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万見
- PDB-6n8c: Structure of the Huntingtin tetramer/dimer mixture determined by ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n8c
タイトルStructure of the Huntingtin tetramer/dimer mixture determined by paramagnetic NMR
要素Huntingtin
キーワードUNKNOWN FUNCTION / tetramer / dimer of dimers
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / microtubule-based transport / vocal learning / positive regulation of mitophagy / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / profilin binding / positive regulation of cilium assembly / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / vesicle transport along microtubule ...positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / microtubule-based transport / vocal learning / positive regulation of mitophagy / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / profilin binding / positive regulation of cilium assembly / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / vesicle transport along microtubule / positive regulation of aggrephagy / positive regulation of lipophagy / dynein intermediate chain binding / Golgi organization / establishment of mitotic spindle orientation / dynactin binding / phosphoprotein phosphatase activity / Regulation of MECP2 expression and activity / postsynaptic cytosol / beta-tubulin binding / presynaptic cytosol / inclusion body / heat shock protein binding / centriole / autophagosome / cytoplasmic vesicle membrane / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / protein destabilization / kinase binding / p53 binding / late endosome / transmembrane transporter binding / early endosome / positive regulation of apoptotic process / axon / apoptotic process / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Huntingtin / Huntingtin, middle-repeat / Huntingtin family / : / : / : / Huntingtin, N-terminal HEAT / Huntingtin, bridge / Huntingtin, N-terminal HEAT 1 / Huntingtin, C-terminal HEAT ...Huntingtin / Huntingtin, middle-repeat / Huntingtin family / : / : / : / Huntingtin, N-terminal HEAT / Huntingtin, bridge / Huntingtin, N-terminal HEAT 1 / Huntingtin, C-terminal HEAT / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Schwieters, C.D. / Kotler, S.A. / Schmidt, T. / Ceccon, A. / Ghirlando, R. / Libich, D.S. / Clore, G.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1FI2GM117609-01 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2019
タイトル: Probing initial transient oligomerization events facilitating Huntingtin fibril nucleation at atomic resolution by relaxation-based NMR.
著者: Kotler, S.A. / Tugarinov, V. / Schmidt, T. / Ceccon, A. / Libich, D.S. / Ghirlando, R. / Schwieters, C.D. / Clore, G.M.
履歴
登録2018年11月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Huntingtin
B: Huntingtin
C: Huntingtin
D: Huntingtin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9724
ポリマ－10,9724
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation, sedimentation equilibrium by analytical ultracentrifugation supports the kinetic model observed by NMR
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 1100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1best fits pre data

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
Huntingtin / Huntington disease protein / HD protein


分子量: 2743.116 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HTT, HD, IT15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42858

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
112isotropic12D 1H-15N HSQC
122isotropic12D 1H-13C CT HSQC
232isotropic13D CBCA(CO)NH
242isotropic13D HN(CA)CB
254isotropic23D TOCSY-HSQC
163isotropic113CA SQ CPMG
175isotropic313CA SQ CPMG
183isotropic115N SQ CPMG
195isotropic315N SQ CPMG
2104isotropic11HN PRE
1116isotropic13CA SQ CPMG
1126isotropic15N SQ CPMG

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution21 mM [U-13C; U-15N] httNT-Q7, 90% H2O/10% D2O20 mM sodium phosphate, pH 6.5, 50 mM sodium chlorideU_13C_15N_sample90% H2O/10% D2O
solution40.6 mM [U-15N] httNT-Q7, 90% H2O/10% D2O20 mM sodium phosphate, pH 6.5, 50 mM sodium chloride15N_sample90% H2O/10% D2O
solution31 mM 2-13C glucose; U-15N httNT-Q7, 90% H2O/10% D2O20 mM sodium phosphate, pH 6.5, 50 mM sodium chloride2-13C_15N_sample90% H2O/10% D2O
solution50.75 mM 2-13C glucose; U-15N httNT-Q7, 90% H2O/10% D2O20 mM sodium phosphate, pH 6.5, 50 mM sodium chloride2-13C_15N_sample90% H2O/10% D2O
solution60.4 mM 2-13C glucose; U-15N httNT-Q7, 90% H2O/10% D2O20 mM sodium phosphate, pH 6.5, 50 mM sodium chloride2-13C_15N_sample90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMhttNT-Q7[U-13C; U-15N]2
0.6 mMhttNT-Q7[U-15N]4
1 mM2-13C glucose, httNT-Q7[U-15N]3
0.75 mM2-13C glucose, httNT-Q7[U-15N]5
0.4 mM2-13C glucose, httNT-Q7[U-15N]6
試料状態
Conditions-ID詳細イオン強度LabelpH圧 (kPa)温度 (K)
120 mM sodium phosphate, pH 6.5, 50 mM sodium chloride50 mMconditions_16.51 atm278 K
220 mM sodium phosphate, pH 6.5, 50 mM sodium chloride50 mMconditions_26.51 atm283 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8002
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III9003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Xplor-NIH2.49C.D. Schwieters, J.J. Kuszewski, N. Tjandra, and G.M. Clorestructure calculation
Analysis2.4CCPNchemical shift assignment
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxpeak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TopSpinBruker Biospincollection
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: utilized rigid backbone coordinates for helix region and employed Xplor-NIH's strict symmetry facility to generage full tetramer from protomer coordinates.
代表構造選択基準: best fits pre data
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 1100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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