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- PDB-6mlc: PHD6 domain of MLL3 in complex with histone H4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mlc
タイトルPHD6 domain of MLL3 in complex with histone H4
要素
  • Histone H4
  • Histone-lysine N-methyltransferase 2C
キーワードTRANSFERASE / MLL3 / PHD6 / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / histone H3K4 methyltransferase activity / acyltransferase activity / histone methyltransferase complex / histone methyltransferase activity / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes ...[histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / histone H3K4 methyltransferase activity / acyltransferase activity / histone methyltransferase complex / histone methyltransferase activity / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / response to electrical stimulus / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / methylation / Estrogen-dependent gene expression / transcription coactivator activity / chromosome, telomeric region / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase 2C / KMT2C, ePHD1 / KMT2C, ePHD2 / : / : / : / DHHC domain profile. / HMG-I/HMG-Y, DNA-binding, conserved site / HMG-I and HMG-Y DNA-binding domain (A+T-hook). / FY-rich, N-terminal ...Histone-lysine N-methyltransferase 2C / KMT2C, ePHD1 / KMT2C, ePHD2 / : / : / : / DHHC domain profile. / HMG-I/HMG-Y, DNA-binding, conserved site / HMG-I and HMG-Y DNA-binding domain (A+T-hook). / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Ring finger / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / Histone-lysine N-methyltransferase 2C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Dong, A. / Liu, Y. / Qin, S. / Lei, M. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structural insights into trans-histone regulation of H3K4 methylation by unique histone H4 binding of MLL3/4.
著者: Liu, Y. / Qin, S. / Chen, T.Y. / Lei, M. / Dhar, S.S. / Ho, J.C. / Dong, A. / Loppnau, P. / Li, Y. / Lee, M.G. / Min, J.
履歴
登録2018年9月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase 2C
B: Histone-lysine N-methyltransferase 2C
C: Histone-lysine N-methyltransferase 2C
D: Histone-lysine N-methyltransferase 2C
E: Histone H4
F: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,39032
ポリマ－46,0146
非ポリマー1,37626
水2,504139
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase 2C
B: Histone-lysine N-methyltransferase 2C
E: Histone H4
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,34296
ポリマ－138,04218
非ポリマー3,30078
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z1
Buried area36720 Å2
ΔGint-813 kcal/mol
Surface area49960 Å2
手法PISA
2
C: Histone-lysine N-methyltransferase 2C
D: Histone-lysine N-methyltransferase 2C
F: Histone H4
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,99996
ポリマ－138,04218
非ポリマー4,95778
水32418
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z1
Buried area42610 Å2
ΔGint-793 kcal/mol
Surface area47990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.939, 85.939, 98.733
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number168
Space group name H-MP6
詳細THE AUTHOR STATES THAT THE BIOLOGICAL UNIT OF THIS PROTEIN IS UNKNOWN.

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
Histone-lysine N-methyltransferase 2C / Lysine N-methyltransferase 2C / Homologous to ALR protein / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage ...Lysine N-methyltransferase 2C / Homologous to ALR protein / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia protein 3


分子量: 10502.802 Da / 分子数: 4 / 断片: PHD-type 7 zinc finger, residues 1055-1144 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KMT2C, HALR, KIAA1506, MLL3 / プラスミド: pET28GST-LIC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE / 参照: UniProt: Q8NEZ4, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Histone H4


分子量: 2001.370 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 2-21 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62805

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非ポリマー , 4種, 165分子

#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 7 / 由来タイプ: 合成
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.1 % / Mosaicity: 0.3 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 2 M Na-Form, 0.1 M Tris, pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→43.01 Å / Num. obs: 38485 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.103 / Net I/σ(I): 18.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.8-1.839.21.35722740.6860.4631.43599.5
8.99-42.979.90.0393260.9990.0130.04199.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0232精密化
Aimless0.6.2データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
MOLREP位相決定
HKL-3000データ削減
精密化解像度: 1.8→43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 2.697 / SU ML: 0.082 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.125 / ESU R Free: 0.113 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 1507 3.9 %RANDOM
Rwork0.1944 ---
obs0.1952 36874 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 76.99 Å2 / Biso mean: 27.893 Å2 / Biso min: 10.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2 Å2-0.1 Å20 Å2
2---0.2 Å2-0 Å2
3---0.64 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2766 0 51 143 2960
Biso mean--31.8 33.82 -
残基数----351
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0132955
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0182482
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.351.6414002
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3931.5775780
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.365366
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.69821.327196
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.1315481
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4721533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2367
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023439
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02680
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 95 -
Rwork0.274 2747 -
all-2842 -
obs--99.93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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