+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6ms4 | |||||||||
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Title | Crystal structure of the DENR-MCT-1 complex | |||||||||
Components |
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Keywords | TRANSLATION / reinitiation / ribosome / zinc binding / tRNA binding | |||||||||
Function / homology | Function and homology information translation reinitiation / IRES-dependent viral translational initiation / ribosome disassembly / formation of translation preinitiation complex / translation initiation factor activity / cell cycle / mRNA binding / DNA damage response / positive regulation of cell population proliferation / RNA binding / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.001 Å | |||||||||
Authors | Lomakin, I.B. / Steitz, T.A. / Dmitriev, S.E. | |||||||||
Funding support | United States, 2items
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Citation | Journal: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / Year: 2019 Title: Crystal structure of the DENR-MCT-1 complex revealed zinc-binding site essential for heterodimer formation. Authors: Lomakin, I.B. / Dmitriev, S.E. / Steitz, T.A. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6ms4.cif.gz | 113.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6ms4.ent.gz | 85.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6ms4.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ms/6ms4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ms/6ms4 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3r90S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein / Protein/peptide , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 20585.303 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: MCTS1, MCT1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / Variant (production host): star / References: UniProt: Q9ULC4 |
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#2: Protein/peptide | Mass: 5396.242 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: UNP Residues 25-70 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: DENR, DRP1, H14 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / Variant (production host): star / References: UniProt: O43583 |
-Non-polymers , 5 types, 35 molecules
#3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-NA / | #6: Chemical | ChemComp-ZN / | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.77 Å3/Da / Density % sol: 55.53 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion / pH: 8.6 / Details: 50 mM Tris-HCl, 20% PEG 4000, pH 8.6 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 291 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.9792 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 300K / Detector: PIXEL / Date: Feb 9, 2017 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2→59.577 Å / Num. obs: 20310 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 8.521 % / Biso Wilson estimate: 59.31 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rrim(I) all: 0.058 / Χ2: 1.135 / Net I/σ(I): 14.59 / Num. measured all: 173065 / Scaling rejects: 69 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3R90 Resolution: 2.001→59.577 Å / SU ML: 0.38 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 40.27 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 225.25 Å2 / Biso mean: 108.6711 Å2 / Biso min: 47.62 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.001→59.577 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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