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万見
- PDB-6miu: Crystal structure of p62 ZZ domain in complex with Arg-Glu peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6miu
タイトルCrystal structure of p62 ZZ domain in complex with Arg-Glu peptide
要素Sequestosome-1, Arg-Glu peptide chimera
キーワードSIGNALING PROTEIN / p62 / ZZ domain / Nt-degron / autophagy / receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / regulation of Ras protein signal transduction / protein targeting to vacuole involved in autophagy / Lewy body / response to mitochondrial depolarisation / aggrephagy / amphisome / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / pexophagy ...brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / regulation of Ras protein signal transduction / protein targeting to vacuole involved in autophagy / Lewy body / response to mitochondrial depolarisation / aggrephagy / amphisome / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / pexophagy / regulation of protein complex stability / autophagy of mitochondrion / endosome organization / non-membrane-bounded organelle assembly / molecular sequestering activity / phagophore assembly site / regulation of mitochondrion organization / aggresome / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / ubiquitin-modified protein reader activity / Nuclear events mediated by NFE2L2 / autolysosome / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / intracellular non-membrane-bounded organelle / endosomal transport / temperature homeostasis / immune system process / mitophagy / autophagosome / positive regulation of autophagy / energy homeostasis / signaling adaptor activity / inclusion body / sperm midpiece / negative regulation of protein ubiquitination / protein sequestering activity / p75NTR recruits signalling complexes / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Pexophagy / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / sarcomere / SH2 domain binding / molecular condensate scaffold activity / ubiquitin binding / positive regulation of long-term synaptic potentiation / response to ischemia / macroautophagy / protein kinase C binding / positive regulation of protein localization to plasma membrane / ionotropic glutamate receptor binding / P-body / protein catabolic process / protein localization / receptor tyrosine kinase binding / PML body / autophagy / Interleukin-1 signaling / protein import into nucleus / KEAP1-NFE2L2 pathway / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / late endosome / protein-macromolecule adaptor activity / Neddylation / signaling receptor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / intracellular signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / protein kinase binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / zinc ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain profile. / PB1 domain / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. ...Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain profile. / PB1 domain / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / UBA-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ahn, J. / Zhang, Y. / Kutateladze, T.G.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: ZZ-dependent regulation of p62/SQSTM1 in autophagy.
著者: Zhang, Y. / Mun, S.R. / Linares, J.F. / Ahn, J. / Towers, C.G. / Ji, C.H. / Fitzwalter, B.E. / Holden, M.R. / Mi, W. / Shi, X. / Moscat, J. / Thorburn, A. / Diaz-Meco, M.T. / Kwon, Y.T. / Kutateladze, T.G.
履歴
登録2018年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sequestosome-1, Arg-Glu peptide chimera
B: Sequestosome-1, Arg-Glu peptide chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5186
ポリマ－12,2562
非ポリマー2624
水2,396133
1
A: Sequestosome-1, Arg-Glu peptide chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,2593
ポリマ－6,1281
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Sequestosome-1, Arg-Glu peptide chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,2593
ポリマ－6,1281
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)26.990, 27.864, 38.994
Angle α, β, γ (deg.)90.06, 90.45, 110.30
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 Sequestosome-1, Arg-Glu peptide chimera / EBI3-associated protein of 60 kDa / p60 / Phosphotyrosine-independent ligand for the Lck SH2 domain ...EBI3-associated protein of 60 kDa / p60 / Phosphotyrosine-independent ligand for the Lck SH2 domain of 62 kDa / Ubiquitin-binding protein p62


分子量: 6128.055 Da / 分子数: 2 / 断片: ZZ-type residues 120-171 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SQSTM1, ORCA, OSIL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13501
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.19 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M BICINE, pH 8.0, 20% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→25.313 Å / Num. obs: 51427 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.1 % / CC1/2: 0.955 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 27.8
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / CC1/2: 0.955 / % possible all: 93.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.9→25.313 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 20.99
詳細: While refining the structure, the software used 14195 reflections automatically.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2123 1477 10.41 %
Rwork0.1546 --
obs0.1606 14195 83.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→25.313 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数846 0 4 133 983
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007912
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.081238
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.149346
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041131
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005167
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8952-1.95640.2429830.1955690X-RAY DIFFRACTION49
1.9564-2.02630.24581050.1945857X-RAY DIFFRACTION65
2.0263-2.10740.24641240.17471039X-RAY DIFFRACTION74
2.1074-2.20320.22171200.16161125X-RAY DIFFRACTION82
2.2032-2.31930.24071430.1551212X-RAY DIFFRACTION88
2.3193-2.46450.24451420.16961288X-RAY DIFFRACTION92
2.4645-2.65460.2311450.1741319X-RAY DIFFRACTION93
2.6546-2.92140.22631360.17481265X-RAY DIFFRACTION94
2.9214-3.34330.2121640.15611313X-RAY DIFFRACTION95
3.3433-4.20910.19791530.13121288X-RAY DIFFRACTION95
4.2091-25.31520.17041620.13221322X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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