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万見
- PDB-6nby: T.elongatus NDH (composite model) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nby
タイトルT.elongatus NDH (composite model)
要素
  • (NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit ...) x 12
  • (Proton-translocating NADH-quinone dehydrogenase subunit ...) x 2
  • NAD(P)H-quinone oxidoreductase chain 4 1
  • NADH dehydrogenase subunit 5
  • NADH-quinone oxidoreductase subunit J
  • Tlr0636 protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / photosynthesis / bioenergetics / membrane protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / NADH dehydrogenase complex / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / photosynthetic electron transport chain / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / ubiquinone binding / photosynthesis, light reaction / plasma membrane-derived thylakoid membrane / NADH dehydrogenase activity / respiratory chain complex I ...: / NADH dehydrogenase complex / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / photosynthetic electron transport chain / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / ubiquinone binding / photosynthesis, light reaction / plasma membrane-derived thylakoid membrane / NADH dehydrogenase activity / respiratory chain complex I / electron transport coupled proton transport / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / quinone binding / aerobic respiration / NAD binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / iron ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #3510 / NADH dehydrogenase-like complex, subunit S / NAD(P)H dehydrogenase subunit S / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chloroplast chain 5, C-terminal / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit O / NADH-dehyrogenase subunit F, TMs, (complex I) C-terminus / Cyanobacterial and plant NDH-1 subunit O / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit M / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit L / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N ...Helix Hairpins - #3510 / NADH dehydrogenase-like complex, subunit S / NAD(P)H dehydrogenase subunit S / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chloroplast chain 5, C-terminal / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit O / NADH-dehyrogenase subunit F, TMs, (complex I) C-terminus / Cyanobacterial and plant NDH-1 subunit O / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit M / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit L / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N / NADH-quinone oxidoreductase chain 4 / Cyanobacterial and plastid NDH-1 subunit M / NADH dehydrogenase transmembrane subunit / NADH-quinone oxidoreductase cyanobacterial subunit N / NADH-plastoquinone oxidoreductase, subunit I / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 2, N-terminal / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 2 N-terminal / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3, bacterial/plastid / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N/subunit 2 / SH3 type barrels. - #140 / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6, subunit NuoJ / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 6 / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6 / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NADH-plastoquinone oxidoreductase, chain 5 subgroup / NADH-quinone oxidoreductase, chain M/4 / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/K / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminal / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminus / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit D/H / NADH-quinone oxidoreductase, chain 5-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/Mnh complex subunit C1-like / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 4L / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / NADH dehydrogenase, subunit C / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 30 Kd subunit signature. / NADH:ubiquinone oxidoreductase / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, membrane subunit / Proton-conducting membrane transporter / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 3 superfamily / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 2. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1/F420H2 oxidoreductase subunit H / NADH dehydrogenase / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S dicluster domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / SH3 type barrels. / Helix Hairpins / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
IRON/SULFUR CLUSTER / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit J / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3 / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit H / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit N / NADH dehydrogenase subunit 5 / NAD(P)H-quinone oxidoreductase chain 4 1 / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit L / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit K / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 4L ...IRON/SULFUR CLUSTER / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit J / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3 / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit H / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit N / NADH dehydrogenase subunit 5 / NAD(P)H-quinone oxidoreductase chain 4 1 / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit L / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit K / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 4L / NADH-quinone oxidoreductase subunit J / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit I / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 1 / Tlr0636 protein / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit M / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 2 / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit O
類似検索 - 構成要素
生物種Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Laughlin, T.G. / Bayne, A. / Trempe, J.-F. / Savage, D.F. / Davies, K.M.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-O5CH11231 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5T32GM007232-38 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-SC00016240 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: Structure of the complex I-like molecule NDH of oxygenic photosynthesis.
著者: Thomas G Laughlin / Andrew N Bayne / Jean-François Trempe / David F Savage / Karen M Davies /
要旨: Cyclic electron flow around photosystem I (PSI) is a mechanism by which photosynthetic organisms balance the levels of ATP and NADPH necessary for efficient photosynthesis. NAD(P)H dehydrogenase-like ...Cyclic electron flow around photosystem I (PSI) is a mechanism by which photosynthetic organisms balance the levels of ATP and NADPH necessary for efficient photosynthesis. NAD(P)H dehydrogenase-like complex (NDH) is a key component of this pathway in most oxygenic photosynthetic organisms and is the last large photosynthetic membrane-protein complex for which the structure remains unknown. Related to the respiratory NADH dehydrogenase complex (complex I), NDH transfers electrons originating from PSI to the plastoquinone pool while pumping protons across the thylakoid membrane, thereby increasing the amount of ATP produced per NADP molecule reduced. NDH possesses 11 of the 14 core complex I subunits, as well as several oxygenic-photosynthesis-specific (OPS) subunits that are conserved from cyanobacteria to plants. However, the three core complex I subunits that are involved in accepting electrons from NAD(P)H are notably absent in NDH, and it is therefore not clear how NDH acquires and transfers electrons to plastoquinone. It is proposed that the OPS subunits-specifically NdhS-enable NDH to accept electrons from its electron donor, ferredoxin. Here we report a 3.1 Å structure of the 0.42-MDa NDH complex from the thermophilic cyanobacterium Thermosynechococcus elongatus BP-1, obtained by single-particle cryo-electron microscopy. Our maps reveal the structure and arrangement of the principal OPS subunits in the NDH complex, as well as an unexpected cofactor close to the plastoquinone-binding site in the peripheral arm. The location of the OPS subunits supports a role in electron transfer and defines two potential ferredoxin-binding sites at the apex of the peripheral arm. These results suggest that NDH could possess several electron transfer routes, which would serve to maximize plastoquinone reduction and avoid deleterious off-target chemistry of the semi-plastoquinone radical.
履歴
登録2018年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月6日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / em_admin / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: database_2
改定 1.42020年4月15日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / Item: _pdbx_database_related.content_type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0415
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 1
B: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 2
C: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3
D: NAD(P)H-quinone oxidoreductase chain 4 1
E: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 4L
F: NADH dehydrogenase subunit 5
G: NADH-quinone oxidoreductase subunit J
H: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit H
I: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit I
J: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit J
K: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit K
L: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit L
M: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit M
N: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit N
O: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit O
P: Proton-translocating NADH-quinone dehydrogenase subunit P NdhP
Q: Proton-translocating NADH-quinone dehydrogenase subunit Q NdhQ
S: Tlr0636 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)455,12221
ポリマ－454,06718
非ポリマー1,0553
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: homology, gel filtration, native gel electrophoresis, mass spectrometry, microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

-
NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit ... , 12種, 12分子 ABCEHIJKLMNO

#1: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 1 / NAD(P)H dehydrogenase I subunit 1 / NDH-1 subunit 1 / NDH-A


分子量: 40565.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
株: BP-1
参照: UniProt: Q8DL32, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#2: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 2 / NAD(P)H dehydrogenase subunit 2 / NADH-plastoquinone oxidoreductase subunit 2 / NDH-1 / subunit 2


分子量: 55168.543 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
株: BP-1
参照: UniProt: Q8DMR6, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#3: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3 / NAD(P)H dehydrogenase subunit 3 / NADH-plastoquinone oxidoreductase subunit 3 / NDH-1 subunit 3 / NDH-C


分子量: 15013.919 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
株: BP-1
参照: UniProt: Q8DJ02, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#5: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 4L / NAD(P)H dehydrogenase subunit 4L / NADH-plastoquinone oxidoreductase subunit 4L / NDH-1 / subunit 4L / NDH-E


分子量: 11140.265 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
株: BP-1
参照: UniProt: Q8DL29, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#8: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit H / NAD(P)H dehydrogenase subunit H / NADH-plastoquinone oxidoreductase subunit H / NDH-1 subunit H / NDH-H


分子量: 45271.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
株: BP-1
参照: UniProt: Q8DJD9, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#9: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit I / NAD(P)H dehydrogenase I subunit I / NDH-1 subunit I / NDH-I


分子量: 22444.801 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
株: BP-1
参照: UniProt: Q8DL31, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#10: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit J / NAD(P)H dehydrogenase subunit J / NADH-plastoquinone oxidoreductase subunit J / NDH-1 subunit J / NDH-J


分子量: 19363.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
株: BP-1
参照: UniProt: Q8DJ01, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#11: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit K / NAD(P)H dehydrogenase I subunit K / NDH-1 subunit K / NDH-K


分子量: 25766.998 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
株: BP-1
参照: UniProt: Q8DKZ4, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#12: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit L / NAD(P)H dehydrogenase I subunit L / NDH-1 subunit L / NDH-L


分子量: 8575.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
株: BP-1
参照: UniProt: Q8DKZ3, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#13: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit M / NAD(P)H dehydrogenase I subunit M / NDH-M


分子量: 12584.056 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
株: BP-1
参照: UniProt: Q8DLN5, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#14: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit N / NAD(P)H dehydrogenase I subunit N / NDH-N


分子量: 16656.182 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
株: BP-1
参照: UniProt: Q8DJU2, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#15: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit O / NAD(P)H dehydrogenase I subunit O / NDH-1 subunit O / NDH-O


分子量: 7877.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
株: BP-1
参照: UniProt: Q8DMU4, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体

-
タンパク質 , 4種, 4分子 DFGS

#4: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase chain 4 1 / NAD(P)H dehydrogenase I / chain 4 1 / NDH-1


分子量: 57847.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
株: BP-1
参照: UniProt: Q8DKY0, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体
#6: タンパク質 NADH dehydrogenase subunit 5


分子量: 72025.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
株: BP-1 / 参照: UniProt: Q8DKX9
#7: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit J


分子量: 21580.568 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
株: BP-1 / 参照: UniProt: Q8DL30, NADH dehydrogenase (quinone)
#18: タンパク質 Tlr0636 protein


分子量: 12462.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
株: BP-1 / 参照: UniProt: Q8DL61

-
Proton-translocating NADH-quinone dehydrogenase subunit ... , 2種, 2分子 PQ

#16: タンパク質・ペプチド Proton-translocating NADH-quinone dehydrogenase subunit P NdhP


分子量: 4878.649 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
株: BP-1
#17: タンパク質・ペプチド Proton-translocating NADH-quinone dehydrogenase subunit Q NdhQ


分子量: 4844.698 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
株: BP-1

-
非ポリマー , 1種, 3分子

#19: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: NAD(P)H dehydrogenase-like complex (NDH/NDH-1_1/NDH1L) from T.elongatus
タイプ: COMPLEX / 詳細: composite model / Entity ID: #1-#8, #10-#18 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.42 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
緩衝液pH: 6
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
120 mMBis-Tris1
2100 mMNaCl1
30.03 %b-dodecyl-maltoside1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
7PHENIX1.13モデルフィッティング
12RELION3.0.b2３次元再構成
13PHENIX1.13モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 81670 / アルゴリズム: BACK PROJECTION
詳細: A bulk of the model is comprise of EMD-0415 which is at an estimated resolution of 3.1 A, while a portion (NdhF/NdhF1, NdhQ, and NdhC) are from EMD-0425 which is at an estimated resolution of 3.5 A.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 30 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
16NBQ

6nbq

1
26NBX

6nbx

1
精密化最高解像度: 3.1 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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