712026X-RAY DIFFRACTION50
2.5829-2.62740.2941120.2542187X-RAY DIFFRACTION53
2.6274-2.67520.3176310.2486677X-RAY DIFFRACTION53
2.6752-2.72660.30681200.24851784X-RAY DIFFRACTION58
2.7266-2.78230.33771350.24692528X-RAY DIFFRACTION62
2.7823-2.84280.30641350.23762664X-RAY DIFFRACTION64
2.8428-2.90890.28321530.23262716X-RAY DIFFRACTION67
2.9089-2.98160.271510.2422889X-RAY DIFFRACTION70
2.9816-3.06220.29351820.24062987X-RAY DIFFRACTION73
3.0622-3.15230.24511470.24763187X-RAY DIFFRACTION77
3.1523-3.25410.26851510.24553357X-RAY DIFFRACTION81
3.2541-3.37040.2731860.22543527X-RAY DIFFRACTION86
3.3704-3.50530.2841250.23362518X-RAY DIFFRACTION61
3.5053-3.66480.2361720.21593606X-RAY DIFFRACTION98
3.6648-3.85790.26982120.20463776X-RAY DIFFRACTION98
3.8579-4.09960.25041820.20243442X-RAY DIFFRACTION83
4.0996-4.4160.21952020.18914173X-RAY DIFFRACTION100
4.416-4.86010.21182160.18234170X-RAY DIFFRACTION99
4.8601-5.56280.24082000.21184215X-RAY DIFFRACTION100
5.5628-7.00610.28292320.25664243X-RAY DIFFRACTION100
7.0061-54.1980.26342300.25984352X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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