+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6mnj | ||||||
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Title | Hadza microbial sialidase Hz136 | ||||||
Components | Hz136 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Sialidase / microbiome / Hadza / Neu5Gc / Neu5Ac / sialic acid / inflammation / season | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Alistipes (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.2 Å | ||||||
Authors | Rees, S.D. / Zaramela, L. / Zengler, K. / Chang, G. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Nat Microbiol / Year: 2019 Title: Gut bacteria responding to dietary change encode sialidases that exhibit preference for red meat-associated carbohydrates. Authors: Zaramela, L.S. / Martino, C. / Alisson-Silva, F. / Rees, S.D. / Diaz, S.L. / Chuzel, L. / Ganatra, M.B. / Taron, C.H. / Secrest, P. / Zuniga, C. / Huang, J. / Siegel, D. / Chang, G. / Varki, A. / Zengler, K. #1: Journal: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / Year: 2012 Title: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine. Authors: Afonine, P.V. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Mustyakimov, M. / Terwilliger, T.C. / Urzhumtsev, A. / Zwart, P.H. / Adams, P.D. #2: Journal: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / Year: 2010 Title: PHENIX: a comprehensive Python-based system for macromolecular structure solution. Authors: Paul D Adams / Pavel V Afonine / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Ian W Davis / Nathaniel Echols / Jeffrey J Headd / Li-Wei Hung / Gary J Kapral / Ralf W Grosse-Kunstleve / Airlie J McCoy ...Authors: Paul D Adams / Pavel V Afonine / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Ian W Davis / Nathaniel Echols / Jeffrey J Headd / Li-Wei Hung / Gary J Kapral / Ralf W Grosse-Kunstleve / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert Oeffner / Randy J Read / David C Richardson / Jane S Richardson / Thomas C Terwilliger / Peter H Zwart / Abstract: Macromolecular X-ray crystallography is routinely applied to understand biological processes at a molecular level. However, significant time and effort are still required to solve and complete many ...Macromolecular X-ray crystallography is routinely applied to understand biological processes at a molecular level. However, significant time and effort are still required to solve and complete many of these structures because of the need for manual interpretation of complex numerical data using many software packages and the repeated use of interactive three-dimensional graphics. PHENIX has been developed to provide a comprehensive system for macromolecular crystallographic structure solution with an emphasis on the automation of all procedures. This has relied on the development of algorithms that minimize or eliminate subjective input, the development of algorithms that automate procedures that are traditionally performed by hand and, finally, the development of a framework that allows a tight integration between the algorithms. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6mnj.cif.gz | 682.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6mnj.ent.gz | 474 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6mnj.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6mnj_validation.pdf.gz | 437.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6mnj_full_validation.pdf.gz | 442.1 KB | Display | |
Data in XML | 6mnj_validation.xml.gz | 35 KB | Display | |
Data in CIF | 6mnj_validation.cif.gz | 48.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mn/6mnj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mn/6mnj | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6mrvC 6mrxC 6myvC 4q6kS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 61261.578 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Alistipes (bacteria) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: R6X4Z0*PLUS #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.88 Å3/Da / Density % sol: 57.36 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 20% PEG 3350, 0.1 M Bis Tris Propane, 0.2 M Sodium Citrate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.2.2 / Wavelength: 0.99994 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Sep 21, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.99994 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.2→75.14 Å / Num. obs: 128523 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 12.7 % / Biso Wilson estimate: 19.57 Å2 / Net I/σ(I): 10.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.2→2.25 Å |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4Q6K Resolution: 2.2→72.7 Å / SU ML: 0.2614 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.9 / Phase error: 26.2776
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 30.12 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2→72.7 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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