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- PDB-6mhh: Proteus mirabilis ScsC linker (residues 39-49) deletion and N6K mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mhh
タイトルProteus mirabilis ScsC linker (residues 39-49) deletion and N6K mutant
要素Metal resistance protein
キーワードISOMERASE / Disulfide bond / Copper
機能・相同性
機能・相同性情報


disulfide oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
Copper resistance protein ScsC, N-terminal / Copper resistance protein ScsC N-terminal domain / : / Thioredoxin / Thioredoxin-like fold / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Metal resistance protein
類似検索 - 構成要素
生物種Proteus mirabilis (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.083 Å
データ登録者Furlong, E.J. / Martin, J.L.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)FL0992138, J.L.M. オーストラリア
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Engineered variants provide new insight into the structural properties important for activity of the highly dynamic, trimeric protein disulfide isomerase ScsC from Proteus mirabilis.
著者: Furlong, E.J. / Kurth, F. / Premkumar, L. / Whitten, A.E. / Martin, J.L.
履歴
登録2018年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Metal resistance protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4831
ポリマ－23,4831
非ポリマー00
水2,360131
1
A: Metal resistance protein

A: Metal resistance protein

A: Metal resistance protein


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS, SAXS analysis suggests that monomeric, dimeric and trimeric forms of the protein exist in solution and the oligomerisation state of this protein is dependent on concentration
  • 70.4 kDa, 3 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,4493
ポリマ－70,4493
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-y-1,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_545-x+y,-x-1,z1
Buried area8200 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area28160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.040, 64.040, 299.834
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-393-

HOH

21A-403-

HOH

31A-431-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Metal resistance protein


分子量: 23483.092 Da / 分子数: 1 / 変異: 11-residue linker region (39-49) deleted; N6K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Proteus mirabilis (バクテリア) / 株: HI4320 / 遺伝子: PMI0440 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: B4EV21
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M HEPES pH 7, 32% v/v Jeffamine M-600

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54187 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2016年6月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.08→24.99 Å / Num. obs: 14715 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.1 % / Biso Wilson estimate: 21.85 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.063 / Net I/σ(I): 27.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.08-2.147.80.1411350.9970.0530.15100
9.08-24.998.80.0612070.9960.0220.06594.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
Aimless0.5.8データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
iMOSFLM7.1.3データ削減
PHASER2.5.7位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XVW (chain A, residues 47-224)

4xvw


解像度: 2.083→24.986 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.05
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2096 727 4.94 %
Rwork0.1742 --
obs0.1759 14704 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 147.01 Å2 / Biso mean: 34.3325 Å2 / Biso min: 9.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.083→24.986 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1627 0 0 131 1758
Biso mean---33.35 -
残基数----211
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031705
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6872325
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.029281
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003300
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.469670
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.083-2.24380.25681360.181227192855
2.2438-2.46940.19131540.171327522906
2.4694-2.82630.19251370.174527802917
2.8263-3.55920.21911620.181827902952
3.5592-24.9880.20491380.168529363074
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.049-0.0670.00320.0682-0.01110.0449-0.1378-0.01820.10660.0554-0.04510.06920.21050.1141-0.10390.18030.0104-0.02980.1965-0.00130.10961.2429-41.226557.5973
20.0248-0.00080.03570.0113-0.00560.03560.1409-0.0256-0.05260.10680.09150.1587-0.1394-0.0526-0.00010.31470.0065-0.02440.26660.01810.1743-4.5565-28.448939.5314
30.2013-0.03910.10010.0534-0.03780.07280.0379-0.0376-0.09340.03210.0093-0.0067-0.162-0.05780.06130.19170.0071-0.00310.0799-0.01610.1414-5.3746-15.750622.0412
40.0157-0.02540.05890.0397-0.08420.1979-0.0291-0.04960.0655-0.06170.17520.12920.0731-0.33350.01120.1336-0.00050.01040.14560.03560.2905-15.6302-22.693615.8688
50.0921-0.05870.02350.0804-0.03450.1738-0.0310.038-0.22020.0863-0.01540.1267-0.0404-0.15050.02030.15760.0278-0.00450.0836-0.01010.2156-7.5124-19.597919.523
60.08980.08860.05680.1641-0.00490.2449-0.08230.1299-0.0549-0.16850.13060.1273-0.09640.1470.0590.1482-0.0237-0.03270.1187-0.00060.1573-2.6435-17.97928.6488
70.08610.12670.04860.5093-0.08120.10720.05480.197-0.1808-0.11190.10860.18690.34640.25930.03630.24940.103-0.09420.2014-0.0450.1787-3.3215-25.36551.1152
80.2766-0.04340.24350.580.14250.30560.10630.0215-0.04850.21320.02860.1027-0.01220.08650.05990.12520.0021-0.0130.13670.03070.1677-0.827-22.097819.471
90.00010.0004-0.0028-0.00230.00370.0028-0.005-0.1676-0.1120.0812-0.00120.11740.0061-0.05020.09010.2059-0.06520.37590.5303-0.00380.4418-20.7049-18.778428.7066
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 24 )A1 - 24
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 25 through 53 )A25 - 53
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 54 through 84 )A54 - 84
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 85 through 100 )A85 - 100
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 101 through 115 )A101 - 115
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 116 through 145 )A116 - 145
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 146 through 162 )A146 - 162
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 163 through 207 )A163 - 207
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 208 through 222 )A208 - 222

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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