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- PDB-6mfw: Crystal structure of a 4-domain construct of LgrA in the substrat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mfw
タイトルCrystal structure of a 4-domain construct of LgrA in the substrate donation state
要素Linear gramicidin synthase subunit A
キーワードLIGASE / nonribosomal peptide synthetase / tailoring domain / NRPS / enzyme / natural product / linear gramicidin
機能・相同性
機能・相同性情報


amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / secondary metabolite biosynthetic process / lipid biosynthetic process / ligase activity / phosphopantetheine binding / antibiotic biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Non-ribosomal peptide synthase / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily ...Non-ribosomal peptide synthase / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain
類似検索 - ドメイン・相同性
DIPHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENOSYL ESTER / Chem-FON / Chem-JQG / PHOSPHATE ION / VALINE / Linear gramicidin synthase subunit A
類似検索 - 構成要素
生物種Brevibacillus parabrevis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Reimer, J.M. / Eivaskhani, M. / Schmeing, T.M.
資金援助 カナダ, 2件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)106615 カナダ
Other government カナダ
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Structures of a dimodular nonribosomal peptide synthetase reveal conformational flexibility.
著者: Reimer, J.M. / Eivaskhani, M. / Harb, I. / Guarne, A. / Weigt, M. / Schmeing, T.M.
履歴
登録2018年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Linear gramicidin synthase subunit A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,7407
ポリマ－138,0571
非ポリマー1,6836
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2000 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area50750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.370, 133.870, 162.099
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Linear gramicidin synthase subunit A


分子量: 138057.391 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-1198 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Brevibacillus parabrevis (バクテリア)
遺伝子: lgrA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q70LM7

-
非ポリマー , 7種, 185分子

#2: 化合物 ChemComp-JQG / (2~{R})-~{N}-[3-[2-[[(2~{S})-2-formamido-3-methyl-butanoyl]amino]ethylamino]-3-oxidanylidene-propyl]-3,3-dimethyl-2-oxidanyl-4-[oxidanyl-bis(oxidanylidene)-$l^{6}-phosphanyl]oxy-butanamide


分子量: 467.431 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H32N4O9P
#3: 化合物 ChemComp-FON / N-{[4-({[(6R)-2-amino-5-formyl-4-oxo-1,4,5,6,7,8-hexahydropteridin-6-yl]methyl}amino)phenyl]carbonyl}-L-glutamic acid / [6R]-5-FORMYL-5,6,7,8-TETRAHYDROFOLATE / 6R-FOLINIC ACID / (6R)-5-ホルミルテトラヒドロ葉酸


分子量: 473.439 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H23N7O7
#4: 化合物 ChemComp-APC / DIPHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENOSYL ESTER / ALPHA,BETA-METHYLENEADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / α,β-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-VAL / VALINE / バリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 117.146 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.02 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.7
詳細: Protein + 2.5 mM AMPcPP + 2.5 mM valine + 2 mM N5-fTHF in 2.5 mM magnesium chloride, 15% PEG4000, 100 mM Tris, pH 7.78, 25 mM Tris, pH 7.5, 100 mM sodium chloride equilibrated against a ...詳細: Protein + 2.5 mM AMPcPP + 2.5 mM valine + 2 mM N5-fTHF in 2.5 mM magnesium chloride, 15% PEG4000, 100 mM Tris, pH 7.78, 25 mM Tris, pH 7.5, 100 mM sodium chloride equilibrated against a reservoir containing 2.5 mM magnesium chloride, 18% PEG4000, 150 mM sodium chloride, 100 mM Tris, pH 7.7, drops streak-seeded from a seed stock of LgrA (F-A-PCP-C) crystals

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月14日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→69.333 Å / Num. obs: 50890 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 40.8 Å2 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.58 Å / Num. unique obs: 4629 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5ES5

5es5


解像度: 2.5→69.333 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.31
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2435 2000 3.94 %
Rwork0.2004 --
obs0.2021 50802 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→69.333 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9411 0 109 179 9699
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0049729
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.67213214
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.7583587
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0471476
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031707
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.56250.34681410.30773461X-RAY DIFFRACTION100
2.5625-2.63180.33931400.28793407X-RAY DIFFRACTION100
2.6318-2.70930.34941400.28063424X-RAY DIFFRACTION100
2.7093-2.79670.32361420.26913447X-RAY DIFFRACTION100
2.7967-2.89670.30021420.25863466X-RAY DIFFRACTION100
2.8967-3.01260.31911410.24893434X-RAY DIFFRACTION100
3.0126-3.14980.28021410.23453454X-RAY DIFFRACTION100
3.1498-3.31580.28091430.22353467X-RAY DIFFRACTION100
3.3158-3.52360.24371410.20573465X-RAY DIFFRACTION100
3.5236-3.79560.24991420.20363463X-RAY DIFFRACTION100
3.7956-4.17750.20711450.16923522X-RAY DIFFRACTION100
4.1775-4.78190.20291440.14613527X-RAY DIFFRACTION100
4.7819-6.02410.2091450.17123558X-RAY DIFFRACTION100
6.0241-69.35920.20031530.18043707X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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