[日本語] English
万見
- PDB-6mm1: Structure of the cysteine-rich region from human EHMT2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mm1
タイトルStructure of the cysteine-rich region from human EHMT2
要素Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
キーワードTRANSFERASE / cysteine-rich region / RING-like / zinc-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


phenotypic switching / histone H3K56 methyltransferase activity / neuron fate specification / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / synaptonemal complex assembly / negative regulation of autophagosome assembly ...phenotypic switching / histone H3K56 methyltransferase activity / neuron fate specification / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / synaptonemal complex assembly / negative regulation of autophagosome assembly / oocyte development / C2H2 zinc finger domain binding / protein-lysine N-methyltransferase activity / fertilization / cellular response to cocaine / organ growth / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / Transcriptional Regulation by E2F6 / regulation of DNA replication / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Transcriptional Regulation by VENTX / spermatid development / behavioral response to cocaine / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / epigenetic regulation of gene expression / cellular response to starvation / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / transcription corepressor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / Regulation of TP53 Activity through Methylation / promoter-specific chromatin binding / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / nuclear speck / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain ...Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kerchner, K.M. / Mou, T.C. / Sprang, S.R. / Briknarova, K.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P20GM103546 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM114657 米国
引用ジャーナル: J Struct Biol X / 年: 2021
タイトル: The structure of the cysteine-rich region from human histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 (G9a).
著者: Kerchner, K.M. / Mou, T.C. / Sun, Y. / Rusnac, D.V. / Sprang, S.R. / Briknarova, K.
履歴
登録2018年9月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02021年2月17日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_torsion / struct_conf / struct_conn / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id ..._atom_site.auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site_gen.auth_seq_id
改定 2.12023年5月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
B: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
C: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
D: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,98020
ポリマ－59,9334
非ポリマー1,04716
水9,458525
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2455
ポリマ－14,9831
非ポリマー2624
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2455
ポリマ－14,9831
非ポリマー2624
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2455
ポリマ－14,9831
非ポリマー2624
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2455
ポリマ－14,9831
非ポリマー2624
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.996, 54.358, 59.317
Angle α, β, γ (deg.)91.68, 100.92, 96.89
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 2 / HLA-B-associated transcript 8 / Histone H3-K9 ...Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 2 / HLA-B-associated transcript 8 / Histone H3-K9 methyltransferase 3 / H3-K9-HMTase 3 / Lysine N-methyltransferase 1C / Protein G9a


分子量: 14983.312 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 419-552 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EHMT2, BAT8, C6orf30, G9A, KMT1C, NG36 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96KQ7, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 525 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.73 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M potassium sodium tartrate 18% PEG 3350 0.1M HEPES, pH 8.0

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
31001N
41001N
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL12-231.28
シンクロトロンAPS 19-BM40.98
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS PILATUS 6M3PIXEL2017年2月8日
MARMOSAIC 325 mm CCD4CCD2016年11月16日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
3SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
4SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
2x-ray3
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.281
20.981
31
反射解像度: 1.897→24.507 Å / Num. obs: 43917 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 16.7 Å2 / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 4011 / Rsym value: 0.73 / % possible all: 89.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→24.51 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 24.27
Rfactor反射数%反射
Rfree0.223 1999 4.55 %
Rwork0.174 --
obs0.176 43917 95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→24.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4080 0 16 525 4621
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064173
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7465609
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.0672813
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049601
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004746
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8966-1.9440.35651300.31072717X-RAY DIFFRACTION85
1.944-1.99660.33091410.28882952X-RAY DIFFRACTION94
1.9966-2.05530.30691390.25172915X-RAY DIFFRACTION94
2.0553-2.12160.26571410.23672958X-RAY DIFFRACTION93
2.1216-2.19740.27531450.21443036X-RAY DIFFRACTION95
2.1974-2.28530.27251410.20912933X-RAY DIFFRACTION93
2.2853-2.38920.22681440.18713042X-RAY DIFFRACTION96
2.3892-2.51510.24941440.18233006X-RAY DIFFRACTION96
2.5151-2.67250.2161450.17513049X-RAY DIFFRACTION96
2.6725-2.87850.2341450.18333041X-RAY DIFFRACTION97
2.8785-3.16760.24181460.16793084X-RAY DIFFRACTION98
3.1676-3.62470.19871470.14213077X-RAY DIFFRACTION97
3.6247-4.5620.16081460.12373084X-RAY DIFFRACTION98
4.562-24.50810.16661450.13253024X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 46.914 Å / Origin y: 36.1146 Å / Origin z: 47.9702 Å
111213212223313233
T0.1804 Å20.0033 Å2-0.0034 Å2-0.165 Å20.0098 Å2--0.1778 Å2
L0.2341 °20.1158 °2-0.006 °2-0.3372 °20.0209 °2--0.1876 °2
S-0.0121 Å °0.0069 Å °0.0167 Å °-0.0025 Å °0.0086 Å °0.0098 Å °-0.0291 Å °-0.0037 Å °0.0033 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る