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- PDB-6nmj: Crystal Structure of Rat Ric-8A G alpha binding domain, "Paratone... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nmj
タイトルCrystal Structure of Rat Ric-8A G alpha binding domain, "Paratone-N Immersed"
要素Resistance to inhibitors of cholinesterase 8 homolog A (C. elegans)
キーワードSIGNALING PROTEIN / guanine nucleotide exchange factor heterotrimeric G protein alpha subunit G alpha i(1)
機能・相同性
機能・相同性情報


cell-cell adhesion involved in gastrulation / cell migration involved in gastrulation / basement membrane organization / vasculature development / G-protein alpha-subunit binding / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / guanyl-nucleotide exchange factor activity / visual learning / in utero embryonic development / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Synembryn / Guanine nucleotide exchange factor, Ric8 / Guanine nucleotide exchange factor synembryn / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Zeng, B. / Mou, T.C. / Sprang, S.R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM105993 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P20GM103546 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Structure, Function, and Dynamics of the Gα Binding Domain of Ric-8A.
著者: Baisen Zeng / Tung-Chung Mou / Tzanko I Doukov / Andrea Steiner / Wenxi Yu / Makaia Papasergi-Scott / Gregory G Tall / Franz Hagn / Stephen R Sprang /
要旨: Ric-8A is a 530-amino acid cytoplasmic molecular chaperone and guanine nucleotide exchange factor (GEF) for i, q, and 12/13 classes of heterortrimeric G protein alpha subunits (Gα). We report the 2. ...Ric-8A is a 530-amino acid cytoplasmic molecular chaperone and guanine nucleotide exchange factor (GEF) for i, q, and 12/13 classes of heterortrimeric G protein alpha subunits (Gα). We report the 2.2-Å crystal structure of the Ric-8A Gα-binding domain with GEF activity, residues 1-452, and is phosphorylated at Ser435 and Thr440. Residues 1-429 adopt a superhelical fold comprised of Armadillo (ARM) and HEAT repeats, and the C terminus is disordered. One of the phosphorylated residues potentially binds to a basic cluster in an ARM motif. Amino acid sequence conservation and published hydrogen-deuterium exchange data indicate repeats 3 through 6 to be a putative Gα-binding surface. Normal mode modeling of small-angle X-ray scattering data indicates that phosphorylation induces relative rotation between repeats 1-4, 5-6, and 7-9. 2D H-N-TROSY spectra of [H,N]-labeled Gαi1 in the presence of R452 reveals chemical shift perturbations of the C terminus and Gαi1 residues involved in nucleotide binding.
履歴
登録2019年1月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Resistance to inhibitors of cholinesterase 8 homolog A (C. elegans)
B: Resistance to inhibitors of cholinesterase 8 homolog A (C. elegans)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,3202
ポリマ－102,3202
非ポリマー00
水1,72996
1
A: Resistance to inhibitors of cholinesterase 8 homolog A (C. elegans)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1601
ポリマ－51,1601
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Resistance to inhibitors of cholinesterase 8 homolog A (C. elegans)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1601
ポリマ－51,1601
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.298, 100.114, 129.959
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Resistance to inhibitors of cholinesterase 8 homolog A (C. elegans) / Ric8a protein / Synembryn-A


分子量: 51159.820 Da / 分子数: 2 / 変異: F232Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ric8a, rCG_48458 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B1H241
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.87 % / 解説: Rod
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 25-30% PEG3350, 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M Tris / PH範囲: 6-9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月10日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→39.65 Å / Num. obs: 37176 / % possible obs: 99.11 % / 冗長度: 26.3 % / Biso Wilson estimate: 41 Å2 / CC1/2: 1 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.09 / Net I/σ(I): 30.72
反射 シェル解像度: 2.3→2.382 Å / 冗長度: 26.9 % / Mean I/σ(I) obs: 4.55 / Num. unique obs: 3675 / CC1/2: 0.95 / Rpim(I) all: 0.2 / Rrim(I) all: 1.04 / % possible all: 99.19

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 6NMG

6nmg


解像度: 2.3→39.655 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2593 1171 3.15 %
Rwork0.2077 --
obs0.2094 37129 99.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→39.655 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6445 0 0 96 6541
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036546
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.578849
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.2754041
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0361051
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041134
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.40470.33591440.24674419X-RAY DIFFRACTION99
2.4047-2.53150.30871430.24334403X-RAY DIFFRACTION98
2.5315-2.690.24871450.23074462X-RAY DIFFRACTION100
2.69-2.89770.27191460.2314464X-RAY DIFFRACTION100
2.8977-3.18920.27551460.23444480X-RAY DIFFRACTION99
3.1892-3.65040.2931450.21264470X-RAY DIFFRACTION99
3.6504-4.5980.21981480.18174555X-RAY DIFFRACTION99
4.598-39.66080.24791540.19454705X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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