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- PDB-6n84: MBP-fusion protein of transducin-alpha residues 327-350 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n84
タイトルMBP-fusion protein of transducin-alpha residues 327-350
要素Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Guanine nucleotide-binding protein G(t) subunit alpha-2
キーワードCHAPERONE / G alpha / MBP
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of light stimulus involved in visual perception / retinal cone cell development / G protein-coupled photoreceptor activity / response to light intensity / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of bitter taste / photoreceptor outer segment membrane / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / phototransduction ...detection of light stimulus involved in visual perception / retinal cone cell development / G protein-coupled photoreceptor activity / response to light intensity / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of bitter taste / photoreceptor outer segment membrane / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / phototransduction / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / photoreceptor outer segment / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / visual perception / photoreceptor inner segment / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / G protein-coupled receptor binding / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / heterotrimeric G-protein complex / Ca2+ pathway / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / G alpha (i) signalling events / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activity / DNA damage response / GTP binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / G-protein alpha subunit, group I / Bacterial extracellular solute-binding protein / G-alpha domain profile. / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit ...Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / G-protein alpha subunit, group I / Bacterial extracellular solute-binding protein / G-alpha domain profile. / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Guanine nucleotide-binding protein G(t) subunit alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Srivastava, D. / Gakhar, L. / Artemyev, N.O.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)NIH R01 EY12682 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structural underpinnings of Ric8A function as a G-protein α-subunit chaperone and guanine-nucleotide exchange factor.
著者: Dhiraj Srivastava / Lokesh Gakhar / Nikolai O Artemyev /
要旨: Resistance to inhibitors of cholinesterase 8A (Ric8A) is an essential regulator of G protein α-subunits (Gα), acting as a guanine nucleotide exchange factor and a chaperone. We report two crystal ...Resistance to inhibitors of cholinesterase 8A (Ric8A) is an essential regulator of G protein α-subunits (Gα), acting as a guanine nucleotide exchange factor and a chaperone. We report two crystal structures of Ric8A, one in the apo form and the other in complex with a tagged C-terminal fragment of Gα. These structures reveal two principal domains of Ric8A: an armadillo-fold core and a flexible C-terminal tail. Additionally, they show that the Gα C-terminus binds to a highly-conserved patch on the concave surface of the Ric8A armadillo-domain, with selectivity determinants residing in the Gα sequence. Biochemical analysis shows that the Ric8A C-terminal tail is critical for its stability and function. A model of the Ric8A/Gα complex derived from crosslinking mass spectrometry and molecular dynamics simulations suggests that the Ric8A C-terminal tail helps organize the GTP-binding site of Gα. This study lays the groundwork for understanding Ric8A function at the molecular level.
履歴
登録2018年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 3.02024年1月10日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conf / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
Item: _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id ..._atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_mutation / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.seq_align_end

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Guanine nucleotide-binding protein G(t) subunit alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,55910
ポリマ－45,4481
非ポリマー1,1119
水8,611478
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)83.070, 83.070, 109.229
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-506-

SO4

21A-506-

SO4

31A-507-

SO4

41A-507-

SO4

51A-608-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Guanine nucleotide-binding protein G(t) subunit alpha-2 / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / Transducin alpha-2 chain


分子量: 45448.391 Da / 分子数: 1 / 変異: D83A, K84A, E173A, N174A, A216H, K220H, K240A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: malE, Z5632, ECs5017, GNAT2, GNATC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0AEY0, UniProt: P19087, UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 478 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.55 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: 2 M Ammonium Sulphate, 0.1 M sodium acetate, pH 4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2017年10月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→60.08 Å / Num. obs: 43096 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.7 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.069 / Net I/σ(I): 29
反射 シェル解像度: 1.75→1.84 Å / 冗長度: 9.3 % / Rmerge(I) obs: 0.753 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 6311 / CC1/2: 0.809 / Rpim(I) all: 0.277 / Rrim(I) all: 0.849 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ANF

1anf


解像度: 1.75→60.08 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1849 2076 4.82 %
Rwork0.1565 --
obs0.1579 43059 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→60.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3028 0 63 478 3569
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063194
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7944356
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5111894
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051478
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005556
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.79070.28261430.22242742X-RAY DIFFRACTION100
1.7907-1.83550.24511450.19842697X-RAY DIFFRACTION100
1.8355-1.88520.23441250.18172762X-RAY DIFFRACTION100
1.8852-1.94060.22461080.17792732X-RAY DIFFRACTION100
1.9406-2.00330.19381330.15962706X-RAY DIFFRACTION100
2.0033-2.07490.2061280.15522768X-RAY DIFFRACTION100
2.0749-2.1580.20211670.14592673X-RAY DIFFRACTION100
2.158-2.25620.19121330.14792732X-RAY DIFFRACTION100
2.2562-2.37510.18151390.14432743X-RAY DIFFRACTION100
2.3751-2.52390.19741450.15992714X-RAY DIFFRACTION100
2.5239-2.71880.22051290.15762736X-RAY DIFFRACTION100
2.7188-2.99240.17521510.17292723X-RAY DIFFRACTION100
2.9924-3.42540.18931450.15672734X-RAY DIFFRACTION100
3.4254-4.31550.1471520.12892737X-RAY DIFFRACTION100
4.3155-60.11580.16351330.162784X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 99.8971 Å / Origin y: 25.7937 Å / Origin z: 2.6083 Å
111213212223313233
T0.0934 Å20.0002 Å20.0164 Å2-0.1136 Å2-0.0037 Å2--0.1289 Å2
L0.5211 °2-0.2297 °2-0.2687 °2-0.5879 °20.2348 °2--0.9248 °2
S-0.0332 Å °0.0564 Å °-0.0558 Å °0.0409 Å °-0.0119 Å °0.0938 Å °0.0279 Å °-0.1079 Å °-0.0027 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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