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- PDB-6nim: Trypanosoma cruzi - BDF2, TcCLB.506553.20, solved with bromosporine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nim
タイトルTrypanosoma cruzi - BDF2, TcCLB.506553.20, solved with bromosporine
要素Bromodomain factor 2 protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / TcCLB.506553.20 / BDF2 / bromosporine / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily ...: / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Bromosporine / Bromodomain factor 2 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Lin, Y.H. / Dong, A. / Tempel, W. / Loppnau, P. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Hui, R. / Vedadi, M. / Harding, R. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Trypanosoma cruzi - BDF2, TcCLB.506553.20, solved with bromosporine
著者: Lin, Y.H. / Dong, A. / Tempel, W. / Loppnau, P. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Hui, R. / Vedadi, M. / Harding, R. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2018年12月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain factor 2 protein
B: Bromodomain factor 2 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,02512
ポリマ－27,2372
非ポリマー78910
水3,387188
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area11870 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)68.999, 65.784, 60.107
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.640, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-206-

UNX

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要素

#1: タンパク質 Bromodomain factor 2 protein


分子量: 13618.282 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
遺伝子: C4B63_57g96 / プラスミド: pET15-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-pRARE2 / 参照: UniProt: A0A2V2V5V1
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 5 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物 ChemComp-BMF / Bromosporine / ethyl (3-methyl-6-{4-methyl-3-[(methylsulfonyl)amino]phenyl}[1,2,4]triazolo[4,3-b]pyridazin-8-yl)carbamate


分子量: 404.444 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H20N6O4S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 188 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.51 % / Mosaicity: 0.985 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 2.0 M NH4SO4 and 0.1M bis Tris pH5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2018年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→50 Å / Num. obs: 23959 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.061 / Χ2: 1.035 / Net I/σ(I): 11.3 / Num. measured all: 91630
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.78-1.812.90.45310120.820.2860.5390.89785.6
1.81-1.843.20.37211590.9120.230.440.8195.2
1.84-1.883.50.37411680.8850.2260.4390.81398.4
1.88-1.923.70.2912080.9210.1710.3380.84199.8
1.92-1.963.80.26411980.9410.1540.3070.87799.5
1.96-23.90.21312180.9450.1250.2480.88399.8
2-2.053.90.16911920.970.0980.1960.866100
2.05-2.113.90.14911920.980.0860.1720.95499.9
2.11-2.173.90.11912440.9820.0690.1380.896100
2.17-2.243.90.10111810.9890.0580.1170.952100
2.24-2.323.90.09512170.990.0550.110.992100
2.32-2.4240.08112110.9920.0470.0940.975100
2.42-2.5340.07412200.9930.0420.0851.043100
2.53-2.6640.06712180.9940.0390.0771.108100
2.66-2.8340.05611960.9960.0320.0651.081100
2.83-3.0440.04512100.9970.0260.0521.051100
3.04-3.3540.03812260.9980.0220.0441.071100
3.35-3.8340.03112220.9980.0180.0361.164100
3.83-4.8340.03112200.9990.0180.0361.355100
4.83-503.80.03712470.9980.0220.0431.84898.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.76 Å21.7 Å
Translation2.76 Å21.7 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CZG

5czg


解像度: 1.78→21.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 2.561 / SU ML: 0.079 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.117 / ESU R Free: 0.112
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2044 935 4 %RANDOM
Rwork0.1703 ---
obs0.1717 22496 97.22 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 78.08 Å2 / Biso mean: 23.223 Å2 / Biso min: 14.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.17 Å20 Å2-0.09 Å2
2--0.25 Å20 Å2
3---0.76 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.78→21.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1769 0 53 191 2013
Biso mean--42.38 34.13 -
残基数----226
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0131874
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171607
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5091.6282557
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4971.5823720
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7535228
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.05223.654104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.52215284
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.554158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2234
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022161
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02390
LS精密化 シェル解像度: 1.782→1.828 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 53 -
Rwork0.302 1398 -
all-1451 -
obs--81.93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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