[日本語] English
万見
- PDB-6nen: Catalytic domain of Proteus mirabilis ScsC -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nen
タイトルCatalytic domain of Proteus mirabilis ScsC
要素Copper resistance protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / Disulfide bond / Isomerase / Copper
機能・相同性
機能・相同性情報


disulfide oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
Copper resistance protein ScsC, N-terminal / Copper resistance protein ScsC N-terminal domain / : / Thioredoxin / Thioredoxin-like fold / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin ...Copper resistance protein ScsC, N-terminal / Copper resistance protein ScsC N-terminal domain / : / Thioredoxin / Thioredoxin-like fold / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Copper resistance protein / Metal resistance protein
類似検索 - 構成要素
生物種Proteus mirabilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.151 Å
データ登録者Kurth, F. / Furlong, E.J. / Premkumar, L. / Martin, J.L.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)FL0992138, J.L.M. オーストラリア
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Engineered variants provide new insight into the structural properties important for activity of the highly dynamic, trimeric protein disulfide isomerase ScsC from Proteus mirabilis.
著者: Furlong, E.J. / Kurth, F. / Premkumar, L. / Whitten, A.E. / Martin, J.L.
履歴
登録2018年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2019年3月6日ID: 4YX8
改定 1.02019年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Copper resistance protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1771
ポリマ－20,1771
非ポリマー00
水1,22568
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.501, 105.501, 35.132
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number149
Space group name H-MP312

-
要素

#1: タンパク質 Copper resistance protein / DsbA family protein / Metal resistance protein


分子量: 20177.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Proteus mirabilis (バクテリア) / 遺伝子: bdbD, AM402_16750, C6A90_15705, NCTC10975_02509 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS / 参照: UniProt: A0A1Z1SYD5, UniProt: B4EV21*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 0.1M Sodium acetate trihydrate, 30% w/v PEG-mono methylether 5000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→45.68 Å / Num. obs: 12203 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 21.8 % / Biso Wilson estimate: 28.3 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.135 / Net I/σ(I): 21.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.15-2.2220.50.87710270.9190.1940.89997
8.86-45.68190.0371830.9990.0090.03897.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
Aimless0.1.29データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GXZ

4gxz


解像度: 2.151→35.132 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 22.97
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2077 581 4.76 %
Rwork0.1752 --
obs0.1768 12196 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 111.16 Å2 / Biso mean: 38.1075 Å2 / Biso min: 14.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.151→35.132 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1333 0 0 68 1401
Biso mean---37.23 -
残基数----176
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041355
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8151840
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031221
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005235
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.995501
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1506-2.3670.25361560.20572859301599
2.367-2.70940.22971360.188429043040100
2.7094-3.41310.23911440.196228893033100
3.4131-35.13670.17361450.152929633108100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る