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万見
- PDB-6mm5: Catalytic subunit of cAMP-dependent protein kinase A in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mm5
タイトルCatalytic subunit of cAMP-dependent protein kinase A in complex with RyR2 peptide (2799-2810)
要素
  • Ryanodine receptor 2
  • cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
キーワードTRANSFERASE/PROTEIN BINDING / Kinase / complex / ion channel / enzyme / PROTEIN BINDING / TRANSFERASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / HDL assembly / DARPP-32 events / Rap1 signalling / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / PKA activation ...PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / HDL assembly / DARPP-32 events / Rap1 signalling / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / PKA activation / Regulation of insulin secretion / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / suramin binding / GPER1 signaling / Hedgehog 'off' state / regulation of AV node cell action potential / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / MAPK6/MAPK4 signaling / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / AURKA Activation by TPX2 / regulation of SA node cell action potential / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / CD209 (DC-SIGN) signaling / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / RET signaling / Stimuli-sensing channels / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / ventricular cardiac muscle cell action potential / positive regulation of sequestering of calcium ion / Mitochondrial protein degradation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Ion homeostasis / embryonic heart tube morphogenesis / cardiac muscle hypertrophy / calcium ion transport into cytosol / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / cAMP-dependent protein kinase / response to caffeine / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / regulation of protein processing / response to redox state / cAMP-dependent protein kinase activity / protein localization to lipid droplet / cellular response to caffeine / regulation of bicellular tight junction assembly / cAMP-dependent protein kinase complex / cellular response to parathyroid hormone stimulus / calcium ion transmembrane import into cytosol / regulation of osteoblast differentiation / cellular response to cold / sperm capacitation / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / ciliary base / protein kinase A regulatory subunit binding / response to muscle activity / protein kinase A catalytic subunit binding / positive regulation of the force of heart contraction / smooth endoplasmic reticulum / intracellularly gated calcium channel activity / intracellular potassium ion homeostasis / mesoderm formation / cAMP/PKA signal transduction / plasma membrane raft / axoneme / regulation of proteasomal protein catabolic process / detection of calcium ion / sperm flagellum / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of heart rate / sperm midpiece / negative regulation of TORC1 signaling / response to muscle stretch / cellular response to epinephrine stimulus / calcium channel complex / positive regulation of gluconeogenesis / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / sarcoplasmic reticulum membrane / cellular response to glucagon stimulus / acrosomal vesicle / regulation of heart rate / positive regulation of phagocytosis / protein export from nucleus / sarcoplasmic reticulum / sarcomere / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of smoothened signaling pathway / neural tube closure / neuromuscular junction / cellular response to glucose stimulus / establishment of localization in cell / calcium-mediated signaling
類似検索 - 分子機能
Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain ...Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / EF-hand domain pair / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Ryanodine receptor 2 / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者van Petegem, F. / Haji-Ghassemi, O.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT 153305 カナダ
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2019
タイトル: cAMP-dependent protein kinase A in complex with RyR2 peptide (2799-2810)
著者: Haji-Ghassemi, O. / Yuchi, Z. / van Petegem, F.
履歴
登録2018年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
C: Ryanodine receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6885
ポリマ－41,0962
非ポリマー5933
水3,855214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2770 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area15910 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)54.861, 74.881, 98.561
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 EC

#1: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / PKA C-alpha


分子量: 39598.191 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 16-351 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prkaca, Pkaca / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05132, cAMP-dependent protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド Ryanodine receptor 2 / RyR2 / Cardiac muscle ryanodine receptor / Cardiac muscle ryanodine receptor-calcium release ...RyR2 / Cardiac muscle ryanodine receptor / Cardiac muscle ryanodine receptor-calcium release channel / Type 2 ryanodine receptor


分子量: 1497.681 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 2799-2810 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: E9Q401

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非ポリマー , 4種, 217分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 214 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.06 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M trimethylamine N-oxide, 0.1 M tris-HCl, 20% (w/v) PEG monomethyl ether 2K 25% (v/V) ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→35 Å / Num. obs: 30237 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rpim(I) all: 0.027 / Rrim(I) all: 0.063 / Χ2: 0.92 / Net I/σ(I): 6.4 / Num. measured all: 157735
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.95-2.014.60.66124080.7750.3250.740.8997.5
2.01-2.074.90.52624860.8710.2540.5860.90899.6
2.07-2.155.10.37125040.9440.1770.4130.90199.8
2.15-2.235.10.28624650.9580.1370.3180.90599.7
2.23-2.335.60.21325210.9770.0970.2340.914100
2.33-2.465.50.16924970.9840.0770.1860.89999.9
2.46-2.615.20.13425060.9870.0630.1480.87499.8
2.61-2.815.30.09925160.9930.0460.1090.87199.8
2.81-3.095.50.06925270.9970.0320.0760.86299.6
3.09-3.545.20.04925320.9980.0230.0540.88299.6
3.54-4.465.60.03925780.9980.0180.0430.9799.7
4.46-3550.03626970.9980.0180.041.15499.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0232精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3O7L

3o7l


解像度: 1.95→32.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 4.575 / SU ML: 0.126 / SU R Cruickshank DPI: 0.1583 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.158 / ESU R Free: 0.149
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2265 1484 4.9 %RANDOM
Rwork0.1804 ---
obs0.1826 28701 99.45 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 106.24 Å2 / Biso mean: 42.882 Å2 / Biso min: 26.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.15 Å2-0 Å20 Å2
2---2.48 Å2-0 Å2
3----0.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→32.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2872 0 36 214 3122
Biso mean--35.82 49.51 -
残基数----350
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0133008
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0172763
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4281.6524073
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4151.5816407
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4995354
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.81522.349166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.41315525
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.1531518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2378
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023320
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02673
LS精密化 シェル解像度: 1.949→2 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 85 -
Rwork0.31 2053 -
all-2138 -
obs--97.01 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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