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万見
- PDB-6mky: Human SDS22 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mky
タイトルHuman SDS22
要素Protein phosphatase 1 regulatory subunit 7
キーワードSIGNALING PROTEIN / SDS22 / PP1 / LRR repeat / cell cycle
機能・相同性
機能・相同性情報


protein phosphatase regulator activity / enzyme regulator activity / : / chromosome / extracellular exosome / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Leucine rich repeat 4 / Leucine Rich repeats (2 copies) / U2A'/phosphoprotein 32 family A, C-terminal / occurring C-terminal to leucine-rich repeats / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. ...: / Leucine rich repeat 4 / Leucine Rich repeats (2 copies) / U2A'/phosphoprotein 32 family A, C-terminal / occurring C-terminal to leucine-rich repeats / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein phosphatase 1 regulatory subunit 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Choy, M.S. / Bolik-Coulon, N. / Page, R. / Peti, W.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS091336 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM098482 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2018
タイトル: The structure of SDS22 provides insights into the mechanism of heterodimer formation with PP1.
著者: Choy, M.S. / Bolik-Coulon, N. / Archuleta, T.L. / Peti, W. / Page, R.
履歴
登録2018年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 7
B: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,79512
ポリマ－60,8342
非ポリマー96110
水30617
1
A: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1869
ポリマ－30,4171
非ポリマー7698
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6093
ポリマ－30,4171
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.104, 76.546, 128.283
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein phosphatase 1 regulatory subunit 7 / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 22


分子量: 30417.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1R7, SDS22 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15435
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.42 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Ammonium sulfate, 0.01 M Cadmium chloride hemi(pentahydrate), 0.1 M HEPES 7.5, 25 % v/v PEG Smear Medium (12.5%w/v PEG 3350 12.5%w/v PEG 4000 12.5%w/v PEG 2000 12.5%w/v PEG 5000 MME)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→38.3 Å / Num. obs: 16949 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.3 % / CC1/2: 0.965 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 2.592 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 2677 / CC1/2: 0.423 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4AW4

4aw4


解像度: 2.9→37.552 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 29.25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2718 1737 10.31 %random
Rwork0.2379 ---
obs0.2412 16841 99.16 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→37.552 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4231 0 50 17 4298
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024311
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4585817
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1572695
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044698
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003735
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8996-2.98490.36811570.3171185X-RAY DIFFRACTION96
2.9849-3.08120.37361710.31021186X-RAY DIFFRACTION100
3.0812-3.19130.3521290.29831265X-RAY DIFFRACTION100
3.1913-3.3190.35811430.29651242X-RAY DIFFRACTION100
3.319-3.46990.32581450.27161272X-RAY DIFFRACTION100
3.4699-3.65270.28341400.22181228X-RAY DIFFRACTION99
3.6527-3.88140.26351420.21181249X-RAY DIFFRACTION100
3.8814-4.18070.25951380.20271274X-RAY DIFFRACTION100
4.1807-4.60080.21271440.20171250X-RAY DIFFRACTION100
4.6008-5.26490.24571390.21481277X-RAY DIFFRACTION99
5.2649-6.62730.29511440.24991307X-RAY DIFFRACTION100
6.6273-37.55510.23121450.25291369X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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