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- PDB-6mrp: Structure of the Bovine p85a BH domain R228E mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mrp
タイトルStructure of the Bovine p85a BH domain R228E mutant
要素Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
キーワードSIGNALING PROTEIN / GAP protein / SIGNALLING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOC GTPase cycle / PI3K events in ERBB4 signaling / Interleukin-7 signaling / GAB1 signalosome / PI3K events in ERBB2 signaling / MET activates PI3K/AKT signaling / CDC42 GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle ...RHOC GTPase cycle / PI3K events in ERBB4 signaling / Interleukin-7 signaling / GAB1 signalosome / PI3K events in ERBB2 signaling / MET activates PI3K/AKT signaling / CDC42 GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / FLT3 Signaling / RND2 GTPase cycle / RND1 GTPase cycle / IRS-mediated signalling / GPVI-mediated activation cascade / Signaling by SCF-KIT / Downstream signal transduction / PI3K/AKT activation / Signaling by ALK / Role of phospholipids in phagocytosis / Tie2 Signaling / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / RAC1 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / Interleukin receptor SHC signaling / RND3 GTPase cycle / Co-stimulation by ICOS / PI-3K cascade:FGFR1 / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR3 / PI-3K cascade:FGFR4 / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / PI3K Cascade / PIP3 activates AKT signaling / GP1b-IX-V activation signalling / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / RHOA GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / DAP12 signaling / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / Regulation of signaling by CBL / Downstream TCR signaling / RHOG GTPase cycle / RET signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / VEGFA-VEGFR2 Pathway / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / phosphatidylinositol 3-kinase complex / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / ErbB-3 class receptor binding / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / Extra-nuclear estrogen signaling / G alpha (q) signalling events / intracellular glucose homeostasis / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / insulin receptor substrate binding / enzyme-substrate adaptor activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / insulin-like growth factor receptor binding / substrate adhesion-dependent cell spreading / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of RNA splicing / positive regulation of D-glucose import / insulin receptor binding / positive regulation of protein localization to plasma membrane / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of protein import into nucleus / cellular response to insulin stimulus / insulin receptor signaling pathway / protein transport / protein stabilization / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain ...Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.403 Å
データ登録者Moore, S.A. / Marshall, J.D. / Anderson, D.H.
資金援助 カナダ, 3件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP84277 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP126155 カナダ
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN262138 カナダ
引用ジャーナル: Oncotarget / 年: 2018
タイトル: Insight into the PTEN - p85 alpha interaction and lipid binding properties of the p85 alpha BH domain.
著者: Marshall, J.D.S. / Mellor, P. / Ruan, X. / Whitecross, D.E. / Moore, S.A. / Anderson, D.H.
履歴
登録2018年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
A: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,9522
ポリマ－48,9522
非ポリマー00
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area740 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area17210 Å2
2
B: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4761
ポリマ－24,4761
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
A: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4761
ポリマ－24,4761
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.187, 92.697, 93.117
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha / PtdIns-3-kinase regulatory subunit alpha / Phosphatidylinositol 3-kinase 85 kDa regulatory subunit ...PtdIns-3-kinase regulatory subunit alpha / Phosphatidylinositol 3-kinase 85 kDa regulatory subunit alpha / PtdIns-3-kinase regulatory subunit p85-alpha


分子量: 24475.990 Da / 分子数: 2 / 変異: R228E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: PIK3R1 / プラスミド: PGEX-6P3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P23727
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.25 % / 解説: Prisms
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: 1.5 M Li2SO4, 4% glycerol, 0.1 Sodium Cacodylate buffer
PH範囲: 6.0-6.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月12日 / 詳細: Toroidal Focusing Mirrors
放射モノクロメーター: Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 29393 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 40.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Χ2: 1.091 / Net I/σ(I): 33
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.601 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Num. unique obs: 1454 / Χ2: 0.609 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: wild type protein model

解像度: 2.403→46.559 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.27 / 詳細: Standard ML refinement in PHENIX-REFINE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2247 1434 4.89 %
Rwork0.1841 --
obs0.186 29340 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.403→46.559 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2848 0 0 106 2954
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0122909
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2353962
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7871806
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053481
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009497
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4028-2.48870.24811620.21462688X-RAY DIFFRACTION98
2.4887-2.58830.28821650.21022733X-RAY DIFFRACTION100
2.5883-2.70610.23741690.20762700X-RAY DIFFRACTION100
2.7061-2.84870.2311430.20272781X-RAY DIFFRACTION100
2.8487-3.02720.25211270.20272768X-RAY DIFFRACTION100
3.0272-3.26090.23421540.2112764X-RAY DIFFRACTION100
3.2609-3.58890.27431230.2022821X-RAY DIFFRACTION100
3.5889-4.1080.21261000.16932836X-RAY DIFFRACTION100
4.108-5.17450.17471170.14862867X-RAY DIFFRACTION100
5.1745-46.56720.2111740.17942948X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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