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- PDB-6mij: Crystal structure of EF-Tu from Acinetobacter baumannii in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mij
タイトルCrystal structure of EF-Tu from Acinetobacter baumannii in complex with Mg2+ and GDP
要素Elongation factor Tu
キーワードTRANSLATION / TRANSLATION ELONGATION FACTOR / GTP binding / GDP / G PROTEIN / GTPASE / magnesium / structural genomics / National Institute of Allergy and Infectious Diseases / CSGID / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases
機能・相同性
機能・相同性情報


guanosine tetraphosphate binding / translation elongation factor activity / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. ...Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Elongation factor Tu / :
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.955 Å
データ登録者Stogios, P.J. / Evdokimova, E. / Tan, K. / Di Leo, R. / Savchenko, A. / Satchell, K.J.F. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)HHSN272201700060C 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: To be published
著者: Stogios, P.J.
履歴
登録2018年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年5月13日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor Tu
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,78111
ポリマ－42,9451
非ポリマー83610
水5,675315
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.386, 71.578, 114.002
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Elongation factor Tu / EF-Tu


分子量: 42944.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii (strain ATCC 19606 / DSM 30007 / CIP 70.34 / JCM 6841 / NBRC 109757 / NCIMB 12457 / NCTC 12156 / 81) (バクテリア)
株: ATCC 19606 / DSM 30007 / CIP 70.34 / JCM 6841 / NBRC 109757 / NCIMB 12457 / NCTC 12156 / 81
遺伝子: tuf, BIT33_08905, BIT33_16145 / プラスミド: pMCSG53 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Gold / 参照: UniProt: N9JNN0, UniProt: D0CG85*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 315 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.88 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2 M magnesium format, 20% PEG3350, cryoprotectant paratone

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97894 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97894 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→25 Å / Num. obs: 34238 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rpim(I) all: 0.03 / Net I/σ(I): 33.81
反射 シェル解像度: 1.95→1.98 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.635 / Mean I/σ(I) obs: 2.46 / Num. unique obs: 1676 / CC1/2: 0.918 / Rpim(I) all: 0.267 / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_3092: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
PHENIXモデル構築
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4zv4

4zv4


解像度: 1.955→24.129 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.89
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2383 1708 5 %RANDOM
Rwork0.1902 ---
obs0.1926 34171 98.52 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.955→24.129 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2943 0 53 315 3311
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063048
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7984129
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.261130
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056474
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006538
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9553-2.01280.35181310.27452478X-RAY DIFFRACTION93
2.0128-2.07770.26581420.24422707X-RAY DIFFRACTION99
2.0777-2.15190.27461420.22212688X-RAY DIFFRACTION99
2.1519-2.2380.24761430.21592718X-RAY DIFFRACTION100
2.238-2.33980.25971390.20662636X-RAY DIFFRACTION99
2.3398-2.4630.26431430.20532722X-RAY DIFFRACTION100
2.463-2.61720.25811440.21032719X-RAY DIFFRACTION99
2.6172-2.8190.26081410.20412704X-RAY DIFFRACTION99
2.819-3.10210.26791440.1942713X-RAY DIFFRACTION98
3.1021-3.54980.23451450.17762765X-RAY DIFFRACTION100
3.5498-4.46770.18931430.16172734X-RAY DIFFRACTION98
4.4677-24.13080.23251510.18662879X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8903-0.606-1.95277.44411.85246.94920.0082-0.012-0.26730.1707-0.0059-0.23640.07850.51450.04220.362-0.0903-0.04530.32180.06810.238522.84536.779569.932
27.22882.3844-5.36496.0421-1.74168.837-0.6073-0.2953-0.95080.3210.17130.29881.04970.19460.45840.58290.05360.02060.49230.09880.551921.984631.841778.3577
31.9103-0.36592.18960.5573-0.56034.0393-0.2388-0.08440.18430.0680.0637-0.011-0.4341-0.01510.18760.4209-0.1073-0.02530.32670.02730.304220.623347.33274.4349
48.1083-0.95050.32881.28090.04151.6958-0.04380.00370.2040.01070.0855-0.13310.00590.0324-0.04170.3473-0.05350.00820.29330.00180.255232.452638.1988103.4248
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 9 through 40 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 41 through 100 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 101 through 218 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 219 through 396 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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